Фібронектин

Фібронектин-1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: H0Y7Z1%20or%20B7ZLE5 PDBe H0Y7Z1,B7ZLE5 RCSB
Список кодів PDB
	1E88, 1E8B, 1FBR, 1FNA, 1FNF, 1FNH, 1J8K, 1O9A, 1OWW, 1Q38, 1QGB, 1QO6, 1TTF, 1TTG, 2CG6, 2CG7, 2CK2, 2CKU, 2EC3, 2FN2, 2FNB, 2GEE, 2H41, 2H45, 2HA1, 2OCF, 2RKY, 2RKZ, 2RL0, 3CAL, 3EJH, 3GXE, 3M7P, 3MQL, 3R8Q, 3ZRZ, 4GH7, 4JE4, 4JEG, 4LXO, 4MMX, 4MMY, 4MMZ, 4PZ5, 2N1K, 5DC4, 5DC0, 5DC9, 3T1W
Ідентифікатори
Символи	FN1, CIG, ED-B, FINC, FN, FNZ, GFND, GFND2, LETS, MSF, fibronectin 1, SMDCF
Зовнішні ІД	OMIM: 135600 MGI: 95566 HomoloGene: 1533 GeneCards: FN1
Пов'язані генетичні захворювання
	spondylometaphyseal dysplasia, 'corner fracture' type
Онтологія гена
Молекулярна функція	• heparin binding; • collagen binding; • integrin binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • identical protein binding; • peptidase activator activity; • protease binding;
Клітинна компонента	• blood microparticle; • GO:0005578 Позаклітинна матриця; • Фібриноген; • extracellular region; • базальна мембрана; • apical plasma membrane; • екзосома; • platelet alpha granule lumen; • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment; • Позаклітинна рідина;
Біологічний процес	• regulation of protein phosphorylation; • calcium-independent cell-matrix adhesion; • endodermal cell differentiation; • positive regulation of fibroblast proliferation; • positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate; • platelet degranulation; • extracellular matrix disassembly; • Загоєння ран; • positive regulation of peptidase activity; • GO:0051357, GO:0051358, GO:0051359 peptide cross-linking; • адгезія клітин; • GO:1901313 positive regulation of gene expression; • acute-phase response; • Ангіогенез; • positive regulation of cell population proliferation; • regulation of cell shape; • regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • cell-substrate junction assembly; • substrate adhesion-dependent cell spreading; • integrin activation; • positive regulation of axon extension; • cell-matrix adhesion; • leukocyte migration; • response to wounding; • extracellular matrix organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	2335
	14268
	ENSG00000115414
	ENSMUSG00000026193
	P02751
	P11276
NM_001306129; NM_001306130; NM_001306131; NM_001306132; NM_002026;
	NM_054034; NM_212474; NM_212475; NM_212476; NM_212478; NM_212482; NM_001365517; NM_001365518; NM_001365519; NM_001365520; NM_001365521; NM_001365522; NM_001365523; NM_001365524
NM_001276408; NM_001276409; NM_001276410; NM_001276411; NM_001276412;
	NM_001276413; NM_010233
NP_001293058; NP_001293059; NP_001293060; NP_001293061; NP_002017;
	NP_473375; NP_997639; NP_997641; NP_997643; NP_997647; NP_001352446; NP_001352447; NP_001352448; NP_001352449; NP_001352450; NP_001352451; NP_001352452; NP_001352453; NP_001293058.1; NP_001293059.1; NP_001293061.1
NP_001263337; NP_001263338; NP_001263339; NP_001263340; NP_001263341;
	NP_001263342; NP_034363
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Фібронектин-1 (англ. Fibronectin 1) – білок, який кодується геном FN1, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 386 амінокислот, а молекулярна маса — 262 625^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLRGPGPGLL	LLAVQCLGTA	VPSTGASKSK	RQAQQMVQPQ	SPVAVSQSKP
GCYDNGKHYQ	INQQWERTYL	GNALVCTCYG	GSRGFNCESK	PEAEETCFDK
YTGNTYRVGD	TYERPKDSMI	WDCTCIGAGR	GRISCTIANR	CHEGGQSYKI
GDTWRRPHET	GGYMLECVCL	GNGKGEWTCK	PIAEKCFDHA	AGTSYVVGET
WEKPYQGWMM	VDCTCLGEGS	GRITCTSRNR	CNDQDTRTSY	RIGDTWSKKD
NRGNLLQCIC	TGNGRGEWKC	ERHTSVQTTS	SGSGPFTDVR	AAVYQPQPHP
