ADAM10 (англ.ADAM metallopeptidase domain 10) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 748 амінокислот, а молекулярна маса — 84 142[5].
Howard L., Mitchell S., Lu X., Griffiths S., Glynn P. (1996). Molecular cloning of MADM: a catalytically active mammalian disintegrin-metalloprotease expressed in various cell types. Biochem. J. 317: 45—50. PMID8694785DOI:10.1042/bj3170045
Chubinskaya S., Mikhail R., Deutsch A., Tindal M.H. (2001). ADAM-10 protein is present in human articular cartilage primarily in the membrane-bound form and is upregulated in osteoarthritis and in response to IL-1alpha in bovine nasal cartilage. J. Histochem. Cytochem. 49: 1165—1176. PMID11511685DOI:10.1177/002215540104900910
Lemjabbar H., Basbaum C. (2002). Platelet-activating factor receptor and ADAM10 mediate responses to Staphylococcus aureus in epithelial cells. Nat. Med. 8: 41—46. PMID11786905DOI:10.1038/nm0102-41
Lewandrowski U., Moebius J., Walter U., Sickmann A. (2006). Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach. Mol. Cell. Proteomics. 5: 226—233. PMID16263699DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200
Martin L., Fluhrer R., Haass C. (2009). Substrate requirements for SPPL2b-dependent regulated intramembrane proteolysis. J. Biol. Chem. 284: 5662—5670. PMID19114711DOI:10.1074/jbc.M807485200
Wijeyewickrema L.C., Gardiner E.E., Gladigau E.L., Berndt M.C., Andrews R.K. (2010). Nerve growth factor inhibits metalloproteinase-disintegrins and blocks ectodomain shedding of platelet glycoprotein VI. J. Biol. Chem. 285: 11793—11799. PMID20164177DOI:10.1074/jbc.M110.100479