ALOXE3

ALOXE3
Ідентифікатори
Символи	ALOXE3, ARCI3, E-LOX, eLOX-3, eLOX3, arachidonate lipoxygenase 3
Зовнішні ІД	OMIM: 607206 MGI: 1345140 HomoloGene: 8013 GeneCards: ALOXE3
шифр КФ	4.2.1.152
Пов'язані генетичні захворювання
	autosomal recessive congenital ichthyosis 3
Онтологія гена
Молекулярна функція	• iron ion binding; • isomerase activity; • dioxygenase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • lyase activity; • oxidoreductase activity; • oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen; • hepoxilin A3 synthase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма;
Біологічний процес	• linoleic acid metabolic process; • establishment of skin barrier; • lipid metabolism; • peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway; • ceramide biosynthetic process; • fatty acid metabolic process; • hepoxilin biosynthetic process; • sensory perception of pain; • arachidonic acid metabolic process; • fat cell differentiation; • sphingolipid metabolic process; • lipoxygenase pathway;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	59344
	23801
	ENSG00000179148
	ENSMUSG00000020892
	Q9BYJ1
	Q9WV07
	NM_021628; NM_001165960; NM_001369446
	NM_011786
	NP_001159432; NP_067641; NP_001356375
	NP_035916
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ALOXE3 (англ. Arachidonate lipoxygenase 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 711 амінокислот, а молекулярна маса — 80 543^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAVYRLCVTT	GPYLRAGTLD	NISVTLVGTC	GESPKQRLDR	MGRDFAPGSV
QKYKVRCTAE	LGELLLLRVH	KERYAFFRKD	SWYCSRICVT	EPDGSVSHFP
CYQWIEGYCT	VELRPGTART	ICQDSLPLLL	DHRTRELRAR	QECYRWKIYA
PGFPCMVDVN	SFQEMESDKK	FALTKTTTCV	DQGDSSGNRY	LPGFPMKIDI
PSLMYMEPNV	RYSATKTISL	LFNAIPASLG	MKLRGLLDRK	GSWKKLDDMQ
NIFWCHKTFT	TKYVTEHWCE	DHFFGYQYLN	GVNPVMLHCI	SSLPSKLPVT
NDMVAPLLGQ	DTCLQTELER	GNIFLADYWI	LAEAPTHCLN	GRQQYVAAPL
CLLWLSPQGA	LVPLAIQLSQ	TPGPDSPIFL	PTDSEWDWLL	AKTWVRNSEF
LVHENNTHFL	CTHLLCEAFA	MATLRQLPLC	HPIYKLLLPH	TRYTLQVNTI
ARATLLNPEG	LVDQVTSIGR	QGLIYLMSTG	LAHFTYTNFC	LPDSLRARGV
LAIPNYHYRD	DGLKIWAAIE	SFVSEIVGYY	YPSDASVQQD	SELQAWTGEI
FAQAFLGRES	SGFPSRLCTP	GEMVKFLTAI	IFNCSAQHAA	VNSGQHDFGA
WMPNAPSSMR	QPPPQTKGTT	TLKTYLDTLP	EVNISCNNLL	LFWLVSQEPK
DQRPLGTYPD	EHFTEEAPRR	SIAAFQSRLA	QISRDIQERN	QGLALPYTYL
DPPLIENSVS	I

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, ліаз, ізомераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза. Локалізований у цитоплазмі.

Література[ред. | ред. код]

Krieg P., Marks F., Fuerstenberger G. (2001). A gene cluster encoding human epidermis-type lipoxygenases at chromosome 17p13.1: cloning, physical mapping, and expression. Genomics. 73: 323—330. PMID 11350124 DOI:10.1006/geno.2001.6519
Yu Z., Schneider C., Boeglin W.E., Marnett L.J., Brash A.R. (2003). The lipoxygenase gene ALOXE3 implicated in skin differentiation encodes a hydroperoxide isomerase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100: 9162—9167. PMID 12881489 DOI:10.1073/pnas.1633612100
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Yu Z., Schneider C., Boeglin W.E., Brash A.R. (2006). Human and mouse eLOX3 have distinct substrate specificities: implications for their linkage with lipoxygenases in skin. Arch. Biochem. Biophys. 455: 188—196. PMID 17045234 DOI:10.1016/j.abb.2006.09.002
Zheng Y., Brash A.R. (2010). Dioxygenase activity of epidermal lipoxygenase-3 unveiled: typical and atypical features of its catalytic activity with natural and synthetic polyunsaturated fatty acids. J. Biol. Chem. 285: 39866—39875. PMID 20921226 DOI:10.1074/jbc.M110.155374
Zheng Y., Brash A.R. (2010). On the role of molecular oxygen in lipoxygenase activation: comparison and contrast of epidermal lipoxygenase-3 with soybean lipoxygenase-1. J. Biol. Chem. 285: 39876—39887. PMID 20923767 DOI:10.1074/jbc.M110.180794