Міозин

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Частина молекули міозину. Зліва атоми важкого ланцюга забарвлені рожевим, а легких — жовтим і оранжевим

Міози́ни — це суперродина моторних білків еукаріот, що взаємодіють із мікрофіламентами, забезпечуючи різні форми руху клітини. Найбільш відомий міозин II, поширений у м'язовій тканині, де він разом із актином утворює актоміозин — основну складову частину скоротливих ниток м'язових волокон.

Міозин II складається із шести поліпептидних ланцюгів: двох однакових важких (довжиною приблизно 2000 амінокислотних залишків) і чотирьох легких двох різних типів. Важкі ланцюги на N-кінці містять глобулярні моторні домени або «голівки», які безпосередньо задіяні у генерації сили. До цих доменів приєднуються легкі ланцюги. Інша частина важких ланцюгів представлена довгими витягнутими спіралями, що беруть участь у димеризації, утворюючи біспіраль (англ. colied coil). Завдяки взаємодії таких хвостів кількох сотень молекул міозину утворюються «товсті філаменти». Вони є біполярними, тобто голівки на двох кінцях філаменту напрямлені у різні сторони. Молекули міозину розташовані в товстому філаменті таким чином, що голівки регулярно розподіляються по всій її довжині, крім невеличкої ділянки посередині, де їх немає («гола» зона). У тих місцях, де нитки актину і міозину перекриваються, міозинові голівки можуть прикріплюватися до сусідніх актинових ниток, і в результаті цієї взаємодії відбувається скорочення м'яза. Енергія для виконання такої роботи вивільняється при гідролізі АТФ; усі міозинові голівки мають АТФазну активність, прикріплення міозинових голівок залежить від концентрації іонів Са2+ у саркоплазмі. Міозинова АТФаза активується при взаємодії актину з міозином. Іони Mg2+ можуть інгібітувати цей процес.

Спершу вважалось, що міозин наявний лише у м'язах, проте у 1970-их було виявлено, що схожі молекули зустрічаються в інших типах клітин, в тому числі і в одноклітинних організмів. Приблизно в той же час у прісноводної амеби Acanthamoeba castelanii був знайдений білок, що мав моторний домен дуже схожий до такого у міозину м'язів, який проте працював як мономер і мав зовсім інший хвостовий домен. Цей тип міозину назвали міозином I (одноголовий), а міозин м'язів перейменували у міозин II (двоголовий). З того часу ця суперродина білків завдяки аналізу геномів багатьох еукаріот поповнилась новими членами і налічує більше 37 окремих родин. Всі міозини об'єднані схожими N-кінцевими глобулярними головами, частина із них «одноголові», інші — двоголові, тому номенклатура стала відображати не кількість голів, а час відкриття. Відмінності між родинами міознинів криються переважно у хвостових ділянках, що еволюціонували для взаємодії із різними типами вантажів. Всі міозини окрім шостого рухаються до плюс кінця актинових філаментів.

Більшість із міозинів наявні в усіх еукаріот, і поширення тільки невеликої частини обмежене вужчими групами, наприклад, міозини XVIII і XI — зустрічаються лише у рослин, а IX — у хребетних тварин. У геномі людини наявні 40 генів міозинів, дев'ять із яких експресуються головним чином (або тільки) у волоскових клітинах внутрішнього вуха, де вони беруть участь в організації стереоцілій. Мутації у генах принаймні трьох із цих міозинів можуть призвести до глухоти.

Джерела[ред.ред. код]


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.