Folding@home

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Folding@home
256x
Автор(и) Vijay Pande
Розробник(и) Pande laboratory, Sony, Nvidia, ATI, Cauldron Development
Перший випуск 1 листопада 2000
Стабільний випуск 7.3.6 (18 лютого 2013; 523 дні тому)
Операційна система Microsoft Windows, Mac OS X, Linux
Платформа Багатоплатформність
Сайт folding.stanford.edu

Folding@Home — проект розподілених обчислень, що проводиться під егідою Стенфордського університету. Суть проекту полягає в моделюванні процесу згортання білків з метою виявлення потенційних помилок у природній конформації. Помилки конформації спричиняють ряд клінічних синдромів, серед яких: хвороба Альцгеймера, хвороба Паркінсона, діабет типу II, хвороба скрепі, хвороба Кройцфелд-Джакоба, коров'ячий сказ, склероз і деякі типи раку. Розуміння механізмів виникнення дефектів на молекулярному рівні допоможе з'ясувати точну картину виникнення даних захворювань і дозволить розробити методи протидії їм.

Загальна інформація[ред.ред. код]

Подібно до інших відомих проектів (SETI@Home, distributed.net, Find-a-Drug, World Community Grid), в Folding@Home беруть участь сотні тисяч власників персональних комп'ютерів, на яких виконуються невеличкі порції-завдання. Обчислення проводяться в фоновому режимі з мінімальним приоритетом, тому не заважають нормальній роботі з комп'ютером. Інтернет потрібен лише для отримання завдань і відправки результатів в автоматичному режимі без участі користувача. Типові завдання мають розмір порядка 100 КБ, а результати — до 1 МБ на один білок, при тому, що на обрахування одного білка в Folding@Home йде від 2 до 10 робочих днів. Вимоги до ПК — Duron/Celeron або вище, 10-20 МБ пам'яті для роботи.

Ведеться статистика для кожного учасника. Учасники можуть об'єднуватися в команди за країнами, містами чи спільними уподобаннями.

Чому саме розподілені обчислення?[ред.ред. код]

Сучасні суперкомп'ютери складаються з сотень або тисяч процесорів, іноді ця кількість сягає 10000 процесорів (які окремо взяті часто повільніші від сучасних десктопних процесорів), поєднаних швидкісними з'єднаннями. Саме ці з'єднання роблять суперкомп'ютер єдиним комп'ютером, а не кластером з окремих комп'ютерів, і є чи не найдорожчими його компонентами.

Так от, специфіка обчислювальних алгоритмів, які використовуються Folding@Home в тому, що швидкісні з'єднання між процесорами не потрібні, а потрібна максимізація швидкості кожного процесора. Тому навіть якби в розпорядженні проекту був суперкомп'ютер з 1000 процесорів, то він би видавав результати не швидше, ніж 1000 окремих комп'ютерів з такими ж процесорами.

Але для отримання вагомих результатів в Folding@Home потрібні не тисячі процесорів, а сотні тисяч. Тому розрахунки, які проводять учасники проекту, неможливі будь-якими іншими засобами на даному етапі розвитку обчислювальної техніки, і ще довго не будуть можливі.

Для довідки, станом на 01.03.2010 активними є 438183 процесорів: http://vspx27.stanford.edu/cgi-bin/main.py?qtype=osstats. Це робить кластер, який формують учасники проекту, одним з найбільших у світі, здатним виконувати приблизно 3996 ТераФлопс[1].

Вимоги до комп'ютера для участі в Folding@Home[ред.ред. код]

Будь-який персональний комп'ютер підходить для участі в проекті, але якщо він випущений більш, ніж 3-4 роки тому і його процесор має частоту менше 1 ГГц, то є імовірність, що він не встигатиме повертати завдання до встановленого крайнього терміну. В такому випадку можна налаштувати клієнтську програму приймати лише завдання, які не мають визначеного кінцевого терміну.

