Відмінності між версіями «Протеом»

Перейти до навігації Перейти до пошуку
7 байтів додано ,  6 років тому
правопис
(правопис)
'''Протеом'''&nbsp;— сукупність всіх білків, клітини, тканини, організму або популяції, що експресуються за певними, чітко визначеними умовами. Термін був запропонований в 1994 році австралійським дослідником Марком Вілкінсом на конференції в Італії<ref>{{cite journal|last=Wilkins|first=Marc|authorlink=|year=2009|month=Dec.|title=Proteomics data mining|journal=[[Expert review of proteomics]]|volume=6|issue=6|pages=599–603|publisher= |location = [[England]]| pmid = 19929606|doi = 10.1586/epr.09.81 | bibcode = | oclc =| id = | url = | language = | format = | accessdate = | laysummary = | laysource = | laydate = | quote = }}</ref>, пізніше ця робота стала частиною його дисертації на здобуття ступеня [[PhD]] ступеня. Термін «протеом» складається з частин слів «[[білок|'''прот'''еїни]]» (білки) та «[[геном|ген'''ом''']]».
 
== Термінологія ==
З того часу термін «протеом» був застосований для кількох різних типів біологічних систем. Клітинний протеом&nbsp;— набір білків, знайдених в специфічному типі [[клітина (біологія)|клітин]] за специфічними умовами, наприклад під дією певного [[гормон]]у. «Протеом організму» означає набір білків протеомів всіх клітин організму. Термін також використовується для опису набору білків на рівні менше клітини, наприклад всі білки у вірусі можуть бути названі вірусним протеомом.
 
== Загальна характеристика ==
Протеом більше, ніж [[геном]], особливо у [[еукаріоти|еукаріотів]], в тому сенсі, що білків більше, ніж [[ген]]ів. Це пов'язано з [[альтернативний сплайсинг|альтернативним сплайсингом]] генів і [[посттрансляційна модифікація|посттрансляційною модифікацією]] білків, наприклад, [[глікозилювання]]м або [[фосфорилювання]]м.
 
Окрім того протеом має як мінімум два рівні складності, яких не має геном. Тоді як геном визначається [[нуклеотидна послідовність|нуклеотидною послідовністю]], протеом не може бути обмежений сумою послідовностей всіх наявних білків. Повна характиризаціяхарактеризація протеому вимагає характеризації [[структура білків|структури білків]] протеому та [[білок-білкова взаємодія|функціональної взаємодії]] між білками.
 
== Методи дослідження ==
Дослідження протеому вивчає наука [[протеоміка]], шляхом застосування різноманітних методів, як мас-спектрометрія, гелевий електрофорез, [[очищення білків|очищення]], [[секвенування білків]], створення [[рекомбінантна ДНК|рекомбінантних]] та мічених білків. Отримання великих масивів даних привело до розробки численних обчислювальних методів їх аналізу. Багато досліджень проводяться в міжнародній колаборації, для коорднаціїкоординації таких зусиль в 2001 році була створена міжнародна [[Організація протеому людини]] ({{lang-en|Human Proteome Organization — HUPO}}).
 
=== Двовимірний гелевий електрофорез ===
Методом двовимірного [[гелевий електрофорез|гелевого електрофорезу]] ([[Двовимірний гелевий електрофорез|2-DE]]). У першому вимірювання білки розділялися за ізоелектиричнимізоелектричним фокусуванням, а у другому&nbsp;— за розміром.
 
=== Мас-спектрометрія ===
Важливим методом протеоміки є [[мас-спектрометрія]]. «Зняття відбитків пільців» білків за допомогою мас-спектрометрії швидко підвищило ефективність досліджень протеому.
Застосовують різноманітні типи мас-спектрометрії: SELDI-TOF-MS, MALDI-TOF-MS, LC-MS ([[Рідинна хроматографія—масхроматографія — мас-спектрометрія]]).
 
== Посилання ==

Навігаційне меню