QPPPYGHCVT	DSGVVYSVGM	QWLKTQGNKQ	MLCTCLGNGV	SCQETAVTQT
YGGNSNGEPC	VLPFTYNGRT	FYSCTTEGRQ	DGHLWCSTTS	NYEQDQKYSF
CTDHTVLVQT	RGGNSNGALC	HFPFLYNNHN	YTDCTSEGRR	DNMKWCGTTQ
NYDADQKFGF	CPMAAHEEIC	TTNEGVMYRI	GDQWDKQHDM	GHMMRCTCVG
NGRGEWTCIA	YSQLRDQCIV	DDITYNVNDT	FHKRHEEGHM	LNCTCFGQGR
GRWKCDPVDQ	CQDSETGTFY	QIGDSWEKYV	HGVRYQCYCY	GRGIGEWHCQ
PLQTYPSSSG	PVEVFITETP	SQPNSHPIQW	NAPQPSHISK	YILRWRPKNS
VGRWKEATIP	GHLNSYTIKG	LKPGVVYEGQ	LISIQQYGHQ	EVTRFDFTTT
STSTPVTSNT	VTGETTPFSP	LVATSESVTE	ITASSFVVSW	VSASDTVSGF
RVEYELSEEG	DEPQYLDLPS	TATSVNIPDL	LPGRKYIVNV	YQISEDGEQS
LILSTSQTTA	PDAPPDTTVD	QVDDTSIVVR	WSRPQAPITG	YRIVYSPSVE
GSSTELNLPE	TANSVTLSDL	QPGVQYNITI	YAVEENQEST	PVVIQQETTG
TPRSDTVPSP	RDLQFVEVTD	VKVTIMWTPP	ESAVTGYRVD	VIPVNLPGEH
GQRLPISRNT	FAEVTGLSPG	VTYYFKVFAV	SHGRESKPLT	AQQTTKLDAP
TNLQFVNETD	STVLVRWTPP	RAQITGYRLT	VGLTRRGQPR	QYNVGPSVSK
YPLRNLQPAS	EYTVSLVAIK	GNQESPKATG	VFTTLQPGSS	IPPYNTEVTE
TTIVITWTPA	PRIGFKLGVR	PSQGGEAPRE	VTSDSGSIVV	SGLTPGVEYV
YTIQVLRDGQ	ERDAPIVNKV	VTPLSPPTNL	HLEANPDTGV	LTVSWERSTT
PDITGYRITT	TPTNGQQGNS	LEEVVHADQS	SCTFDNLSPG	LEYNVSVYTV
KDDKESVPIS	DTIIPAVPPP	TDLRFTNIGP	DTMRVTWAPP	PSIDLTNFLV
RYSPVKNEED	VAELSISPSD	NAVVLTNLLP	GTEYVVSVSS	VYEQHESTPL
RGRQKTGLDS	PTGIDFSDIT	ANSFTVHWIA	PRATITGYRI	RHHPEHFSGR
PREDRVPHSR	NSITLTNLTP	GTEYVVSIVA	LNGREESPLL	IGQQSTVSDV
PRDLEVVAAT	PTSLLISWDA	PAVTVRYYRI	TYGETGGNSP	VQEFTVPGSK
STATISGLKP	GVDYTITVYA	VTGRGDSPAS	SKPISINYRT	EIDKPSQMQV
TDVQDNSISV	KWLPSSSPVT	GYRVTTTPKN	GPGPTKTKTA	GPDQTEMTIE
GLQPTVEYVV	SVYAQNPSGE	SQPLVQTAVT	NIDRPKGLAF	TDVDVDSIKI
AWESPQGQVS	RYRVTYSSPE	DGIHELFPAP	DGEEDTAELQ	GLRPGSEYTV
SVVALHDDME	SQPLIGTQST	AIPAPTDLKF	TQVTPTSLSA	QWTPPNVQLT
GYRVRVTPKE	KTGPMKEINL	APDSSSVVVS	GLMVATKYEV	SVYALKDTLT
SRPAQGVVTT	LENVSPPRRA	RVTDATETTI	TISWRTKTET	ITGFQVDAVP
ANGQTPIQRT	IKPDVRSYTI	TGLQPGTDYK	IYLYTLNDNA	RSSPVVIDAS
TAIDAPSNLR	FLATTPNSLL	VSWQPPRARI	TGYIIKYEKP	GSPPREVVPR
PRPGVTEATI	TGLEPGTEYT	IYVIALKNNQ	KSEPLIGRKK	TDELPQLVTL
PHPNLHGPEI	LDVPSTVQKT	PFVTHPGYDT	GNGIQLPGTS	GQQPSVGQQM
IFEEHGFRRT	TPPTTATPIR	HRPRPYPPNV	GEEIQIGHIP	REDVDYHLYP
HGPGLNPNAS	TGQEALSQTT	ISWAPFQDTS	EYIISCHPVG	TDEEPLQFRV
PGTSTSATLT	GLTRGATYNV	IVEALKDQQR	HKVREEVVTV	GNSVNEGLNQ
PTDDSCFDPY	TVSHYAVGDE	WERMSESGFK	LLCQCLGFGS	GHFRCDSSRW
CHDNGVNYKI	GEKWDRQGEN	GQMMSCTCLG	NGKGEFKCDP	HEATCYDDGK
TYHVGEQWQK	EYLGAICSCT	CFGGQRGWRC	DNCRRPGGEP	SPEGTTGQSY
NQYSQRYHQR	TNTNVNCPIE	CFMPLDVQAD	REDSRE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, пдтримання форми клітини, гостра фаза запалення, ангіогенез. Білок має сайт для зв'язування з молекулою гепарину. Локалізований у позаклітинному матриксі. Також секретований назовні.

Література

Schor S.L., Schor A.M. (2001). Phenotypic and genetic alterations in mammary stroma: implications for tumour progression. Breast Cancer Res. 3: 373—379. PMID 11737888 doi:10.1186/bcr325
Kato S., Ohtoko K., Ohtake H., Kimura T. (2005). Vector-capping: a simple method for preparing a high-quality full-length cDNA library. DNA Res. 12: 53—62. PMID 16106752 doi:10.1093/dnares/12.1.53
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Gutman A., Yamada K.M., Kornblihtt A.R. (1986). Human fibronectin is synthesized as a pre-propolypeptide. FEBS Lett. 207: 145—148. PMID 3770189 doi:10.1016/0014-5793(86)80029-1
Dean D.C., Bowlus C.L., Bourgeois S. (1987). Cloning and analysis of the promotor region of the human fibronectin gene. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 1876—1880. PMID 3031656 doi:10.1073/pnas.84.7.1876
Iida R., Yasuda T., Kishi K. (2007). Identification of novel fibronectin fragments detected specifically in juvenile urine. FEBS J. 274: 3939—3947. PMID 17614963 doi:10.1111/j.1742-4658.2007.05926.x