Антитромбін

попередник антитромбіну III
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	4EB1, 1ANT, 1ATH, 1AZX, 1BR8, 1DZG, 1DZH, 1E03, 1E04, 1E05, 1JVQ, 1LK6, 1NQ9, 1OYH, 1R1L, 1SR5, 1T1F, 1TB6, 2ANT, 2B4X, 2B5T, 2BEH, 2GD4, 2HIJ, 2ZNH, 3EVJ, 3KCG
Ідентифікатори
Символи	SERPINC1, AT3, AT3D, ATIII, THPH7, serpin family C member 1, ATIII-R2, ATIII-T2, ATIII-T1
Зовнішні ІД	OMIM: 107300 MGI: 88095 HomoloGene: 20139 GeneCards: SERPINC1
Пов'язані генетичні захворювання
	antithrombin III deficiency
Реагує на сполуку
	еноксапарин, дальтепарин, tinzaparin, fondaparinux
Онтологія гена
Молекулярна функція	• peptidase inhibitor activity; • protease binding; • heparin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • serine-type endopeptidase inhibitor activity; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• extracellular region; • клітинна мембрана; • blood microparticle; • екзосома; • міжклітинний простір; • endoplasmic reticulum lumen; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• гемостаз; • negative regulation of peptidase activity; • зсідання крові; • regulation of blood coagulation, intrinsic pathway; • response to nutrient; • negative regulation of endopeptidase activity; • лактація; • acute inflammatory response to antigenic stimulus; • regulation of blood coagulation; • посттрансляційна модифікація;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	462
	11905
	ENSG00000117601
	ENSMUSG00000026715
	P01008
	P32261
	NM_000488; NM_001365052
	NM_080844; NM_001379302
	NP_000479; NP_001351981
	NP_543120; NP_001366231
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Попередник антитромбіну III (англ. Serpin family C member 1) – білок, який кодується геном SERPINC1, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 464 амінокислот, а молекулярна маса — 52 602^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MYSNVIGTVT	SGKRKVYLLS	LLLIGFWDCV	TCHGSPVDIC	TAKPRDIPMN
PMCIYRSPEK	KATEDEGSEQ	KIPEATNRRV	WELSKANSRF	ATTFYQHLAD
SKNDNDNIFL	SPLSISTAFA	MTKLGACNDT	LQQLMEVFKF	DTISEKTSDQ
IHFFFAKLNC	RLYRKANKSS	KLVSANRLFG	DKSLTFNETY	QDISELVYGA
KLQPLDFKEN	AEQSRAAINK	WVSNKTEGRI	TDVIPSEAIN	ELTVLVLVNT
IYFKGLWKSK	FSPENTRKEL	FYKADGESCS	ASMMYQEGKF	RYRRVAEGTQ
VLELPFKGDD	ITMVLILPKP	EKSLAKVEKE	LTPEVLQEWL	DELEEMMLVV
HMPRFRIEDG	FSLKEQLQDM	GLVDLFSPEK	SKLPGIVAEG	RDDLYVSDAF
HKAFLEVNEE	GSEAAASTAV	VIAGRSLNPN	RVTFKANRPF	LVFIREVPLN
TIIFMGRVAN	PCVK

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до інгібіторів серинових протеаз. Задіяний у таких біологічних процесах як зсідання крові, гемостаз. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Секретований назовні.

Література

Bock S.C., Wion K.L., Vehar G.A., Lawn R.M. (1982). Cloning and expression of the cDNA for human antithrombin III. Nucleic Acids Res. 10: 8113—8125. PMID 6298709 doi:10.1093/nar/10.24.8113
Chandra T., Stackhouse R., Kidd V.J., Woo S.L.C. (1983). Isolation and sequence characterization of a cDNA clone of human antithrombin III. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 80: 1845—1848. PMID 6572945 doi:10.1073/pnas.80.7.1845
Bock S.C., Marrinan J.A., Radziejewska E. (1988). Antithrombin III Utah: proline-407 to leucine mutation in a highly conserved region near the inhibitor reactive site. Biochemistry. 27: 6171—6178. PMID 3191114 doi:10.1021/bi00416a052
Bjoerk I., Danielsson A., Fenton J.W. II, Joernvall H. (1981). The site in human antithrombin for functional proteolytic cleavage by human thrombin. FEBS Lett. 126: 257—260. PMID 7238875 doi:10.1016/0014-5793(81)80255-4
Bunkenborg J., Pilch B.J., Podtelejnikov A.V., Wisniewski J.R. (2004). Screening for N-glycosylated proteins by liquid chromatography mass spectrometry. Proteomics. 4: 454—465. PMID 14760718 doi:10.1002/pmic.200300556
Szabo R., Netzel-Arnett S., Hobson J.P., Antalis T.M., Bugge T.H. (2005). Matriptase-3 is a novel phylogenetically preserved membrane-anchored serine protease with broad serpin reactivity. Biochem. J. 390: 231—242. PMID 15853774 doi:10.1042/BJ20050299

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з попередник антитромбіну III переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з антитромбін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:775 (англ.) . Архів оригіналу за 27 березня 2016. Процитовано 30 січня 2017. [Архівовано 2016-03-27 у Wayback Machine.]
↑ UniProt, P01008 (англ.) . Архів оригіналу за 2 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

Див. також

Хромосома 1

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з попередник антитромбіну III переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з антитромбін переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:775 (англ.) . Архів оригіналу за 27 березня 2016. Процитовано 30 січня 2017. [Архівовано 2016-03-27 у Wayback Machine.]

[UniProt-6] UniProt, P01008 (англ.) . Архів оригіналу за 2 січня 2017. Процитовано 30 січня 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]