Протеаза: відмінності між версіями
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
[неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
Addbot (обговорення | внесок) |
|||
Рядок 3: | Рядок 3: | ||
== Класифікація == |
== Класифікація == |
||
Протеази розділяють на шість груп |
Протеази розділяють на шість груп за будовою [[активний центр|активного центру]] ферменту: |
||
* Серинові |
* Серинові |
||
* Треонінові |
* Треонінові |
||
* Цистеїнові |
* Цистеїнові |
||
* Аспаргінові |
* Аспаргінові |
||
* Металопротеази |
|||
* Металопротези |
|||
* Глутамінові |
* Глутамінові |
||
Версія за 09:35, 3 листопада 2014
Протеа́зи — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп за будовою активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротеази
- Глутамінові
Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |