Топоізомерази
| Ідентифікатори | |
|---|---|
| Код КФ | 5.6.2.1 |
| Номер CAS | 80449-01-0 |
| Бази ферментів | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Пошук | |
| PMC | статті |
| PubMed | статті |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 80449-01-0 |
| Ідентифікатори | |
|---|---|
| Код КФ | 5.6.2.2 |
| Бази ферментів | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Пошук | |
| PMC | статті |
| PubMed | статті |
| NCBI | NCBI proteins |
ДНК-топоізомерази (або топоізомерази) — ферменти, які каталізують зміни в топології ДНК, змінюючи ступінь (релаксуючи або напружуючи) суперскрученості ДНК, утворюючи або розділяючи катенани ДНК та утворюючи або розв'язуючи вузли ДНК.[1][2] Топологічні проблеми ДНК викикають у зв'язку з переплетенністю подвійної спіралі ДНК, що може призвести, наприклад, до перекручування подвійної спіралі під час реплікації та транскрипції. Якщо залишити таку ДНК незмінною, ця скрученість рано чи пізно зупинить рух ДНК- чи РНК-полімерази вздовж спіралі. Друга топологічна проблема виникає через з'єднання та переплутування молекул ДНК під час реплікації, що перешкоджає поділу клітини. ДНК-топоізомерази запобігають та виправляють такі проблеми за допомогою приєднання до ДНК та розрізання цукрово-фосфатного кістяку одного (тип I) або обох (тип II) ланцюгів ДНК. Цей тимчасовий розрив дозволяє розплутати або розмотати ДНК. У кінці процесу цукрово-фосфатний кістяк відновлюється. Оскільки загальні хімічний склад та зв'язність ДНК не змінюються, і субстрат, і продукт є хімічними ізомерами, які відрізняються лише своєю топологією.
Уперше ДНК-топоізомеразу знайшов Джеймс Вонг 1971 року у бактеріях. Спочатку її назвали ω-білком;[3], а зараз — топоізомераза I бактерії Escherichia coli (E. coli), яка належить до типу IA. Згодом подібну активність в еукаріотах (у печінці щурів) виявили Джеймс Шампу та Ренато Дульбекко;[4] відповідний фермент, топоізомераза I еукаріотів, має інший механізм дії та належить до типу IB. Першою виявленою топоізомеразою типу II стала ДНК-гіраза у бактерій після її відкриття Мартіном Геллертом і колегами[5] та характеризації Ніколасом Коццареллі й колегами 1976 року.[6] ДНК-гіраза каталізує додавання негативних супервитків до ДНК і є єдиним ферментом типу II здатним на це, у той час як усі інші каталізують релаксацію ДНК. Відмінністю ферментів типу II від типу I є потреба в АТФ для каталізації та те, що вони тимчасово розділяють обидва ланцюги ДНК, а не лише один. Топоізомерази типу II були згодом ідентифіковані у бактеріях та еукаріотах.[7][8][9] Топоізомеразам присвоєні наступні коди ферментів: АТФ-незалежна (тип I), КФ 5.6.2.1; АТФ-залежна (тип II): КФ 5.6.2.2. Єдиним винятком у топоізомеразах типу I є зворотня гіраза, яка містить геліказний домен (КФ 3.6.4.12) та додає позитивні супервитки, витрачаючи АТФ. Таким чином, це єдина топоізомераза типу I, класифікована як КФ 5.6.2.2.
- ↑ McKie S.J., Neuman K.C., Maxwell A. (April 2021). DNA topoisomerases: Advances in understanding of cellular roles and multi-protein complexes via structure-function analysis. BioEssays. 43 (4): e2000286. doi:10.1002/bies.202000286. PMC 7614492. PMID 33480441. S2CID 231679533.
- ↑ Sutormin D.A., Galivondzhyan A.K., Polkhovskiy A.V., Kamalyan S.O., Severinov K.V., Dubiley S.A. (15 березня 2021). Diversity and Functions of Type II Topoisomerases. Acta Naturae. 13 (1): 59—75. doi:10.32607/actanaturae.11058. PMC 8084294. PMID 33959387.
- ↑ Wang J.C. (February 1971). Interaction between DNA and an Escherichia coli protein omega. Journal of Molecular Biology. 55 (3): 523—533. doi:10.1016/0022-2836(71)90334-2. PMID 4927945.
- ↑ Champoux J.J., Dulbecco R. (January 1972). An activity from mammalian cells that untwists superhelical DNA--a possible swivel for DNA replication (polyoma-ethidium bromide-mouse-embryo cells-dye binding assay). Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 69 (1): 143—146. doi:10.1073/pnas.69.1.143. PMC 427563. PMID 4333036.
- ↑ Gellert M., Mizuuchi K., O'Dea M.H., Nash H.A. (November 1976). DNA gyrase: an enzyme that introduces superhelical turns into DNA. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 73 (11): 3872—3876. Bibcode:1976PNAS...73.3872G. doi:10.1073/pnas.73.11.3872. PMC 431247. PMID 186775.
- ↑ Sugino A., Peebles C.L., Kreuzer K.N., Cozzarelli N.R. (November 1977). Mechanism of action of nalidixic acid: purification of Escherichia coli nalA gene product and its relationship to DNA gyrase and a novel nicking-closing enzyme. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74 (11): 4767—4771. Bibcode:1977PNAS...74.4767S. doi:10.1073/pnas.74.11.4767. PMC 432036. PMID 200930.
- ↑ Baldi M.I., Benedetti P., Mattoccia E., Tocchini-Valentini G.P. (June 1980). In vitro catenation and decatenation of DNA and a novel eucaryotic ATP-dependent topoisomerase. Cell. 20 (2): 461—467. doi:10.1016/0092-8674(80)90632-7. PMID 6248247. S2CID 42645648.
- ↑ Liu L.F., Liu C.C., Alberts B.M. (October 1979). T4 DNA topoisomerase: a new ATP-dependent enzyme essential for initiation of T4 bacteriophage DNA replication. Nature. 281 (5731): 456—461. Bibcode:1979Natur.281..456L. doi:10.1038/281456a0. PMID 226889. S2CID 4343962.
- ↑ Stetler G.L., King G.J., Huang W.M. (August 1979). T4 DNA-delay proteins, required for specific DNA replication, form a complex that has ATP-dependent DNA topoisomerase activity. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 76 (8): 3737—3741. Bibcode:1979PNAS...76.3737S. doi:10.1073/pnas.76.8.3737. PMC 383908. PMID 226976.
- Wang J.C. (2009). Untangling the Double Helix: DNA entanglement and the action of the DNA topoisomerases. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press. с. 245. ISBN 978-0-87969-879-9. (англ.)
- А. В. Сиволоб, К. С. Афанасьєва (2012). Молекулярна організація хромосом (PDF). К: Видавничо-поліграфічний центр "Київський університет".