Таким чином, підходить будь-який процесор Pentium, Athlon, Duron, Sempron, Celeron, Power PC. Клієнтські програми існують для Windows, Linux, Mac OS. Також можуть брати участь комп'ютери з FreeBSD або OpenBSD.

При роботі програма використовує типово 10-20 МБ пам'яті, в залежності від розміру білкової молекули і складності розрахунків. Є завдання, які потребують значно більше пам'яті, але їх отримують лише ті учасники, які спеціально цього захотіли.

При роботі клієнтської програми використовуються 100% ресурсів процесора, але оскільки пріоритет даного процесу є найнижчим можливим, то на нормальній роботі з комп'ютером це не позначається, і ніякого уповільнення реакції на натиснення клавіш чи чогось подібного не спостерігається. Проте можна і зменшити навантаження на процесор до іншого відсотку (задається в конфігурації), якщо, наприклад, процесор перегрівається або працює нестабільно з таким навантаженням.

Взагалі, машини, які працюють нестабільно при повному завантаженні процесора (причинами можуть бути надмірний розгон або неякісні компоненти, передусім пам'ять) краще до проекту не підключати, поки не будуть виправлені всі несправності і не буде доведена здатність роботи при повному навантаженні.

Ще однією обов'язковою умовою участі в проекті є використання комп'ютерів, які належать особисто Вам, або Ви маєте згоду власника на запуск програм Folding@Home на них. Це оговорено в ліцензійній угоді на програми Folding@Home. А так ці програми є безкоштовними, більше того, компоненти, які виконують безпосередні розрахунки, базуються на відкритому коді.

Україна і Folding@Home[ред.ред. код]

Багато учасників проекту, які живуть в Україні, чи просто бажають присвятити свій внесок в проект Україні.

Інформація про поточні проекти[ред.ред. код]

Англійська версія — http://fah-web.stanford.edu/cgi-bin/allprojects . На 4 січня 2011 року останній номер проекту дорівнював 11292.

Проект 100[ред.ред. код]

Проект 100 аналізує згортання headpiece Віллін. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[2]

Проект 101[ред.ред. код]

[3] 1HRW:[4]
[5] 1HRX:[6]
[7] 1HSO:[8]

Цей проект створений для перевірки методів симуляцій на трьох подібних системах. Так як вони малі і тому піддатливі для розрахунків, ці штучно створені поліпептиди мають бути стабільнішими у їхній природній формі, ніж інші малі бета-„петлі“.

Для подальшої інформації дивіться:

Trptophan zippers: Stable, monomeric Beta-hairpins

Andrea G. Cochran, Nicholas J. Skelton, and Melissa A. Starovasnik

[Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Vol. 98, Issue 10, 5578-5583, May 8, 2001:http://www.pnas.org/cgi/content/full/98/10/5578]

Проект 103[ред.ред. код]

Проект 103 розглядає згортання Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Докладніша інформація і малюнки будуть незабаром.

Проект 105[ред.ред. код]

Проект 105 також аналізує згортання villin headpiece. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[9]

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проект 106[ред.ред. код]

Проект 106 аналізує розгортання villin headpiece (проект 105 працює над згортанням). The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[10]

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проект 107[ред.ред. код]

Проект 107 є важливим контролем проекту «Віллін» (див. вище проекти 105 і 106). Тут симулюються змішані послідовності амінокислот Вілліна, тобто присутні всі амінокислоти, які є у Віллні, але вони розташовані у хибному порядку. Таким чином перевіряється, наскільки результати з реальною структурою Вілліна є результатом явного збігу, і скільки вони пов'язані з самою молекулою Вілліна, і наскільки — з послідовностями амінокислот. Контроль, подібний до цього дуже важливий в науці і є джерелом важливої інформації. Зображення:[11]

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проект 110[ред.ред. код]

