Протеаза: відмінності між версіями
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
[неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
SieBot (обговорення | внесок) м робот додав: lt:Peptidazės |
м r2.7.1) (робот додав: gl:Protease |
||
Рядок 28: | Рядок 28: | ||
[[fi:Proteaasi]] |
[[fi:Proteaasi]] |
||
[[fr:Peptidase]] |
[[fr:Peptidase]] |
||
[[gl:Protease]] |
|||
[[he:פרוטאז]] |
[[he:פרוטאז]] |
||
[[hu:Proteáz]] |
[[hu:Proteáz]] |
Версія за 18:42, 9 червня 2011
Протеази — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп по будові активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротези
- Глютамінові
Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |