Флавінаденіндинуклеотид

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Флавінаденіндинуклеотид
FAD B&S.png
Кульково-стрижнева модель ФАД
Ідентифікатори
Номер CAS 146-14-5
PubChem 703
Номер EINECS 205-663-1
DrugBank DB03147
KEGG D00005
Назва MeSH Flavin-Adenine+Dinucleotide
ChEBI CHEBI:16238
SMILES
InChI
Номер Бейльштейна 1208946
Номер Гмеліна 108834
3DMet B04619
Властивості
Молекулярна формула C27H33P2N9O15
Молярна маса 785,5497 г/моль
Кислотність (pKa) 1,128
Основність (pKb) 12,8689
Якщо не зазначено інше, дані приведені для речовин у стандартному стані (за 25 °C, 100 кПа)
Інструкція з використання шаблону
Примітки картки

Флавінаденіндинуклеотид, ФАД — кофермент, що бере участь в окисно-відновних метаболічних процесах. У якості простетичної групи входить до складу багатьох ферментів флавінопротеїнів (флавопротеїни можуть містити інший флавіновий кофермент — ФМН).

ФАД утворюється із вітаміну B2 (рибофлавіну) шляхом конденсації із аденозиндифосфатом (АДФ).

Ізоалоксазинове кільце ФАД може приєднувати електрони та протони, завдяки чому коферемент виконує функцію переносника. На відміну від іншого переносника електронів — НАД — ФАД може відновлюватись повністю (ФАДH2), приєднуючи два електрони та два протони або частково (семіхінон ФАД), приєднуючи тільки один електрон і протон:

FAD reduction.svg

Це дозволяє ФАД виконувати ширший спектр функцій, ніж НАД.

Окиснення та відновлення ФАД можна відстежити за зміною спектру полглинання:

  • повністю відновлена форма ФАДH2 має максимум поглинання при 360 нм;
  • семіхінон ФАД — при 370 нм;
  • окиснена форма ФАД — два піки при 370 та 440 нм.

Ще однією особливістю ФАД у порівнянні з НАД, є те, що він не переносить електронів дифундуючи від одного ферменту до іншого. Флавінаденіндинуклеотид переважно міцно, інколи навіть ковалентно (як у випадку сукцинатдегідрогенази), приєднаний до білка і надає йому можливість утримувати електрони під час їх перенесення від донора до акцептора.

В залежності від того, з яким білком зв'язаний ФАД його окисно-відновний потенціал може змінюватись. Для вільного коферменту він становить −0,219 В, у складі сукцинатдегідрогенази — близкий до 0,0 В, для інших флавопротеїнів змінюється у діапазоні від +0,06 до −0,4 В.

Деякі із ферментів, що містять у своєму складі ФАД:

Джерела[ред.ред. код]

  • Nelson D.L., Cox M.M. (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (вид. 5th). W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-7108-1. 
  • Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-8724-5. 
  • Губський Ю.І. (2007). Біологічна хімія. Київ-Вінниця: Нова книга. с. 656. ISBN 978-966-382-017-0. 


Колба Це незавершена стаття з біохімії.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.