Почалися деякі симуляції білка Alzheimer Amyloid бета(28-42). Вважається, що саме цей білок є відповідальний за токсичність Альцгеймерів. Досліджується його згортання у співпраці з експериментальною роботою, запропонованою співробітниками. Обчислення відіграють особливо важливу роль, так уможливлюють симулювання аспектів, які не можуть бути перевірені експериментально (через різнорідність зразків). Цей проект був перевіркою методів. Буде проведено трохи більше випробувань, щоб переконатися, що немає жодних проблем, and then jump in with some major Folding@Home power …

Проект 111[ред.ред. код]

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[12]

Проект 112[ред.ред. код]

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[13]

Проект 113[ред.ред. код]

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[14]

Проект 114[ред.ред. код]

Проекти 111, 112, 113 і 114 аналізують згортання білка Стафіллокок А, білка з трьома пов'язаними спіралями. Білок А зазвичай прикріплений до бактеріальної мембрани, і є важливою мішенню для антитіл. Тут досліджуєтья згортання білка А і декількох його варіантів. Ці білки є найбільшими молекулами, які коли-небудь симулювалися в рамках F@H, хоча екперименти свідчать, що вони згортаються надзвичайно швидко. Крайній термін для повернення результатів 9 днів. Зображення:[15]

Проекти 115—126[ред.ред. код]

До більших білків! Спершу деякі тести, починаючи з згорнутого стану, разом з симуляціями розгортання. Позначені pdb кодами (2SPZ, 2ABD, 1APS, 1UBQ, 1I6C, 1SHF), аналізуються різноманітні білками з відмінними архітектурами (всі альфа, альфа/бета, всі бета).

Проекти 127—128[ред.ред. код]

Ці два проекти є першими тестами ділянки WW. Це цікавий білок, як з точки зору згортання, так і з точки зору біології, медицини і хвороб. Ви можете знайти більше інформації в хорошій, не стендфордській сторінці [16].

Проекти 131—136[ред.ред. код]

До більших білків! Після деяких тестів, які починалися з згорнутого стану, досліджується згортання більших білків. Позначені pdb кодами (2SPZ, 2ABD, 1APS, 1UBQ, 1I6C, 1SHF), аналізуються різноманітні білками з відмінними архітектурами (всі альфа, альфа/бета, всі бета).

Проекти 137—144[ред.ред. код]

Проводиться певна робота для вивчення залежності згортання білків від різноманітності зовнішніх властвостей. Опрацьовується один і той же білок у різних проектах з відмінностями в умовах вирішення.

Проекти 145—157[ред.ред. код]

Проводиться певна робота для вивчення залежності згортання білків від різноманітності зовнішніх властвостей. Опрацьовується один і той же білок у різних проектах з відмінностями в умовах вирішення. WU з проекта 146 вийшли з файлами .xyz, позначеними як проект 145. Це було особливо нещасливим, адже завдання з проекта 146 були в 10 раз більшими (і приносили в 10 раз більше кредитів), ніж з 145-го.

Проекти 160—172[ред.ред. код]

Проекти 160—172 також аналізують згортання headpiece Вілліна. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[17]

Проект повернувся до Вілліна, щоб випробувати нову техніку, яка випробовувалася внутрішньо для використання даних F@H для прогнозування структури. Як відрізняються різні проекти? Вони мають однакові умови (послідовності, температуру, і т. д.), але починаються з відмінних початкових умов. Це є важливою перевіркою, як відрізняються отримані результати. Для результатів (які є важливі), ми повинні знати, наскільки вони є відновлюваними, і як вони залежать від таких речей, як початкові умови. Без подібної інформації важко зробити висновок, чи результати є анекдотичними, чи дійсно мають сенс.

Цим «ставляться всі крапки над і». Це вже не питання «чи F@H працює», зараз доводиться — так, працює, і працює в здоровій манері.

Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів.

