Грег Вінтер

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
Грег Вінтер
Gregory Winter, 2016 (cropped).jpg
Народився 14 квітня 1951(1951-04-14) (67 років)
Лестер, Англія, Велика Британія
Громадянство
(підданство)
Flag of the United Kingdom.svg Велика Британія
Діяльність молекулярний біолог, інженер, біохімік, біолог
Alma mater Триніті-коледж
Науковий ступінь доктор філософії
Заклад Кембриджський університет
Членство Лондонське королівське товариство і Australian Academy of Technological Sciences and Engineering[d]
Нагороди

Сер Грегорі Пол Вінтер (англ. Gregory Paul Winter, нар. 14 квітня 51(00510414), Лестер, Велика Британія) — британський біохімік, лауреат Нобелівської премії 2018 року з хімії, найбільш відомий завдяки свою піонерській роботі з терапевтичного використання моноклональних антитіл. Є також винахідником техніки для гуманізму (1986) і для повної гуманізації, використовуючи фагові дисплеї, антитіла для терапевтичного застосування.[1][2][3][4][5][6][7] Раніше антитіла були отримувалися від мишей, що ускладнювало їх використання в терапевтичних засобах людини, оскільки імунна система людини мала проти них реакцію. [8][9][10][11][12][13] За ці події Вінтер отримав Нобелівську премію з хімії в 2018 році разом з Джорджем Смітом та Френсісом Арнольдом.[14] Також він є членом Трінітського коледжу в Кембриджі та призначений магістром Трінітського коледжу в Кембриджі з 2 жовтня 2012 року.[15] Раніше Грег був заступником директора Лабораторії молекулярної біології, Ради медичних досліджень та завідувачем відділу хімії білків та нуклеїнових кислот [16].

Освіта[ред. | ред. код]

Вінтер вчився у Королівській гімназії, Ньюкасл-апон-Тайн.[8] Він продовжив вивчати природні науки в Кембриджському університеті та закінчив Трінітський коледж в Кембриджі у 1973 році. Грег був удостоєний звання доктора філософії за дослідження амінокислотної послідовності триптофаніл тРНК-синтетази з бактерії Geobacillus stearothermophilus у 1977 році[17] під керівництвом Брайана С. Гартлі та Джордж Браунлі.[18]

Кар'єра та дослідження[ред. | ред. код]

Слідом за званням доктора наук, Вінтер закінчив постдокторальні дослідження в Лабораторії молекулярної біології в Кембриджі.[19][20]

Грег Вінтер заснував Cambridge Antibody Technology у 1989 році та Bicycle Therapeutics. [21][22] Він працював у Науково-консультативній раді Covagen, [23][24] (нині частина Cilag), а також є головою Науково-консультативної ради Biosceptre International Limited.

У 1989 році хімік був засновником Cambridge Antibody Technology, однієї з ранніх комерційних біотехнологічних компаній, що займаються розробкою антитіл. Одним з найуспішніших антитіл було HUMIRA (адалімумаб), який був виявлений Cambridge Antibody Technology як D2E7 і розроблений та реалізований компанією Abbott Laboratories. HUMIRA, антитіло до TNF альфа, було першим у світі антитілом до повного людського тіла [25], яке продовжувало стати провідним у світі фармацевтичним препаратом, який продавав понад 18 мільярдів доларів у 2017 році. [26] Cambridge Antibody Technology був придбаний Astrazeneca в 2006 році для £ 702 млн. [27]

У 2000 році Вінтер заснував Domantis, що став піонером серед використовання доменних антитіл, які використовують лише активну частину повнорозмірного антитіла. Домантис був придбаний фармацевтичною компанією GlaxoSmithKline у грудні 2006 р. За 230 млн. фунтів стерлінгів.[28][29]


Згодом Грег заснував ще одну компанію, Bicycle Therapeutics Limited, яка розробляє дуже маленькі білкові міміки на основі ковалентно зв'язаного гідрофобного ядра. [30]

Нагороди та визнання[ред. | ред. код]

Доробок[ред. | ред. код]

