Відмінності між версіями «Протеом»

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
[перевірена версія][перевірена версія]
м (Вилучення 20 інтервікі, відтепер доступних на Вікіданих: d:q860947)
Рядок 13: Рядок 13:


=== Двовимірний гелевий електрофорез ===
=== Двовимірний гелевий електрофорез ===
Методом двовимірного [[гелевий електрофорез|гелевого електрофорезу]]. У першому вимірювання білки розділялися за ізоелектиричним фокусуванням, а у другому — за розміром.
Методом двовимірного [[гелевий електрофорез|гелевого електрофорезу]] ([[Двовимірний гелевий електрофорез|2-DE]]). У першому вимірювання білки розділялися за ізоелектиричним фокусуванням, а у другому — за розміром.


=== Мас-спектрометрія ===
=== Мас-спектрометрія ===

Версія за 15:28, 28 травня 2013

Протеом — сукупність всіх білків, клітини, тканини, організму або популяції, що експресуються за певними, чітко визначеними умовами. Термін був запропонований в 1994 році австралійським дослідником Марком Вілкінсом на конференції в Італії[1], пізніше ця робота стала частиною його дисертації на здобуття PhD ступеня. Термін «протеом» складається з частин слів «протеїни» (білки) та «геном».

Термінологія

З того часу термін «протеом» був застосований для кількох різних типів біологічних систем. Клітинний протеом — набір білків, знайдених в специфічному типі клітин за специфічними умовами, наприклад під дією певного гормону. Протеом організму означає набір білків протеомів всіх клітин організму. Термін також використовується для опису набору білків на рівні менше клітини, наприклад всі білки у вірусі можуть бути названі вірусним протеомом.

Загальна характеристика

Протеом більше, ніж геном, особливо у еукаріотів, в тому сенсі, що білків більше, ніж генів. Це пов'язано з альтернативним сплайсингом генів і посттрансляційною модифікацією білків, наприклад, гликозилюванням або фосфорилюванням.

Окрім того протеом має як мінімум два рівні складності, яких не має геном. Тоді як геном визначається нуклеотидною послідовністю, протеом не може бути обмежений сумою послідовностей всіх наявних білків. Повна характиризація протеому вимагає характеризації структури білків протеому та функціональної взаємодії між білками.

Методи досілдження

Дослідження протеому вивчає наука протеоміка, шляхом застосування різноманітних методів, як мас-спектрометрія, гелевий електрофорез,очищення, секвенування білків, створення рекомбінантних та мічених білків. Отримання великих масивів даних привело до розробки численних обчислювальних методів їх аналізу. Багато досліджень проводяться в міжнародній колаборації, для коорднації таких зусиль в 2001 році була створена міжнародна Організація протеому людини (англ. Human Proteome Organization — HUPO).

Двовимірний гелевий електрофорез

Методом двовимірного гелевого електрофорезу (2-DE). У першому вимірювання білки розділялися за ізоелектиричним фокусуванням, а у другому — за розміром.

Мас-спектрометрія

Важливим методом протеоміки є мас-спектрометрія. «Зняття відбитків пільців» білків за допомогою мас-спектрометрії швидко підвищило ефективність досліджень протеому. Застосовують різноманітні типи мас-спектрометрії: SELDI-TOF-MS, MALDI-TOF-MS, LC-MS (Рідинна хроматографія—мас спектрометрія).

Посилання

  1. Wilkins, Marc (Dec. 2009). Proteomics data mining. Expert review of proteomics (England) 6 (6): 599–603. PMID 19929606. doi:10.1586/epr.09.81.