Проекти 180—182[ред.ред. код]

Проекти 180—182 розглядають згортання нових мутантів Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Вважається, що вони залучені до багатьох захворювань, зокрема багатьох раків. Це більший і складніший білок, ніж попередні, і, що найважливіше, має багато експериментальних даних для порівняння. Проекти 180 і 181 використовують відмінні техніки симуляцій, а Проект 182 проводиться при новій температурі, з метою порівняння з експериментальними даними.

Для детальнішої інформації перегляньте ці посилання: [18] [19].

Проект 183[ред.ред. код]

Проект 183 досліджує високотемпературне розгортання все-бета 1I6C. Цей білок є ізомеразою — ензимом, який допомагає іншим білкам змінювати їхню структуру. Мета досліджень — спостереження поведінки білка після того, як його піддали високій температурі (600 К).

Проекти 184—185[ред.ред. код]

Проекти 184—185 досліджують поведінку у рівновазі згорнутих структур Engrailed Homeodomain, великої зразкової системи для порозуміння згортання і misfolding. Вважається, що вона залучена до багатьох захворювань, зокрема багатьох раків. Це більший і складніший білок, ніж попередні, і, що найважливіше, має багато експериментальних даних для порівняння. Проект 184 проводиться при кімнатній температурі, а Проект 185 — при трохи збільшеній, для обох доступні експериментальні дані.

Для детальнішої інформації перегляньте ці чудові посилання: [20] [21].

Проекти 186—190[ред.ред. код]

Проекти 186—190 and 211—213 досліджують згортання і поведінку у стані рівноваги синтезованого міні-білка 1FSV. Цей білок за структурою подібний до BBA5 (білок, про який є багато інформації), і який служить як важливий контроль праці.

Проекти 186-190_211_213[ред.ред. код]

Проекти 186—190, 211 і 213 досліджують згортання і поведінку у стані рівноваги синтезованого міні-білка 1FSV. Цей білок за структурою подібний до BBA5 (білок, про який є багато інформації), і який служить як важливий контроль праці.

Проект 191[ред.ред. код]

Проект 191 досліджує поведінку малого, 7-и амінокислотного пептиду у явному розчиннику. Він використовується для перевірки нових методологій при залученні явної присутності води, і щоб спробувати щось дізнатися про поведінку основних частин структури білка. Це завдання таке велике тому, що тут симулюєтья не тільки білок, але і сотні молекул води навколо нього. Так що, навіть якщо білок сам по собі малий, загальна кількість атомів у симуляції велика.

Проект 192[ред.ред. код]

Проект 192 досліджує поведінку малого, 7-и амінокислотного пептиду у явному розчиннику. Він використовується для перевірки нових методологій при залученні явної присутності води, і щоб спробувати щось дізнатися про поведінку основних частин структури білка. Це завдання таке велике тому, що тут симулюєтья не тільки білок, але і сотні молекул води навколо нього. Так що, навіть якщо білок сам по собі малий, загальна кількість атомів у симуляції велика.

Проект 200[ред.ред. код]

Як і Проект 105, Проект 200 також аналізує згортання Віллін headpiece. Проект повернувся до Вілліна, щоб випробувати деякі нові техніки на вже відомих величинах. Якщо нові методи будуть ефективніші для Вілліна, вони будуть випробувані на інших білках. Аналіз розпочанеться з відомих величин, щоб знати, чи ці методи кращі. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Оскільки це доволі велике WU, крайній термін для повернення завдання 6 днів. Зображення:[22]

Проекти 201—210[ред.ред. код]

Як і Проект 105, Проект 200 також аналізує згортання Віллін headpiece. Проект повернувся до Вілліна, щоб зробити деякі дуже важливі перевірки — переконатися, що те, що ми гадаємо, що відбувається, є дійсно те, що відбувається насправді. Хоча перевірки не виглядають надто захоплюючими, вони є критичною частиною науки. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[23]

Проекти 212_214-216_230-231_233-234_243-246_1605[ред.ред. код]