  • E. S. Ward, D. Güssow, A. D. Griffiths, P. T. Jones, G. Winter: Binding activities of a repertoire of single immunoglobulin variable domains secreted from Escherichia coli, Nature, Band 341, 1989, S. 544–546.
  • J. McCafferty, A. D. Griffiths, G. Winter, D. J. Chiswell: Phage antibodies: filamentous phage displaying antibody variable domains’, Nature, Band 348, 1990, S. 552–554.
  • H. R. Hoogenboom, a. D. Griffiths, K. S. Johnson, D. J. Chiswell, P. Hudson, G. Winte: Multi-subunit proteins on the surface of filamentous phage: methodologies for diplaying antibody (Fab heavy and light chains), Nucl. Acid. Res., Band 19, 1991, S. 4133–4137.
  • J. D. Marks, H. R. Hoogenboom, T. P. Bonnert, J. McCafferty, A. D. Griffiths, G. Winter: By-passing immunization: Human antibodies from V-gene libraries displayed on phage, J Mol Biol. Band 222, 1991, S. 581–597.
  • T. Clackson, H. R. Hoogenboom, T. P. Bonnert, J. McCafferty, A. D. Griffiths, G. Winter: Making antibody fragments using phage display libraries, Nature, Band 352, 1991, S. 624–628.
  • J. D. Marks, A. D. Griffiths, M. Malmqvist, T. P. Clackson, J. M. Bye, G. Winter: By-passing immunization: Building high affinity human antibodies by chain shuffling, Nat. Biotech., Band 10, 1992, S. 779–783.
  • H. R. Hoogenboom, G. Winter: By-passing immunisation. Human antibodies from synthetic repertoires of germline VH gene segments rearranged in vitro, J Mol Biol., Band 227, 1992, S. 381–388.

Примітки[ред. | ред. код]

  1. McCafferty, J.; Griffiths, A.; Winter, G.; Chiswell, D. (1990). Phage antibodies: filamentous phage displaying antibody variable domains. Nature 348 (6301): 552–554. Bibcode:1990Natur.348..552M. PMID 2247164. doi:10.1038/348552a0. 
  2. The Scientific Founders Архівовано 13 September 2011 у en:Wayback Machine. of Bicycle Therapeutics Ltd. – Christian Heinis and Sir Greg Winter, FRS.
  3. www.trin.cam.ac.uk Архівовано 6 March 2012 у en:Wayback Machine.
  4. Шаблон:Scopus
  5. Winter, G; Griffiths, A. D.; Hawkins, R. E.; Hoogenboom, H. R. (1994). Making antibodies by phage display technology. Annual Review of Immunology 12: 433–55. PMID 8011287. doi:10.1146/annurev.iy.12.040194.002245. 
  6. Griffiths, A. D.; Williams, S. C.; Hartley, O; Tomlinson, I. M.; Waterhouse, P; Crosby, W. L.; Kontermann, R. E.; Jones, P. T.; Low, N. M.; Allison, T. J. (1994). Isolation of high affinity human antibodies directly from large synthetic repertoires. The EMBO Journal 13 (14): 3245–60. PMC 395221. PMID 8045255. 
  7. Hoogenboom, H. R.; Griffiths, A. D.; Johnson, K. S.; Chiswell, D. J.; Hudson, P; Winter, G (1991). Multi-subunit proteins on the surface of filamentous phage: Methodologies for displaying antibody (Fab) heavy and light chains. Nucleic Acids Research 19 (15): 4133–7. PMC 328552. PMID 1908075. doi:10.1093/nar/19.15.4133. 
  8. а б Шаблон:Who's Who
  9. Anon (2011). The inventor of humanized monoclonal antibodies and cofounder of Cambridge Antibody Technology, Greg Winter, muses on the future of antibody therapeutics and UK life science innovation. Nature Biotechnology 29 (3): 190. PMID 21390009. doi:10.1038/nbt.1815. 
  10. Winter, G.; Fields, S.; Brownlee, G. G. (1981). Nucleotide sequence of the haemagglutinin gene of a human influenza virus H1 subtype. Nature 292 (5818): 72–5. Bibcode:1981Natur.292...72W. PMID 7278968. doi:10.1038/292072a0.  Шаблон:Closed access
  11. Fields, S.; Winter, G.; Brownlee, G. G. (1981). Structure of the neuraminidase gene in human influenza virus A/PR/8/34. Nature 290 (5803): 213–7. Bibcode:1981Natur.290..213F. PMID 7010182. doi:10.1038/290213a0.  Шаблон:Closed access
  12. Riechmann, L.; Clark, M.; Waldmann, H.; Winter, G. (1988). Reshaping human antibodies for therapy. Nature 332 (6162): 323–7. Bibcode:1988Natur.332..323R. PMID 3127726. doi:10.1038/332323a0.  Шаблон:Closed access
  13. Marks, J. D.; Hoogenboom, H. R.; Bonnert, T. P.; McCafferty, J.; Griffiths, A. D.; Winter, G. (1991). By-passing immunization. Journal of Molecular Biology 222 (3): 581–97. PMID 1748994. doi:10.1016/0022-2836(91)90498-U.  Шаблон:Closed access
  14. Live blog: direction evolution takes chemistry Nobel prize. Процитовано 3 October 2018. 
  15. http://www.takedasf.com/corporate/winter.htm [недоступне посилання з 01.05.2017]
  16. http://www.f-star.com/scientific_advisors/3/sir-gregory-winter-chairman Архівовано 29 January 2012 у en:Wayback Machine.
  17. Winter, Gregory Paul (1976). The amino acid sequence of tryptophanyl RNA synthetase from bacillus stearothermophilus. University of Cambridge. OCLC 500591023. Шаблон:EThOS.  Проігноровано невідомий параметр |degree= (довідка)
  18. Winter, G.P.; Hartley, B.S. (1977). The amino acid sequence of tryptophanyl tRNA Synthetase fromBacillus stearothermophilus. FEBS Letters 80 (2): 340–342. ISSN 00145793. PMID 891985. doi:10.1016/0014-5793(77)80471-7. 
  19. Scientific Advisory Board. Heptares. Процитовано 5 April 2013. 
  20. Шаблон:Google scholar id
  21. Gregory Winter CBE, FRS, FMedSci, HonFRCP (8 May 2001). Gregory Winter: Executive Profile & Biography – Businessweek. Bloomberg BusinessWeek. Процитовано 5 April 2013. 
  22. www.bicycletherapeutics.com. bicycletherapeutics.com. 10 December 2012. Процитовано 5 April 2013. 
  23. Covagen AG | September 2011: Sir Gregory Winter joins Covagen's Scientific Advisory Board. Covagen.com. 20 September 2011. Процитовано 5 April 2013. 
  24. Covagen AG | Scientific Advisory Board. Covagen.com. Процитовано 5 April 2013. 
  25. Lawrence, Stacy (2007). Billion dollar babies—biotech drugs as blockbusters. Nature Biotechnology 25 (4): 380–2. PMID 17420735. doi:10.1038/nbt0407-380.  Шаблон:Closed access
  26. Global Pharmaceutical 2017 Industry Statistics. Процитовано 3 October 2018. 
  27. http://www.astrazeneca.com/media/latest-press-releases/2006/5266?itemId=3891617 Архівовано 2 January 2010 у en:Wayback Machine.
  28. GSK is to buy Domantis – a company based on discoveries by MRC scientists Архівовано 16 January 2014 у en:Wayback Machine. MRC Website
  29. GSK snaps up Domantis to move into biotech field | The Independent
  30. Heinis, C.; Rutherford, T.; Freund, S.; Winter, G. (2009). Phage-encoded combinatorial chemical libraries based on bicyclic peptides. Nature Chemical Biology 5 (7): 502–507. doi:10.1038/nchembio.184.  Шаблон:Closed access
  31. Sir Gregory Winter CBE FMedSci FRS. London: Royal Society. Архів оригіналу за 17 November 2015.