Аспартаткіназа
Аспартаткіназа — фермент (КФ 2.7.2.4), що каталізує фосфорилювання амінокислоти аспаргінової кислоти (аспатрату). Ця реякція — перший крок біосинтезу трьох незамінних амінокислот: метіоніну, лізину і треоніну, відомих як «аспаргінове сімейство». Аспартаткіназа присутня тільки в мікроорганізмах і рослинах, тварини, через її відсутність, повинні отримувати амінокистоти аспаргінового сімейства в своїй дієті.
У бактерії Escherichia coli аспартаткіназа присутня у вигляді трьох незалежних ізоформ, кожна з яких специфічна до одного з трьох біохімічних шляхів. Це дозволяє незалежне регулювання швидкості утворення метіоніну, лізину і треоніну. Всі три форми регулюються на рівні транскрипції зворотним зв'язком, тобто інгібуються за умовами високої концентрації своїх кінцевих продуктів[1].
Відсутність цих ферментів у тварин робить їх зручними для інгібіювання за допомогою гербіцидів та для збільшення їх кількості методами генної інженерії з метою збільшення харчової цінності рослинних продуктів[2].
Посилання [ред.]
- ↑ Voet D, Voet JG. Biochemistry 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ. Т. 1. — (2004). PMID 16729065.
- ↑ Viola RE. The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis // Acc Chem Res.. — (2001). PMID 11352712.
