Ренін

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до: навігація, пошук
Ренін
Ідентифікатори
Код КФ 3.4.23.15
Номер CAS 9015-94-5
Бази ферментів
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Пошук
PMC статті
PubMed статті
NCBI NCBI proteins
CAS 9015-94-5

Ренін (від лат. ren — «нирка»)— протеолітичний фермент хребетних тварин і людини. Вперше термін був запропонований Тігерштедтом і Бергманом в 1898 р. для позначення пресорної речовини, що була присутня в сьольовому екстракті нирок кроля.[1] Ренін виробляється спеціалізованими клітинами юкстагломерулярного комплексу і виділяється безпосередньо в кров, проте не є гормоном у повному розумінні. Він являє собою високоактивну протеазу, яка, діючи на білок плазми крові ангіотензиноген, започатковує утворення гормону ангіотензину-ІІ і виділення гормону надниркових залоз альдостерону. Перший є надзвичайно активним вазоконстриктором (судинозвужуючий ефект), а другий — регулятором обміну натрію та калію в організмі.[2]

Синтез[ред.ред. код]

Синтез реніну складається з декількох етапів, що розпочинаються з транслції ренінової мРНК в препроренін. N-кінцева послідовність препрореніна (з 23 амінокислотних залишків)направляє білок в ендоплазматичний ретикулюм, де відщеплюється з формуванням прореніна. Проренін глікозилюється в апараті Гольджі і або прямо секретується в кров нерегуляторним шляхом, або упаковується в секреторні гранули де перетворюється в ренін, що складається з 340 амінокислот, з молекулярною масою 37кДа.[3][4]

Секреція[ред.ред. код]

Ренін  продукується юкстагломерулярними клітинами стінок аферентних артеріол ниркових клубочків і звідси надходить у кров та лімфу у відповідь на три стимули:

  1. Зниження артеріального тиску (яке може бути пов'язане зі зменшенням об'єму крові), що визначається барорецепторами (чутливі до тиску клітин).
  2. Зниження рівня хлориду натрію в ультрафільтраті нейрона. На таку зміну реагує щільна пляма юкстагломерулярного комплексу.
  3. Діяльність симпатичної нервової системи, яка також контролює кров'яний тиск, діючи через β1-адренорецептори .[5]

Хоча по місцю синтезу ренін можна віднести до гормонів, він не є таким, оскільки не має клітинної мішені, а впливає на інший білок крові. Крім того секреція реніну значною мірою контролюється традиційним ендокринним механізмом зворотного зв'язку.  

Регуляція секреції[ред.ред. код]

Інгібітором реніну є похідне фосфатидилсерину, що міститься в плазмі крові. Вміст реніну у плазмі крові (активність у нормі — 0,9–3,3 нг/мл/г) буває підвищений у людей, хворих на есенціальну гіпертензію. Нирки виділяють у кров ренін у підвищеній кількості в умовах гіпоксії. Вміст реніну підвищується також при застосуванні естрогенів, фуросеміду, етакринової кислоти та азидних діуретиків, пероральних контрацептивів і знижується під впливом ангіо­тензину, дезоксикортикостерону, калію, β-адреноблокаторів.[6] 

Ренін-ангіотензинова система (РАС)[ред.ред. код]

Головним діючим чинником РАС є ангіотензин-ІІ. Ланцюг реакцій утворення ангіотензину-ІІ починається в юкстагломерулярному комплексі. Ренін, що там синтезується, гідролізує α-глобулін ангіотензиноген, який синтезується в печінці під впливом глюко­кортикоїдів та естрогенів. Ренін відщеплює від α‑глобуліну N-кінцевий неактивний декапептид — ангіотензин І, який під дією спеціального ангіотензин-1-перетворювального ферменту (міститься у всіх тканинах, найбільше — в легенях і плазмі крові) перетворюється на октапептид — ангіотензин ІІ. Останній перетворюється на гептапептид — ангіотензин ІІІ. Ангіо­тензин ІІ спричиняє скорочення гладких м'язів судин, зниження інтенсивності кровообігу в нирках, зменшення виділення з організму рідини та солей, а також посилення секреції альдостерону кірковим шаром надниркових залоз; у високих концентраціях виявляє сильну судинозвужувальну дію й підвищує АТ.[7]

Стимулом для збільшеного виділення нирками реніну і запуску РАС є зниження артеріального тиску і погіршення ниркового кровопостачання. Так само активізується РАС подразненням симпатичних нервів або деяких ділянок гіпоталамуса.[8]

Примітки[ред.ред. код]

  1. http://www.sweli.ru/zdorove/meditsina/endokrinologiya/renin-angiotenzinovaya-sistema.html
  2. Фізіологія людини і тварин: Підручник/ Г. М. Чайченко, В. О. Цибенко, В. Д. Сокур; За ред. В. О. Цибенка. — К.: Вища шк., 2003. — 463с.: іл.
  3. Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. — М., 2003
  4. Imai, T.; Miyazaki, H.; Hirose, S.; Hori, H.; Hayashi, T.; Kageyama, R.; Ohkubo, H.; Nakanishi, S.; and Murakami, K. (December 1983). «Cloning and sequence analysis of cDNA for human renin precursor». Proceedings of the National Academy of Sciences U.S.A. 80 (24): 7405–9.
  5. Pratt, R. E.; Flynn, J. A.; Hobart, P. M.; Paul, M.; and Dzau, V. J. (March 1988). «Different secretory pathways of renin from mouse cells transfected with the human renin gene». Journal of Biological Chemistry 263 (7): 3137–41. PMID 2893797
  6. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия / Под ред. С. С. Дебова. — М., 1982
  7. Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004, pp. 2118—2119
  8. http://www.pharmencyclopedia.com.ua/article/1074/renin


Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проекту, виправивши або дописавши її.