Гемоглобін

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Молекула гемоглобіну: 4 ланцюги глобіну забарвлено в різні кольори

Гемоглобі́н (від грец. haima — кров і лат. globus — куля) — складний залізовмісний білок еритроцитів тварин і людини, здатний оборотно зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення до тканин.

Головна функція гемоглобіну полягає в транспорті дихальних газів. У капілярах легенів в умовах надлишку кисню останній з'єднується з гемоглобіном. Потоком крові еритроцити, що містять молекули гемоглобіну із зв'язаним киснем, доставляються до органів і тканин, де кисню мало; тут необхідний для протікання окислювальних процесів кисень звільняється із зв'язку з гемоглобіном. Крім того, гемоглобін здатний зв'язувати в тканинах невелику кількість діоксиду вуглецю (CO2) і звільняти його у легенях. Монооксид вуглецю (CO) зв'язується з гемоглобіном крові міцніше, ніж кисень, необоротно утворюючи карбоксигемоглобін.Сполуки гемоглобіну з нітратами називаються метгемоглобіном (metHb, від мета. і гемоглобін, інакше геміглобін або феррігемоглобін). Таким чином, блокується процеси транспортування кисню. У метгемоглобіні залізо гема знаходиться в комплексі або в тривалентному стані. Метгемоглобін також утворюється в значних кількостях в результаті спадкового захворювання метгемоглобінемії.

В медицині використовують скорочене позначення даного показника — Hb (латинські літери). Нормальним вмістом гемоглобіну в крові людини вважається: у чоловіків 130—170 г/л, у жінок 120—150 г/л; у дітей — 120—140 г/л.

Будова[ред.ред. код]

Гемоглобін є складним білком класу хромопротеїнів, тобто таких, що містять простетичну групу, в якості якої виступає особлива пігментна група, що містить хімічний елемент залізо, — гем. Гемоглобін є тетрамером, тобто складається з чотирьох субодиниць. У дорослої людини вони представлені поліпептидними ланцюгами α1, α2, β1 і β2. Субодиниці сполучені одна з одною за принципом ізологічного тетраедра. Основний внесок до взаємодії субодиниць вносять гідрофобні взаємодії. І α, і β-ланцюги відносяться до α містять в своїй структурі виключно α-спіралі. Кожен ланцюг містить вісім спіральних ділянок, що позначаються буквами A-H (від N-кінцю).

Гем є комплексом протопорфірину IX, що відноситься до класу порфіринових сполук, з атомом заліза(II). Ця простетична група нековалентно зв'язується з гідрофобною западиною молекул гемоглобіну і міоглобіну. Залізо(II) характеризується октаедричною координацією, тобто зв'язується з шістьма лігандамі. Чотири з них представлені атомами азоту порфіринового кільця, що лежать в одній площині. Дві інших координаційних позиції лежать на осі, перпендикулярній площині порфірину. Одна з них зайнята азотом залишку гістидіну в 93 положенні поліпептидного ланцюга (ділянка F). Молекула кисню, що зв'язується гемоглобіном, координується до заліза зі зворотного боку і виявляється поміщеною між атомом заліза і азотом ще одного залишку гістидіну, розташованого в 64 положенні ланцюга (ділянка E). Всього в гемоглобіні чотири ділянки зв'язування кисню (один гем на кожну субодиницю), тобто одночасно може бути зв'язано чотири молекули кисню на комплекс гемоглобіну.

Фізіологічна роль[ред.ред. код]

Гемоглобін є одним з основних білків, якими харчуються плазмодії малярії, і в ендемічних щодо малярії районах земної кулі вельми поширені спадкові аномалії будови гемоглобіну, що ускладнюють малярійним плазмодіям живлення цим білком і проникнення до еритроцитів. Зокрема, до таких аномалій, що мають еволюційно-пристосовне значення, відноситься серповидно-клітинна анемія. Проте, на жаль, ці аномалії, як і аномалії будови гемоглобіну, що не мають явно пристосовного значення, супроводжуються порушенням функції транспорту кисню гемоглобіном, зниженням стійкості еритроцитів до руйнування, анемією та іншими негативними наслідками. Аномалії будови гемоглобіну називаються гемоглобінопатіями.

Гемоглобін високо токсичний при попаданні значної його кількості з еритроцитів в плазму крові (що відбувається при масивному внутрішньосудинному гемолізі, геморагічному шоці, гемолітичних анеміях, переливанні несумісної крові та інших патологічних станах). Токсичність гемоглобіну, що знаходиться поза еритроцитами, у вільному стані в плазмі крові, виявляється тканинною гіпоксією — погіршенням кисневого постачання тканин, перевантаженням організму продуктами руйнування гемоглобіну — залізом, білірубіном, порфіринами з розвитком жовтяниці або гострою порфірії, закупоркою ниркових канальців крупними молекулами гемоглобіну з розвитком некрозу ниркових канальців і гострої ниркової недостатності.

Зважаючи нак гаптоглобін, що специфічно зв'язує вільний глобін і глобін у складі гемоглобіну. Комплекс гаптоглобіна і глобіну (або гемоглобіну) потім захоплюється селезінкою і макрофагами тканинної ретікуло-ендотеліальної системи і знешкоджується.

Іншою частиною гемоглобінознешкоджуючої системи є білок гемопексин, що специфічно зв'язує вільний гем і гем у складі гемоглобіну. Комплекс гему (або гемоглобіну) і гемопексину потім захоплюється печінкою, гем відщеплюється і використовується для синтезу білірубіну та інших жовчних пігментів, або випускається в рециркуляцію в комплексі з трансферином для повторного використання кістковим мозком в процесі еритропоезу.

Див. також[ред.ред. код]

Посилання[ред.ред. код]


Альфа-спіраль аланіну Це незавершена стаття з біохімії.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.