Моезин

Моезин
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1E5W, 1EF1, 1SGH
Ідентифікатори
Символи	MSN, HEL70, moesin, IMD50
Зовнішні ІД	OMIM: 309845 MGI: 97167 HomoloGene: 1833 GeneCards: MSN
Онтологія гена Молекулярна функція • cytoskeletal protein binding • structural constituent of cytoskeleton • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • double-stranded RNA binding • signaling receptor binding • protein kinase binding • cell adhesion molecule binding • enzyme binding Клітинна компонента • цитоплазма • везикула • cell projection • Псевдоподія • blood microparticle • мембрана • focal adhesion • Філоподія • myelin sheath • клітинна мембрана • apical part of cell • Мікроворсинки • uropod • basolateral plasma membrane • apical plasma membrane • perinuclear region of cytoplasm • екзосома • Цитоскелет • microvillus membrane • клітинне ядро • cell periphery • міжклітинний простір • cell surface • гіалоплазма Біологічний процес • leukocyte cell-cell adhesion • regulation of cell size • establishment of endothelial barrier • regulation of organelle assembly • cellular response to testosterone stimulus • regulation of lymphocyte migration • positive regulation of podosome assembly • gland morphogenesis • GO:1901313 positive regulation of gene expression • establishment of epithelial cell apical/basal polarity • regulation of cell shape • membrane to membrane docking • positive regulation of protein localization to early endosome • positive regulation of early endosome to late endosome transport • leukocyte migration • cytoskeleton organization • immunological synapse formation • T cell proliferation • T cell aggregation • T cell migration • interleukin-12-mediated signaling pathway • GO:0022415 viral process Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4478	17698
Ensembl	ENSG00000147065	ENSMUSG00000031207
UniProt	P26038	P26041
RefSeq (мРНК)	NM_002444	NM_010833
RefSeq (білок)	NP_002435	NP_034963
Локус (UCSC)	Хр. X: 65.59 – 65.74 Mb	Хр. X: 95.14 – 95.21 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

Моезин (англ. Moesin) – білок, який кодується геном MSN, розташованим у людей на короткому плечі X-хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 577 амінокислот, а молекулярна маса — 67 820.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPKTISVRVT		TMDAELEFAI		QPNTTGKQLF		DQVVKTIGLR		EVWFFGLQYQ
DTKGFSTWLK		LNKKVTAQDV		RKESPLLFKF		RAKFYPEDVS		EELIQDITQR
LFFLQVKEGI		LNDDIYCPPE		TAVLLASYAV		QSKYGDFNKE		VHKSGYLAGD
KLLPQRVLEQ		HKLNKDQWEE		RIQVWHEEHR		GMLREDAVLE		YLKIAQDLEM
YGVNYFSIKN		KKGSELWLGV		DALGLNIYEQ		NDRLTPKIGF		PWSEIRNISF
NDKKFVIKPI		DKKAPDFVFY		APRLRINKRI		LALCMGNHEL		YMRRRKPDTI
EVQQMKAQAR		EEKHQKQMER		AMLENEKKKR		EMAEKEKEKI		EREKEELMER
LKQIEEQTKK		AQQELEEQTR		RALELEQERK		RAQSEAEKLA		KERQEAEEAK
EALLQASRDQ		KKTQEQLALE		MAELTARISQ		LEMARQKKES		EAVEWQQKAQ
MVQEDLEKTR		AELKTAMSTP		HVAEPAENEQ		DEQDENGAEA		SADLRADAMA
KDRSEEERTT		EAEKNERVQK		HLKALTSELA		NARDESKKTA		NDMIHAENMR
LGRDKYKTLR		QIRQGNTKQR		IDEFESM

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, мембрані, клітинних відростках.

Література

• Lankes W.T., Furthmayr H. (1991). Moesin: a member of the protein 4.1-talin-ezrin family of proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 8297—8301. PMID 1924289 DOI:10.1073/pnas.88.19.8297
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Reczek D., Berryman M., Bretscher A. (1997). Identification of EBP50: a PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family. J. Cell Biol. 139: 169—179. PMID 9314537 DOI:10.1083/jcb.139.1.169
• Belkina N.V., Liu Y., Hao J.J., Karasuyama H., Shaw S. (2009). LOK is a major ERM kinase in resting lymphocytes and regulates cytoskeletal rearrangement through ERM phosphorylation. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 106: 4707—4712. PMID 19255442 DOI:10.1073/pnas.0805963106
• Pearson M.A., Reczek D., Bretscher A., Karplus P.A. (2000). Structure of the ERM protein moesin reveals the FERM domain fold masked by an extended actin binding tail domain. Cell. 101: 259—270. PMID 10847681 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80836-3
• Edwards S.D., Keep N.H. (2001). The 2.7 A crystal structure of the activated FERM domain of moesin: an analysis of structural changes on activation. Biochemistry. 40: 7061—7068. PMID 11401550 DOI:10.1021/bi010419h

Див. також

• Хромосома X