Ці проекти аналізують «розгортання» Віллін headpiece. Розгортання трьохвимірної структури Вілліна виникає при добавленні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться Віллін. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільніть білків і надає розуміння хвороб, пов'язаних з розгорнутими або misfolded білками. The villin headpiece — це частина білка Віллін, яка сформована з трьох спіралей, які згруповані разом. Віллін — це білок, який допомагає підтримувати сітку волокон (зроблених з білка Актин), що служать, як щось подібне до скелета клітини. Зображення:[24]

Проекти 217-220_235-238_247-249_1600[ред.ред. код]

Проекти 217 — 220 аналізують «розгортання» ділянки C2 білка Кіназа C. Розгортання виникає при добавленні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться C2. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільніть білків і надає розуміння хвороб, пов'язаних з розгорнутими або misfolded білками. Ділянка C2 знайдена у багатьох білках і вона часто залучена у чутливості до кальцію і закріпленні мембран.

Проекти 221_223_224_227_239-242_1601-1604[ред.ред. код]

Проекти 221, 223, 224 і 227 аналізують «розгортання» ділянки N-закінчення рибосомального білка L9 (NTL9). Розгортання виникає при добавленні хімічно утвореної сечовини до води, у якій знаходиться білок. Ніхто точно не знає, як сечовина розгортає білки, і цією симуляцією ставиться це запитання. Розуміння розгортання білків може допомогти краще розуміти базові питання, такі як стабільніть білків і надає розуміння хвороб, пов'язаних з розгорнутими або misfolded білками. Зображення:[25]

Проекти 250—269[ред.ред. код]

Проект 250—269 є першим з серії нових проектів, які стосуються серій 340—387, перелічених нижче, і застосовує нову методологію дослідження згортання малих РНК. Зображення:[26]

Для конкретнішої інформації зверніться:

Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [27]

Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande

Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

Проект 270[ред.ред. код]

Це бета проект для перевірки роботи клієнтів і серверів. Тут «згортається» малий, штучно синтезований білок (що само по собі є цікавим). Зображення:[28]

Проект 271[ред.ред. код]

Ще один бета проект для перевірки роботи клієнтів і серверів. Це також малий, штучно синтезований білок. Зображення:[29]

Проекти 273—293[ред.ред. код]

Ці проекти будуть вивчати транспорт малої молекули через клітинні мембрани. Будуть побудовані профілі вільної енегрії при проходженні води і для кожної з двадцяти природніх амінокислот, надаючи гармонічний потенціал для проштовхування їх в/через подвійний шар ліпідів. Зображення:[30]

Проекти 295—299[ред.ред. код]

Ці WU є безпосередніми дослідженнями білків, які присутні при хворобі Гантінгтона (HD). Проводиться у співпраці з експериментаторами, щоб краще зрозуміти, як ці білки спричиняють HD і, зрештою, вивчити, як перешкодити скупченню білка, що цьому сприяє. Зображення:[31]

Проекти 301—319[ред.ред. код]

«Петля» GNRA — це мала вторинна частина РНК, яка містить те, що дехто називає «незвичайно стабільною» чотирьохкільцевою ділянкою, яка сполучає два ланцюга, які формують спіральну «петлю». Раніше характеризувалася короткочасова динаміка і термічне розгортання «петлі» і з того часу здійснюються численні пов'язані дослідження in silico: розгортання при біологічно відповідній температурі, безпосереднє згортання, оцінка термодинамічної рівноваги цієї «петлі» РНК via replica exchange stochastic dynamics, і розрахунки імовірності згортання для малого ансамблю структур (Pfold), що дозволяє досліджувати перехідний стан процесу згортання. Зображення:[32]

Ці серіх проектів завершені, і є відправною точкою для нових серій 340—385, які будуть використовувати витонченіші алгоритми, щоб збільшити отриману точність і дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання.

