Аспартаткіназа

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук

Аспартаткіназа — фермент (КФ 2.7.2.4), що каталізує фосфорилювання амінокислоти аспаргінової кислоти (аспатрату). Ця реякція — перший крок біосинтезу трьох незамінних амінокислот: метіоніну, лізину і треоніну, відомих як «аспаргінове сімейство». Аспартаткіназа присутня тільки в мікроорганізмах і рослинах, тварини, через її відсутність, повинні отримувати амінокистоти аспаргінового сімейства в своїй дієті.

У бактерії Escherichia coli аспартаткіназа присутня у вигляді трьох незалежних ізоформ, кожна з яких специфічна до одного з трьох біохімічних шляхів. Це дозволяє незалежне регулювання швидкості утворення метіоніну, лізину і треоніну. Всі три форми регулюються на рівні транскрипції зворотним зв'язком, тобто інгібуються за умовами високої концентрації своїх кінцевих продуктів[1].

Відсутність цих ферментів у тварин робить їх зручними для інгібіювання за допомогою гербіцидів та для збільшення їх кількості методами генної інженерії з метою збільшення харчової цінності рослинних продуктів[2].

Посилання[ред.ред. код]

  1. Voet D, Voet JG. (2004). «Biochemistry 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.» 1. PMID 16729065. 
  2. Viola RE. (2001). «The central enzymes of the aspartate family of amino acid biosynthesis». Acc Chem Res. с. 339-49. PMID 11352712.  Проігноровано невідомий параметр |vol= (довідка)


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.