Протеаза

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук

Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.

Класифікація[ред.ред. код]

Протеази розділяють на шість груп за будовою активного центру ферменту:

  • Серинові
  • Треонінові
  • Цистеїнові
  • Аспаргінові
  • Металопротеази
  • Глутамінові

Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.


Колба Це незавершена стаття з біохімії.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.