Цистеїнові протеази

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
(Перенаправлено з Категорія:КФ 3.4.22)
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Цистеїнові протеази
Ідентифікатори
Код КФ 3.4.22
Бази ферментів
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Пошук
PMC статті
PubMed статті
NCBI NCBI proteins

Цистеїнові, або тіолові протеази (КФ 3.4.22) — група ферментів протеаз, що поширені в евкаріотів та прокаріотів. Виділяють близько 20 родин цистеїнових протеаз. Характерною для активного центру цих протеаз є наявність залишків амінокислот цистеїну, гістидину та аспарагіну. Залишок гістидину діє як донор протону та підвищує нуклеофільність залишку цистеїну. Цистеїн зв'язується з вуглецем у пептидному зв'язку, утворюючи тіоестерну[en] проміжну сполуку, що призводить до вивільнення аміногрупи.

Кофакторами тіолових протеаз часто є цистеїн, молекула синильної кислоти. Ці ферменти зазвичай працюють при нейтральному pH, але лізосомні протеази вимагають закислення середовища. Цистеїнові протеази синтезуються в вигляді проферментів, де один з доменів білку блокує активний центр ферменту й не дає йому руйнувати інші білки. Для появи протеолітичної активності цей блокувальний домен має відщепитися і відкрити активний центр.

Уперше цистеїнова протеаза була виділена 1937 року з папаї та названа папаїн. Найбільшою родиною цистеїнових протеаз є катепсини[en]. У людини наявно 11 генів катепсинів.

Цистеїнові протеази малярійного плазмодія фальципаїни є перспективними мішенями для протималярійних ліків[1].

Примітки[ред. | ред. код]

  1. Ettari, R., Previti, S., Di Chio, C., & Zappalà, M. (2021). Falcipain-2 and Falcipain-3 Inhibitors as Promising Antimalarial Agents. Current medicinal chemistry, 28(15), 3010–3031. https://doi.org/10.2174/0929867327666200730215316 (англ.)

Джерела[ред. | ред. код]