Мітоген-активована протеїнкіназа 1

Мітоген-активована протеїнкіназа 1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1PME, 1TVO, 1WZY, 2OJG, 2OJI, 2OJJ, 2Y9Q, 3D42, 3D44, 3I5Z, 3I60, 3SA0, 3TEI, 3W55, 4FMQ, 4FUX, 4FUY, 4FV0, 4FV1, 4FV2, 4FV3, 4FV4, 4FV5, 4FV6, 4FV7, 4FV8, 4FV9, 4G6N, 4G6O, 4H3P, 4H3Q, 4IZ5, 4IZ7, 4IZA, 4N0S, 4NIF, 4O6E, 4QTA, 4QTE, 4ZZM, 4ZZN, 4ZZO, 5BUE, 5BUI, 5BUJ, 4QP1, 4QP2, 4QP3, 4QP4, 4QP6, 4QP7, 4QP8, 4QP9, 4QPA, 4XJ0, 5BVD, 5BVE, 5BVF, 5AX3, 4ZXT, 5K4I
Ідентифікатори
Символи	MAPK1, ERK, ERK-2, ERK2, ERT1, MAPK2, P42MAPK, PRKM1, PRKM2, p38, p40, p41, p41mapk, p42-MAPK, mitogen-activated protein kinase 1, NS13
Зовнішні ІД	OMIM: 176948 MGI: 1346858 HomoloGene: 37670 GeneCards: MAPK1
Пов'язані генетичні захворювання
	розсіяний склероз
Реагує на сполуку
	ravoxertinib, ulixertinib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• phosphatase binding; • ATP binding; • protein kinase activity; • transcription factor binding; • transferase activity; • mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding; • phosphotyrosine residue binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein kinase binding; • DNA binding; • nucleotide binding; • RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity; • protein serine/threonine kinase activity; • kinase activity; • identical protein binding; • MAP kinase activity; • double-stranded DNA binding; • MAP kinase kinase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • focal adhesion; • Центр організації мікротрубочок; • мітохондрія; • caveola; • dendrite cytoplasm; • Цитоскелет; • клітинне ядро; • екзосома; • перикаріон; • late endosome; • комплекс Ґольджі; • Веретено поділу; • аксон; • early endosome; • mitotic spindle; • Псевдоподія; • extracellular region; • Нуклеоплазма; • azurophil granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • клітинна мембрана; • GO:0097483, GO:0097481 Постсинаптичне ущільнення; • мембрана; • GO:0009327 protein-containing complex;
Біологічний процес	• caveolin-mediated endocytosis; • positive regulation of telomere capping; • response to exogenous dsRNA; • cardiac neural crest cell development involved in heart development; • positive regulation of translation; • cellular response to DNA damage stimulus; • platelet activation; • Fc-epsilon receptor signaling pathway; • protein phosphorylation; • face development; • cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus; • regulation of DNA-binding transcription factor activity; • animal organ morphogenesis; • клітинний цикл; • ERBB signaling pathway; • GO:0097285 апоптоз; • B cell receptor signaling pathway; • GO:0009373 regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of protein stability; • Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; • thymus development; • negative regulation of cell differentiation; • ERK1 and ERK2 cascade; • labyrinthine layer blood vessel development; • transcription, DNA-templated; • GO:0060469, GO:0009371 positive regulation of transcription, DNA-templated; • heart development; • GO:0022415 viral process; • response to toxic substance; • regulation of stress-activated MAPK cascade; • chemical synaptic transmission; • growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT; • cytosine metabolic process; • фосфорилювання; • outer ear morphogenesis; • response to estrogen; • хемотаксис; • response to lipopolysaccharide; • thyroid gland development; • response to epidermal growth factor; • positive regulation of telomerase activity; • sensory perception of pain; • peptidyl-threonine phosphorylation; • trachea formation; • lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; • mammary gland epithelial cell proliferation; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • lung morphogenesis; • neural crest cell development; • positive regulation of cell migration; • regulation of early endosome to late endosome transport; • response to stress; • positive regulation of telomere maintenance via telomerase; • MAPK cascade; • axon guidance; • fibroblast growth factor receptor signaling pathway; • positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation; • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation; • positive regulation of cell population proliferation; • regulation of cellular response to heat; • Bergmann glial cell differentiation; • regulation of Golgi inheritance; • T cell receptor signaling pathway; • regulation of cytoskeleton organization; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • Довготривала потенціація; • regulation of ossification; • regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling; • neutrophil degranulation; • регуляція експресії генів; • cellular response to organic substance; • GO:0010260 старіння людини; • learning or memory; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • diadenosine tetraphosphate biosynthetic process; • regulation of cellular pH; • cellular response to amino acid starvation; • GO:0072353 cellular response to reactive oxygen species; • response to nicotine; • decidualization; • stress-activated MAPK cascade; • positive regulation of cardiac muscle cell proliferation; • cellular response to cadmium ion; • cellular response to tumor necrosis factor; • cellular response to dopamine; • positive regulation of protein import into nucleus;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	5594
	26413
	ENSG00000100030
	ENSMUSG00000063358
	P28482
	P63085
	NM_138957; NM_002745
	NM_001038663; NM_011949; NM_001357115; NM_028991
	NP_002736; NP_620407
	NP_001033752; NP_036079; NP_001344044
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Мітоген-активована протеїнкіназа 1 (англ. Mitogen-activated protein kinase 1) – білок, який кодується геном MAPK1, розташованим у людей на короткому плечі 22-ї хромосоми. ^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 360 амінокислот, а молекулярна маса — 41 390^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAAAAAGAG	PEMVRGQVFD	VGPRYTNLSY	IGEGAYGMVC	SAYDNVNKVR
VAIKKISPFE	HQTYCQRTLR	EIKILLRFRH	ENIIGINDII	RAPTIEQMKD
VYIVQDLMET	DLYKLLKTQH	LSNDHICYFL	YQILRGLKYI	HSANVLHRDL
KPSNLLLNTT	CDLKICDFGL	ARVADPDHDH	TGFLTEYVAT	RWYRAPEIML
NSKGYTKSID	IWSVGCILAE	MLSNRPIFPG	KHYLDQLNHI	LGILGSPSQE
DLNCIINLKA	RNYLLSLPHK	NKVPWNRLFP	NADSKALDLL	DKMLTFNPHK
RIEVEQALAH	PYLEQYYDPS	DEPIAEAPFK	FDMELDDLPK	EKLKELIFEE
TARFQPGYRS

