Протеаза: відмінності між версіями

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
[неперевірена версія][неперевірена версія]
Вилучено вміст Додано вміст
EmausBot (обговорення | внесок)
м r2.7.3) (Робот: замінив ko:단백질 가수분해 효소 на ko:단백질 가수 분해 효소
Addbot (обговорення | внесок)
м Вилучення 31 інтервікі, відтепер доступних на Вікіданих: d:q212410
Рядок 17: Рядок 17:
[[Категорія:Посттрансляційна модифікація]]
[[Категорія:Посттрансляційна модифікація]]
[[Категорія:КФ 3.4|*]]
[[Категорія:КФ 3.4|*]]

[[ca:Peptidasa]]
[[cs:Proteáza]]
[[da:Protease]]
[[de:Peptidase]]
[[el:Πεπτιδάση]]
[[en:Protease]]
[[es:Peptidasa]]
[[fa:پروتئاز]]
[[fi:Proteaasi]]
[[fr:Peptidase]]
[[gl:Protease]]
[[he:פרוטאז]]
[[hu:Proteáz]]
[[id:Protease]]
[[it:Proteasi]]
[[ja:プロテアーゼ]]
[[ko:단백질 가수 분해 효소]]
[[lt:Peptidazės]]
[[nl:Protease]]
[[no:Protease]]
[[oc:Proteasa]]
[[pl:Proteazy]]
[[pt:Protease]]
[[ru:Протеаза]]
[[simple:Protease]]
[[sk:Proteáza]]
[[sl:Peptidaza]]
[[sr:Proteaza]]
[[sv:Proteas]]
[[tr:Proteaz]]
[[zh:蛋白酶]]

Версія за 05:49, 25 березня 2013

Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.

Класифікація

Протеази розділяють на шість груп по будові активного центру ферменту:

  • Серинові
  • Треонінові
  • Цистеїнові
  • Аспаргінові
  • Металопротези
  • Глутамінові

Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.