Протеаза: відмінності між версіями

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
[неперевірена версія][неперевірена версія]
Вилучено вміст Додано вміст
Addbot (обговорення | внесок)
м Вилучення 31 інтервікі, відтепер доступних на Вікіданих: d:q212410
Рядок 3: Рядок 3:
== Класифікація ==
== Класифікація ==


Протеази розділяють на шість груп по будові [[активний центр|активного центру]] ферменту:
Протеази розділяють на шість груп за будовою [[активний центр|активного центру]] ферменту:
* Серинові
* Серинові
* Треонінові
* Треонінові
* Цистеїнові
* Цистеїнові
* Аспаргінові
* Аспаргінові
* Металопротеази
* Металопротези
* Глутамінові
* Глутамінові



Версія за 09:35, 3 листопада 2014

Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.

Класифікація

Протеази розділяють на шість груп за будовою активного центру ферменту:

  • Серинові
  • Треонінові
  • Цистеїнові
  • Аспаргінові
  • Металопротеази
  • Глутамінові

Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.