Папаїн

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Структура папаїну

Папаїн — фермент (КФ 3.4.22.2), цистеїнова протеаза рослинного походження (зокрема міститься в папаї (Carica papaya), від якої і отримав свою назву. Фермент каталізує гідроліз білків, пептидів, амідів і естерів. Використовується в харчовій і легкій промисловості (пом'якшення м'яса, обробка шкір).

Папаїн — цистеїнова ендопротеаза. По характеру ферментативної дії його називають «рослинним пепсином». Але на відміну від пепсину, папаїн активний не тільки в кислих, але і в нейтральних і лужних середовищах (діапазон pH 3—12, оптимум pH 5). Він зберігає активність в широкому температурному діапазоні. У каталітичному центрі папаїна міститься дитіоацильна група. Цей фермент зв'язується з субстратом в місцях локалізації дисульфідних зв'язків, віддаючи перевагу ароматичному амінокислотному залишку в наступній позиції[1]. Ген папаїну був клонований і секвенований[2]. Встановлено, що він продукується рослиною у вигляді пропапаїна, який після відщеплювання пептидного фрагмента перетворюється на активний фермент — папаїн. Ген пропапаїна, отриманий з плодів папаї, часто виробляється в дріжджах Saccharomyces cerevisiae[3].

Посилання[ред.ред. код]

  1. Jacquet A. etc., 1989
  2. Cohen L. W. etc., 1986
  3. Ramjee M. K. etc., 1996


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.