Епідермальний фактор росту

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
EGF
1a3p egf.png
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи EGF, HOMG4, URG, epidermal growth factor, Epidermal growth factor
Зовнішні ІД OMIM: 131530 MGI: 95290 HomoloGene: 1483 GeneCards: EGF
Пов'язані генетичні захворювання
renal hypomagnesemia 4[1]
Шаблон експресії
PBB GE EGF 206254 at fs.png
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001178130
NM_001178131
NM_001963
NM_001357021
NM_010113
NM_001310737
NM_001329594
RefSeq (білок)
NP_001171601
NP_001171602
NP_001954
NP_001343950
NP_001297666
NP_001316523
NP_034243
Локус (UCSC) Хр. 4: 109.91 – 110.01 Mb Хр. 3: 129.68 – 129.76 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

EGF (англ. Epidermal growth factor) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 4-ї хромосоми. [4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 207 амінокислот, а молекулярна маса — 133 994[5].

Кодований геном білок за функцією належить до факторів росту. Задіяний у таких біологічних процесах як поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані.

Література[ред. | ред. код]

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004.  PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
  • Furuya M., Akashi S., Hirayama K. (1989). The primary structure of human EGF produced by genetic engineering, studied by high-performance tandem mass spectrometry.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 163: 1100 — 1106.  PubMed DOI:10.1016/0006-291X(89)92334-6
  • Halim A., Nilsson J., Ruetschi U., Hesse C., Larson G. (2011). Human urinary glycoproteomics; attachment site specific analysis of N-and O-linked glycosylations by CID and ECD.. Mol. Cell. Proteomics: —.  PubMed DOI:10.1074/mcp.M111.013649
  • Hommel U., Harvey T.S., Driscoll P.C., Campbell I.D. (1992). Human epidermal growth factor. High resolution solution structure and comparison with human transforming growth factor alpha.. J. Mol. Biol. 227: 271 — 282.  PubMed DOI:10.1016/0022-2836(92)90697-I
  • Zettl M., Adrain C., Strisovsky K., Lastun V., Freeman M. (2011). Rhomboid family pseudoproteases use the ER quality control machinery to regulate intercellular signaling.. Cell 145: 79 — 91.  PubMed DOI:10.1016/j.cell.2011.02.047
  • Huang H.W., Mohan S.K., Yu C. (2010). The NMR solution structure of human epidermal growth factor (hEGF) at physiological pH and its interactions with suramin.. Biochem. Biophys. Res. Commun. 402: 705 — 710.  PubMed DOI:10.1016/j.bbrc.2010.10.089

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]