Інтегральні мембранні білки

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук

Інтегра́льні мембра́нні білки́ — білки (або білкові комплекси), що постійно зв'язані з біологічними мембранами. Ці білки можуть бути відокремлені від біологічних мембран тільки за допомогою детергентів, неполярних розчинників або іноді денатуратних агентів.

Інтегральні мембранні білки охоплюють дуже істотну фракцію білків геному.

Структура[ред.ред. код]

Зараз визначені тривимірні структури з атомною роздільною здатністю тільки біля 160 різних інтегральних мембранних білків, за допомогою рентгеноструктурного аналізу або ЯМР-спектроскопії через труднощі з очищенням і кристалізацією. Крім того, в банку даних білків доступні структури багатьох розчинних у воді частин інтегральних мембранних білків. В даному вимадку, альфа-спіралі цих білків, зв'язані з мембраною, були усунені щоб полегшити очишення і кристалізацію.

Інтегральні мембранні білки можуть бути розбиті на дві головні групи:

  1. Трансмембранні білки
  2. Периферійні мембранні білки (або монотопні мембранні білки)

Інтегральні трансмембранні білки[ред.ред. код]

Найзагальніший тип інтегральних мембранних білків — трансмембранні білки (TM, від англ. transmemprane proteins), що проходять крізь біологічну мембрана. Ці білки можуть перетинати мембрану однократно або багатократно. Трансмембранні білки категоризуються як білки I типу, якщо їх N-кінець знаходиться за межами цитоплазми, або II-типу, якщо їх C-кінець знаходиться за межами цитоплазми.

Інтегральні монотопні білки[ред.ред. код]

Інтегральні монотопні білки постійно приєднані до мембрани лише одним кінцем. Зараз визначені тривимірні структури наступних інтегральних монотопних білків:

Існують також структури областей інтегральних мембранних білків:

Такі області вимагають детергентів для очишення і кристалізації, навіть після усунення їх трансмембранних спіралей [9].

Функція[ред.ред. код]

Інтегральні мембранні білки зазвичай є транспортерами, іонними каналами, рецепторами, ферментами, структурними білками, білками, що залучені в накопичення і передачу енергії і білками, що відповідають за адгезію клітин. Класифікація транспортерів може бути знайдена на сайті бази даних TCDB.

Приклади[ред.ред. код]

Приклади інтегральних трансмембранних білків:

Посилання[ред.ред. код]

  • Booth, P.J., Templer, R.H., Meijberg, W., Allen, S.J., Curran, A.R., and Lorch, M. 2001. In vitro studies of membrane protein folding. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 36: 501—603.
  • Bracey M.H., Cravatt B.F., Stevens R.C., Cravatt B.F. 2004. Structural commonalities among integral membrane enzymes. FEBS Lett. 567: 159—165.
  • Bowie J.U. 2001. Stabilizing membrane proteins. Curr. Op. Struct. Biol. 11: 397—402.
  • Bowie J.U. 2005. Solving the membrane protein folding problem. Nature 438: 581—589.
  • DeGrado W.F., Gratkowski H. and Lear J.D. 2003. How do helix-helix interactions help determine the folds of membrane proteins? Perspectives from the study of homo-oligomeric helical bundles. Protein Sci. 12: 647—665.
  • Popot J-L. and Engelman D.M. 2000. Helical membrane protein folding, stability, and evolution. Annu. Rev. Biochem. 69: 881—922.
  • Protein-lipid interactions (Ed. L.K. Tamm) Wiley, 2005.
  • Membrane PDB База даних тривимірних структур інтегральних мембранних білків та гідрофобних пептидів з увагою до методів кристалізації
  • Відомі структури інтегральних мембранних білків на сайті Stephen White laboratory
  • База даних оріентації білків в мембранах


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.