Для конкретнішої інформації зверніться:

1) RNA Simulations: Probing Hairpin Unfolding and the Dynamics of a GNRA Tetraloop [33]

Eric J. Sorin, Mark A. Engelhardt, Daniel Herschlag, & Vijay S. Pande

Journal of Molecular Biology (2002), 317(4).

2) Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [34]

Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande

Biophysical Journal (2003), In Press.

3) Protein Data Bank entry for GCAA tetraloop hairpin 1ZIH [35]

Проекти 320—339[ред.ред. код]

Пептид Fs є добре вивченою спіраллю поліаланіну з трьома вставленими стабілізуючими залишками Аргініну. Проекти 320—339 уможливлять характеризацію динаміки рівноважного згортання і розгортання цієї простої вторинної структури, так само як і вплив води на ці процеси, та природу процесів стабілізації залишків ARG (Аргініну). Ці серії проектів завершені. Зображення:[36]

Проекти 340—349[ред.ред. код]

Серії 340—387 є продовженням перших серій РНК-проектів (301—319), з використанням витонченіших алгоритмів для збільшення отриманої точності. Ці проекти, які використовують нове ядро F@H Gromacs, дозволяють дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання, так само як і ефект полярності води, використовуючи три (TIP) моделі зростаючої складності. Ці серії проектів завершені. Приклад: [37]

Для конкретнішої інформації:

  • Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [38]
  • Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

Проекти 350—359[ред.ред. код]

Пептид Fs є добре вивченою спіраллю поліаланіну з трьома вставленими стабілізуючими залишками аргініну. Проекти 350—353 уможливлять характеризацію динаміки рівноважного згортання і розгортання цієї простої вторинної структури, так само як і вплив води на ці процеси, та природу процесів стабілізації залишків ARG (аргініну). Проекти 354—359 фокусуються на чистому аналозі поліаланіну Fs пептиду. Ці серії проектів завершені. Приклад: [39]

Проекти 360—387[ред.ред. код]

Серії 340—387 є продовженням перших серій РНК-проектів (301—319), з використанням витонченіших алгоритмів для збільшення отриманої точності. Ці проекти, які використовують нове ядро F@H Gromacs, дозволяють дослідити роль молекул і іонів води у процесах згортання і розгортання, так само як і ефект полярності води, використовуючи три (TIP) моделі зростаючої складності. Ці серії проектів завершені. Приклад: [40]

Для конкретнішої інформації:

  • Insights into nucleic acid conformational dynamics from massively parallel stochastic simulations [41]
  • Eric J. Sorin, Young Min Rhee, Brad J. Nakatani, & Vijay S. Pande Biophysical Journal (2003), 85, In Press.

Проекти 388—396[ред.ред. код]

РНК, так як і білки, може згортатися у точні трьохвимірні структури з метою функціонування, цей процес за аналогією називається «Згортанням РНК». Почалися дослідження самоорганізації більших різновидів РНК, симулюючи повний процес згортання транспотної РНК (т-РНК), життєво важливого «гравця» у внутрішньоклітинній організації білків. Для досягнення мети, використовуються атомістична модель і зміщуючі потенціали. Ці серії проектів завершені. Зображення: дріжджова т-РНКphe (pdb code: 6tna[42]), [43]

Проекти 400—499[ред.ред. код]

Ці захоплюючі нові проекти є намаганням зрозуміти, як добре працюють поточні моделі білків. Будуть симулюватися бокові ланцюги амінокислот (молекул, з яких утворені білки), оточених водою, щоб виміряти властивості цих моделей амінокислот. Розуміння, як поводяться поточні моделі амінокислот, може допомогти у розробці нових і кращих моделей для симуляції білків.

Ці проекти потребують трохи більше пам'яті (тому що симулюються багато молекул води) і (як мінімум, часу, за який будуть опрацьовані нові результати) тривають менше часу. Крайній термін для цих завдань коротший — 18 годин. Цей час буде збільшений, якщо виявиться, що багато завдань будуть втрачатися. Зображення: [44]

Посилання[ред.ред. код]