Відмінності між версіями «Антитіла»

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
[перевірена версія][перевірена версія]
м (зображення)
Рядок 14: Рядок 14:
Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність [[амінокислота|амінокислот]] в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.
Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність [[амінокислота|амінокислот]] в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.


Інші класи імуноглобулінів відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети ([[слина|слину]], [[молозиво]], [[кишковий сік]]), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в [[алергія|алергічних]] реакціях, відносяться до IgE.
Інші класи імуноглобулінів ([[реагіни]]<ref>[http://webmed.com.ua/ua/zdorove_ot_a_do_ya/diagnostika/analizy_krovi/infekcionnaya_panel/urogenitalnye_infekcii/kardiolipinovye_antitela_vdrl Кардіоліпінові антитіла]</ref>) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM&nbsp;— еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети ([[слина|слину]], [[молозиво]], [[кишковий сік]]), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в [[алергія|алергічних]] реакціях, відносяться до IgE.


Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.
Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.
Рядок 40: Рядок 40:
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
*
<references />
{{protein-stub}}
{{protein-stub}}



Версія за 13:13, 21 березня 2014

Кожне антитіло зв'язується їх специфічним антигеном, подібно до того, як кожний ключ відкриває лише один замок.

Антитіла́ або імуноглобулі́ни (Ig) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму з ціллю знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких по структурі глікопротеїдів.

Класифікація

2221 Five Classes of Antibodies new.jpg

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).

Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.

Інші класи імуноглобулінів (реагіни[1]) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети (слину, молозиво, кишковий сік), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, відносяться до IgE.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.

За характером впливу на антиген розрізняють: аглютиніни — антитіла, що викликають аглютинацію мікроорганізмів; лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їх руйнуванню; преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.

Застосування в медицині

Антитіла широко застосовуються з діагностичною метою в медицині: на принципі реакції антиген-антитіло засновані методи іммуносцинтіграфії, імуногістохімії, вестерн-блоту тощо.

Див. також

Література

  • Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969
  • Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966
  • Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
  • Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
  1. Кардіоліпінові антитіла

Шаблон:Link FA Шаблон:Link FA Шаблон:Link FA Шаблон:Link GA Шаблон:Link GA