Протеаза: відмінності між версіями
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
[неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
м робот додав: cs, el, he, oc змінив: en |
м робот додав: fa:پروتئاز |
||
Рядок 25: | Рядок 25: | ||
[[en:Protease]] |
[[en:Protease]] |
||
[[es:Peptidasa]] |
[[es:Peptidasa]] |
||
[[fa:پروتئاز]] |
|||
[[fr:Peptidase]] |
[[fr:Peptidase]] |
||
[[he:פרוטאז]] |
[[he:פרוטאז]] |
Версія за 21:55, 13 березня 2009
Протеази — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп по будові активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротези
- Глютамінові
Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |