Лецитинхолестеролацилтрансфераза

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
LCAT
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи LCAT, entrez:3931, lecithin-cholesterol acyltransferase
Зовнішні ІД OMIM: 606967 MGI: 96755 HomoloGene: 68042 GeneCards: LCAT
Пов'язані генетичні захворювання
Fish-eye disease, Norum disease[1]
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_000229
NM_008490
RefSeq (білок)
NP_000220
NP_032516
Локус (UCSC) Хр. 16: 67.94 – 67.94 Mb Хр. 8: 106.67 – 106.67 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

LCAT (англ. Lecithin-cholesterol acyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 440 амінокислот, а молекулярна маса — 49 578[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MGPPGSPWQWVTLLLGLLLPPAAPFWLLNVLFPPHTTPKAELSNHTRPVI
LVPGCLGNQLEAKLDKPDVVNWMCYRKTEDFFTIWLDLNMFLPLGVDCWI
DNTRVVYNRSSGLVSNAPGVQIRVPGFGKTYSVEYLDSSKLAGYLHTLVQ
NLVNNGYVRDETVRAAPYDWRLEPGQQEEYYRKLAGLVEEMHAAYGKPVF
LIGHSLGCLHLLYFLLRQPQAWKDRFIDGFISLGAPWGGSIKPMLVLASG
DNQGIPIMSSIKLKEEQRITTTSPWMFPSRMAWPEDHVFISTPSFNYTGR
DFQRFFADLHFEEGWYMWLQSRDLLAGLPAPGVEVYCLYGVGLPTPRTYI
YDHGFPYTDPVGVLYEDGDDTVATRSTELCGLWQGRQPQPVHLLPLHGIQ
HLNMVFSNLTLEHINAILLGAYRQGPPASPTASPEPPPPE

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм ліпідів, метаболізм холестеролу, метаболізм стероїдів, метаболізм стеролів. Секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

  • McLean J., Wion K., Drayna D., Fielding C., Lawn R. (1986). Human lecithin-cholesterol acyltransferase gene: complete gene sequence and sites of expression. Nucleic Acids Res. 14: 9397—9406. PMID 3797244 DOI:10.1093/nar/14.23.9397
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Schindler P.A., Settineri C.A., Collet X., Fielding C.J., Burlingame A.L. (1995). Site-specific detection and structural characterization of the glycosylation of human plasma proteins lecithin:cholesterol acyltransferase and apolipoprotein D using HPLC/electrospray mass spectrometry and sequential glycosidase digestion. Protein Sci. 4: 791—803. PMID 7613477 DOI:10.1002/pro.5560040419
  • Collet X., Francone O., Besnard F., Fielding C.J. (1999). Secretion of lecithin:cholesterol acyltransferase by brain neuroglial cell lines. Biochem. Biophys. Res. Commun. 258: 73—76. PMID 10222237 DOI:10.1006/bbrc.1999.0601
  • Kosek A.B., Durbin D., Jonas A. (1999). Binding affinity and reactivity of lecithin cholesterol acyltransferase with native lipoproteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 258: 548—551. PMID 10329423 DOI:10.1006/bbrc.1999.0690
  • Clay M.A., Pyle D.H., Rye K.A., Barter P.J. (2000). Formation of spherical, reconstituted high density lipoproteins containing both apolipoproteins A-I and A-II is mediated by lecithin:cholesterol acyltransferase. J. Biol. Chem. 275: 9019—9025. PMID 10722751 DOI:10.1074/jbc.275.12.9019

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]