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до трансфераз, репресорів, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ. Задіяний у таких біологічних процесах як апоптоз, взаємодія хазяїн-вірус, транскрипція, регуляція транскрипції, клітинний цикл. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ДНК. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі.

Література[ред. | ред. код]

Owaki H., Makar R., Boulton T.G., Cobb M.H., Geppert T.D. (1992). Extracellular signal-regulated kinases in T cells: characterization of human ERK1 and ERK2 cDNAs. Biochem. Biophys. Res. Commun. 182: 1416—1422. PMID 1540184 DOI:10.1016/0006-291X(92)91891-S
Gonzalez F.A., Raden D.L., Rigby M.R., Davis R.J. (1992). Heterogeneous expression of four MAP kinase isoforms in human tissues. FEBS Lett. 304: 170—178. PMID 1319925 DOI:10.1016/0014-5793(92)80612-K
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ni H., Wang X.S., Diener K., Yao Z. (1998). MAPKAPK5, a novel mitogen-activated protein kinase (MAPK)-activated protein kinase, is a substrate of the extracellular-regulated kinase (ERK) and p38 kinase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 243: 492—496. PMID 9480836 DOI:10.1006/bbrc.1998.8135
Deak M., Clifton A.D., Lucocq J.M., Alessi D.R. (1998). Mitogen- and stress-activated protein kinase-1 (MSK1) is directly activated by MAPK and SAPK2/p38, and may mediate activation of CREB. EMBO J. 17: 4426—4441. PMID 9687510 DOI:10.1093/emboj/17.15.4426
Niu H., Ye B.H., Dalla-Favera R. (1998). Antigen receptor signaling induces MAP kinase-mediated phosphorylation and degradation of the BCL-6 transcription factor. Genes Dev. 12: 1953—1961. PMID 9649500 DOI:10.1101/gad.12.13.1953

Примітки[ред. | ред. код]

↑ Захворювання, генетично пов'язані з Мітоген-активована протеїнкіназа 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з mitogen-activated protein kinase 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6871 (англ.) . Архів оригіналу за 18 квітня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.
↑ UniProt, P28482 (англ.) . Архів оригіналу за 6 лютого 2017. Процитовано 27 лютого 2017.

Див. також[ред. | ред. код]

Хромосома 22

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з Мітоген-активована протеїнкіназа 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Сполуки, які фізично взаємодіють з mitogen-activated protein kinase 1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[3] Human PubMed Reference:.

[4] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-5] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6871 (англ.) . Архів оригіналу за 18 квітня 2017. Процитовано 27 лютого 2017.

[UniProt-6] UniProt, P28482 (англ.) . Архів оригіналу за 6 лютого 2017. Процитовано 27 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

Мітоген-активована протеїнкіназа 1

Література[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]

Навігаційне меню

Пошук