Протеаза

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Версія від 09:57, 25 лютого 2020, створена Brunei (обговорення | внесок) (→‎Класифікація)
(різн.) ← Попередня версія | Поточна версія (різн.) | Новіша версія → (різн.)
Перейти до навігації Перейти до пошуку

Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.

Класифікація[ред. | ред. код]

Протеази розділяють на шість груп[джерело?] за будовою активного центру ферменту:

Треонінові й глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно[джерело?]. Механізм, що використовується для розщеплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонільну групу поліпептиду. Одним зі шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну як нуклеофілу.