Рибосома

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Схема зв'язуючих РНК ділянок рибосоми. Буквами позначені ділянки зв'язування тРНК. А — аміноацил-тРНК-зв'язуюча ділянка, Р — пептидил-тРНК-зв'язуюча ділянка, Е — ділянка виходу тРНК (від англ. exit).

Рибосома (ribosome) є немембранною органелою клітини, що складається з рРНК та рибосомних білків (протеїнів). Рибосома здійснює біосинтез білків транслюючи з мРНК поліпептидний ланцюг. Таким чином, рибосому можна вважати фабрикою, що виготовляє білки, базуючись на наявній генетичній інформації. В клітині дозрілі рибосоми знаходяться переважно в компартментах, для активного білкового синтезу. Вони можуть вільно плавати в цитоплазмі або бути прикріпленими до цитоплазматичного боку мембран ендоплазматичного ретикулуму чи ядра. Активні (ті що є в процесі трансляції) рибосоми знаходяться переважно у вигляді полісом. Існує ряд свідчень, які вказують на те, що рибосома є рибозимом.

Історичний огляд[ред.ред. код]

Рибосоми було виявлено на початку 1950-тих років. Перше глибоке дослідження та опис рибосом, як клітинних органел, було здійснене Джорджем Паладе (George E. Palade). За іменем дослідника, рибосоми були названі «частинками Паладе», але згодом, в 1958 році, їх було перейменовано в «рибосоми» з огляду на високий вміст РНК. Роль рибосом в біосинтезі білків було встановлено більш ніж десятиліттям пізніше.

Будова рибосоми[ред.ред. код]

Загальна будова[ред.ред. код]

Атомарна модель будови 50S рибосоми Haloarcula marismortui
Атомарна модель будови 30S рибосоми Thermus thermophilus

Рибосоми прокаріотів та еукаріотів є дуже подібними за будовою та функцією, але відрізняються розміром. Вони складаються з двох субодиниць: однієї великої та однієї малої. Для процесу трансляції необхідна злагоджена взаємодія обох субодиниць, що разом становлять комплекс із молекулярною масою декілька мільйонів дальтон (Da). Субодиниці рибосом за звичай позначаються одиницями Сведберга (S), що є мірою швидкості седиментації під час центрифугування і залежать від маси, розміру та форми частинки. Позначені в цих одиницях, велика субодиниця є 50S або 60S (прокаріотичні або еукаріотичні, відповідно), мала є 30S або 40S, і ціла рибосома (комплекс малої разом з великою) 70S або 80S.

Молекулярний склад[ред.ред. код]

Молекулярний склад рибосом є доволі складним. Для прикладу, рибосома дріжджів ‘Saccharomyces cerevisiae’ складається із 79 рибосомних білків та 4 різних молекул рРНК. Біогенез рибосом є також надзвичайно складним і багатоступеневим процесом, що відбувається в ядрі та ядерці еукаріотичної клітини.

Атомна структура великої субодиниці (50S) організму Haloarcula marismortui була опублікована N. Ban et al. в журналі Science 11 Серпня 2000 року. Невдовзі після цього, 21шого Вересня 2000 року, B.T. Wimberly, et al., опублікували в журналі Nature структуру 30S субодиниці організму Thermus thermophilus. Використовуючи ці координати, M.M. Yusupov, et al. зуміли реконструювати цілу 70S частинку Thermus thermophilus і опублікувати її в журналі Science, в Травні 2001. У 2009 році професор Джордж Чьорч (George Church) та колеги з Гарварду створили повністю функціональну штучну рибосому в звичайних умовах, які присутні в клітинному середовищі. Як конструкційні елементи використовувались молекули з розщепленої за допомогою ензимів кишкової палички. Створена рибосома успішно синтезує білок, що відповідає за біолюмінесценцію.

Центри зв’язування РНК[ред.ред. код]

Рибосома містить чотири сайти зв'язування для молекул РНК: один для мРНК і три для тРНК. Перший сайт зв’язування тРНК називається сайтом ‘аміноацил-тРНК’, або ‘А-сайтом’. В цьому сайті міститься молекула тРНК „заряджена” „наступною” амінокислотою. Другий сайт, ‘пептидил-тРНК’ зв'язуючий, або ‘P-сайт’, містить молекулу тРНК, що зв’язує ростучий кінець поліпептидного ланцюга. Третій сайт, це ‘сайт виходу’, або ‘E-сайт’. В цей сайт потрапляє порожня тРНК яка позбулась ростучого кінця поліпептида, після його взаємодії з наступною „зарядженою” амінокислотою в пептидильному сайті. Сайт зв’язування мРНК знаходиться в малій субодиниці. Він утримує рибосому „нанизаною” на мРНК котру рибосома транслює.

Функція[ред.ред. код]

Схематичне зображення рибосоми в процесі трансляції. Мала субодиниця зв'язує мРНК, а велика субодиниця направляє аміноацил-тРНК та пептидил-тРНК до матричної РНК, контролюючи правильне парування відповідних триплетів

Рибосома є органелою, на якій відбувається трансляція генетичної інформації, закодованої в мРНК. Ця інформація втілюється в синтезований тут-же поліпептидний ланцюг. Рибосома несе двояку функцію: є структурною платформою для процесу декодування генетичної інформації з РНК, та володіє каталітичним центром відповідальним за формування пептидного зв’язку, так званим ‘пептидил-трансферазним центром’. Вважається що пептидил-трансферазна активність асоціюється з рРНК, і тому рибосома є рибозимом.

Загальна інформація[ред.ред. код]

В еукаріотичних організмах рибосоми можна знайти не лише в цитоплазмі, а й всередині в деяких великих мембранних органелах, зокрема в мітохондріях та хлоропластах. Будова та молекулярний склад цих рибосом відрізняється від складу загально-клітинних рибосом, і є ближчим до складу рибосом прокаріотів. Такі рибосоми синтезують органело-специфічні білки, транслюючи органело-специфічну мРНК.

Хвороби[ред.ред. код]

Вважається, що генетичні дефекти рибосомних білків та факторів біогенезу рибосом є летальними на ранніх ембріональних стадіях розвитку вищих організмів. Експериментальний мутагенез рибосомних білків в Drosophila melanogaster (мутації minute) викликає спільний фенотип: занижена швидкість мітозу, зменшений розмір тіла, занижена фертильність, короткі війки. Існує ряд свідчень що пов'язують ракову трансформацію клітин ссавців з розладами трансляційної системи загалом та розладами системи біогенезу рибосом зокрема.

Використана література[ред.ред. код]

  1. Alberts, B. 1994. Molecular Biology of the Cell. Garland Pub., New York. xliii, 1294, 67 p.
  2. Nissen, P., J. Hansen, N. Ban, P.B. Moore, and T.A. Steitz. 2000. The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. Science. 289:920-30.
  3. Ruggero, D., and P.P. Pandolfi. 2003. Does the ribosome translate cancer? Nat Rev Cancer. 3:179-92.
  4. Sydorskyy, Y. 2005. Identification and characterization of novel ribosome biogenesis factors. Doctoral Thesis, Department of Cell Biology, University of Alberta. Edmonton, Canada.
  5. Uechi, T., T. Tanaka, and N. Kenmochi. 2001. A complete map of the human ribosomal protein genes: assignment of 80 genes to the cytogenetic map and implications for human disorders. Genomics. 72:223-30.
  6. Venema, J., and D. Tollervey. 1999. Ribosome synthesis in Saccharomyces cerevisiae. Annu Rev Genet. 33:261-311.
Сахарин Це незавершена стаття з молекулярної біології.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.