Аденозинтрифосфатази

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
(Перенаправлено з АТФази)
Jump to navigation Jump to search

Аденозинтрифозфатази або АТФ-ази — клас ензимів, які каталізують розклад аденозинтрифосфату (АТФ) на аденозиндифосфат (АДФ) та вільний фосфат-іон. Під час цієї реакції дефосфориляції звільняється енергія, яку ензим (здебільшого) використовує для проведення інших хімічних реакцій, які інакше не були б можливими. Цей процес широко використовується всіма відомими формами життя.[1][2]

Деякі такі ензими є інтегральними мембранним білками (розміщеними всередині біологічних мембран), і допомагають рухати розчини через мембрану, зазвичай проти градієнту концентрації. Вони називаються трансмембранними АТФ-азами.

Класифікація[ред.ред. код]

Усі АТФази за особливостями їх будови та механізмів функціонування поділяють на три основні типи:

  1. АТФази Р-типу(60-180 кДа)
  2. АТФази F-типу (>400 кДа)
  3. АТФази V-типу (>400 кДа)

АТФази Р-типу[ред.ред. код]

Основною і функціональною одиницею АТФази Р-типу є інтегральний мембранний білок, який в еукаріот має молекулярну масу 110 кДа ( виняток - Са2+-АТФазу плазматичних мембран з молекулярною масою 140 кДа). Молекулярна маса прокаріотичних АТФаз Р-типу – 70 кДа.

Поліпептидний ланцюг АТФаз Р-типу, які переносять іони важких металів, утворює 8 трансмембранних фрагментів, із них 6 розташовані в N-кінцевій частині молекули. Відділення цих АТФаз від загальної гілки відбулося на ранній стадії еволюції. Їх відносять до підтипу Ⅰ, інші АТФази цього типу представляють підтип Ⅱ.

Поліпептидний ланцюг АТФаз Р-типу підтипу Ⅱ еукаріот розташований в мембрані так, що її N- і С-кінцеві фрагменти знаходяться в цитоплазмі. Вона перетинає мембрану 10 разів, формуючи трансмембранні фрагменти в виді α-спіралей. 4 такі фрагменти розташовані в N-кінцевій половині і 6 в С-кінцевій. Трансмембранні фрагменти, які контактують між собою, формують канал, через який проходять катіони. Велика петля між трансмембранними фрагментами М4 і М5 утворює цитоплазматичний домен, який містить близько 50% амінокислотних залишків білка. Тут розташований активний центр, який забезпечує гідроліз АТФ, за рахунок чого відбувається зміна конформації білка, зокрема в області домену, який утворює канал.

Для АТФаз Р-типу характерним є те, що під час функціонування термінальний фосфат АТФ переноситься на карбоксильну групу залишку аспарагінової кислоти у складі активного центру молекули ферменту з утворенням нестійкого фосфоферменту ЕФ; ванадат-іон є специфічним і високоефективним зв'язувачем цієї ділянки АТФази, тобто її інгібітором.

АТФази Р-типу Використовують енергію гідролізу АТФ для транспорту іонів.

Включають:

  • Н+-АТФазу (плазматична мембрана грибів, рослин, дріжджів, бактерій),
  • Н+/ K+-ATФазу (апікальна мембрана парієтальних клітин), 
  • Са2+-АТФазу ( ЕПР та плазматична мембрана всіх клітин еукаріот) ,
  • Na+/K+-ATФазу (плазматична мембрана вищих еукаріот);

Можуть бути розташовані в плазматичній мембрані і/або в внутрішньоклітинних мембранах.

АТФази F-типу[ред.ред. код]

Здійснюють синтез АТФ за рахунок руху Н+ за градієнтом концентрації;

Включають:

  • Н+-АТФазу ( плазматична мембрана бактерій),
  • Na+/K+-ATФазу ( внутрішня мембрана мітохондрій),
  • Н+/K+-ATФазу (тилакоїдна мембрана хлоропластів);

АТФази V-типу[ред.ред. код]

·       АТФази V-типу використовують енергію гідролізу АТФ для транспорту Н+; Ці ферменти здійснюють транспорт протонів, а також беруть участь у транспорті аніонів та амінокислот. Під час роботи цих ферментів не утворюється ні проміжного фосфоферменту, ні ковалентного зв’язаного продукту. Інгібіторами АТФаз V-типу є дициклогексилкарбодиімід, нітрати та ціанід калію.

Включають:

  • Н+-АТФазу (вакуолярна мембрана рослин),
  • Na+/K+-ATФазу ( мембрана ендосом і лізосом тварин),
  • Н+/K+-ATФазу (плазматина мембрана клітин, які секретують Н+).

Примітки[ред.ред. код]

  1. Geider K, Hoffmann-Berling H (1981). Proteins controlling the helical structure of DNA. Annual Review of Biochemistry 50: 233–60. PMID 6267987. doi:10.1146/annurev.bi.50.070181.001313. 
  2. Kielley, WW (1961). Myosin adenosine triphosphatase. У Boyer, P. D.; Lardy, H.; Myrbäck, K. The Enzymes 5 (вид. 2nd). New York: Academic Press. с. 159–168.