Порин (білок)

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку

Порини — бактеріальні білки які полегшують дифузію (проникнення) низькомолекулярних речовин через важкопроникну клітинну мембрану.[1] На відміну від багатьох інших мембранних транспортних білків, порини є досить великими щоб дозволити пасивну дифузію; таким чином вони виступають як проникні канали, спечифічні для різних типів молекул. Вони присутні у зовнішній мембрані Грам-негативних бактерій та деяких Грам-позитивних мікобактерій, зовнішній мембрані мітохондрій та зовнішній мембрані хлоропластів.

Будова[ред. | ред. код]

Порини мають циліндричну форму та складаються з бета-листів (β-листів), які з'єднані між собою бета-поворотами на цитоплазматичній стороні та довгими амінокислотними петлями на зовнішній стороні. Бета-шари орієнтовані антипаралельно і утворюють циліндричну трубку, яку називають бета-бочкою (β-діжка).[2] Амінокислотний склад β-ланцюгів поринів унікальний тим, що вздовж них чергуються полярні та неполярні залишки. Це означає, що неполярні залишки спрямовані назовні, щоб взаємодіяти з неполярними ліпідами зовнішньої мембрани, тоді як полярні залишки стикаються всередину до центру бета-діжки для створення водного каналу. Конкретні амінокислоти в каналі визначають специфічність порину для різних молекул.

Кількість бета-листів може варіюватися від до цілих двадцяти двох. Окремі листи з'єднуються між собою петлями і витками.[3] Більшість поринів є мономерними білками. Деякі порини можуть утворювати димери, а інколи навіть октамери.[4] Залежно від розміру порину, внутрішня частина білка може бути наповнена водою, мати до двох β-ланцюгів, складених назад, або містити невеликий додатковий білковий домен в якості «пробки», яка також складається з β-ланцюгів і контролює проникність центрального каналу.

Також порини можуть утворювати гомотримери в зовнішній мембрані, утворюючи суперструктуру пор з трьома каналами.[5] Водневі зв'язки та диполь-дипольні взаємодії між кожним мономером у гомотримері забезпечують стабільність комплексу у зовнішній мембрані.

Функції у клітині[ред. | ред. код]

Порини в основному беруть участь у пасивному транспортуванні гідрофільних молекул різної величини та заряду крізь мембрану.[6] Крім того, порини можуть регулювати проникність і запобігати лізису, обмежуючи потрапляння детергентів у клітину.

Порини можна класифікувати на дві групи: неселективні та селективні. Неселективні порини не мають специфічного субстрату для переносу, хоча деякі виявляють незначні селективність до позитивно або негативно заряджених молекул.[6] Селективні порини менше за розміром, ніж неселективні, і мають високу селективність для переносу певних молекул. Факторами що визначають селективність певного порину є внутрішний діаметер каналу, а також амінокислотні залишками, що складають центральну порожнину.[5]

У Грам-негативних бактерій внутрішня мембрана є головним бар'єром проникності.[7] Зовнішня мембрана більш проникна для гідрофільних речовин, завдяки наявності поринів.[5] Як правило, лише речовини з молекулярною масою менше 600 дальтон можуть дифундувати крізь них.[6]

Різноманітність[ред. | ред. код]

Порини були вперше виявлені у Грам-негативних бактеріях. Пізніше вони були відкриті у Грам-позитивних бактерій.[8] Порини Грам-позитивних бактерій виконують подібні транспортні функції, але при цьому є менш різноманітними порівняно з поринами Грам-негативних бактерій. У Грам-позитивних бактерій відсутня зовнішня мембрана, тому порини приєднані до певних ліпідів клітинної стінки.[9]

Порини є також у еукаріотів, зокрема у зовнішніх мембранах мітохондрій та хлоропластів .[8][7] Органели містять неселективні порини, які структурно і функціонально схожі на бактеріальні. Ці подібності підтверджують ендосимбіотичну теорію, відповідно до якої еукаріотичні органели виникли у минулому з примітивних Грам-негативних бактеріальних симбіонтів.

Археї містять також іонні канали, що походять від неспецифічних поринів.[9] Канали знаходяться в клітинній стінці і полегшують дифузію поживних речовин всередину клітини.

Роль у стійкості до антибіотиків[ред. | ред. код]

Багато антибіотиків, які використовуються для лікування бактеріальних інфекцій, проникають в бактерії крізь порини. Однак, завдяки еволюційному тиску, бактерії можуть розвивати резистентність до антибіотиків через мутації генів поринів.[5] Мутації можуть призвести до втрати пор, внаслідок чого антибіотики втрачають здатність проникати всередину бактерій. Цей молекулярний механізм є одним з головних що призвели до кризи стійкості до антибіотиків та збільшенню смертності від інфекцій.

Відкриття[ред. | ред. код]

Відкриття порин приписується Хіросі Нікайдо, якого також називали першим «поринологом».[10]

Список літератури[ред. | ред. код]

  1. MeSH Porins
  2. General and specific porins from bacterial outer membranes. Journal of Structural Biology 121 (2): 101–9. 1998. PMID 9615433. doi:10.1006/jsbi.1997.3946.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  3. Folding and assembly of beta-barrel membrane proteins. Biochimica et Biophysica Acta 1666 (1-2): 250–63. November 2004. PMID 15519319. doi:10.1016/j.bbamem.2004.06.011.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  4. The structure of a mycobacterial outer-membrane channel. Science 303 (5661): 1189–92. February 2004. PMID 14976314. doi:10.1126/science.1094114.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  5. а б в г Microbe-host interactions: structure and role of Gram-negative bacterial porins. Current Protein & Peptide Science 13 (8): 843–54. December 2012. PMC 3706956. PMID 23305369. doi:10.2174/138920312804871120.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  6. а б в Nonspecific Porins of the Outer Membrane of Gram-Negative Bacteria: Structure and Functions. Biologicheskie Membrany 3 (1): 3–15. 2009. doi:10.1134/S1990747809010024.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  7. а б Porins from Mitochondrial and Bacterial Outer Membranes: Structural and Functional Aspects. Anion Carriers of Mitochondrial Membranes. Berlin, Heidelberg: Springer. 1989. с. 199–214. ISBN 978-3-642-74541-6. doi:10.1007/978-3-642-74539-3_16. 
  8. а б Protein-translocating outer membrane porins of Gram-negative bacteria. Biochimica et Biophysica Acta 1562 (1-2): 6–31. May 2002. PMID 11988218. doi:10.1016/s0005-2736(02)00359-0.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  9. а б Voltage-dependent porin-like ion channels in the archaeon Haloferax volcanii. The Journal of Biological Chemistry 272 (2): 992–5. January 1997. PMID 8995393. doi:10.1074/jbc.272.2.992.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)
  10. The porinologist. Journal of Bacteriology 187 (24): 8232–6. December 2005. PMC 1317029. PMID 16321927. doi:10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005.  Проігноровано невідомий параметр |vauthors= (довідка)