CACNA1H

CACNA1H
Ідентифікатори
Символи	CACNA1H, CACNA1HB, Cav3.2, ECA6, EIG6, calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H, HALD4
Зовнішні ІД	OMIM: 607904 MGI: 1928842 HomoloGene: 56913 GeneCards: CACNA1H
Реагує на сполуку
Анандамід, mibefradil
Онтологія гена Молекулярна функція • voltage-gated calcium channel activity • calcium channel activity • scaffold protein binding • зв'язування з іоном металу • ion channel activity • voltage-gated sodium channel activity • voltage-gated ion channel activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • low voltage-gated calcium channel activity Клітинна компонента • voltage-gated calcium channel complex • integral component of membrane • мембрана • integral component of plasma membrane • клітинна мембрана Біологічний процес • м'язове скорочення • membrane depolarization during action potential • regulation of heart contraction • aldosterone biosynthetic process • regulation of membrane potential • regulation of ion transmembrane transport • muscle organ development • cortisol biosynthetic process • ion transport • positive regulation of acrosome reaction • cellular response to hormone stimulus • calcium ion transmembrane transport • трансмембранний транспорт • myoblast fusion • cellular response to potassium ion • calcium ion transport • neuronal action potential • positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis • sodium ion transmembrane transport • calcium ion import • inorganic cation transmembrane transport • ion transmembrane transport Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	8912	58226
Ensembl	ENSG00000196557	ENSMUSG00000024112
UniProt	O95180	O88427
RefSeq (мРНК)	NM_001005407 NM_021098	NM_001163691 NM_021415
RefSeq (білок)	NP_001005407 NP_066921	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 16: 1.15 – 1.22 Mb	Хр. 17: 25.59 – 25.65 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

CACNA1H (англ. Calcium voltage-gated channel subunit alpha1 H) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 353 амінокислот, а молекулярна маса — 259 163.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTEGARAADE		VRVPLGAPPP		GPAALVGASP		ESPGAPGREA		ERGSELGVSP
SESPAAERGA		ELGADEEQRV		PYPALAATVF		FCLGQTTRPR		SWCLRLVCNP
WFEHVSMLVI		MLNCVTLGMF		RPCEDVECGS		ERCNILEAFD		AFIFAFFAVE
MVIKMVALGL		FGQKCYLGDT		WNRLDFFIVV		AGMMEYSLDG		HNVSLSAIRT
VRVLRPLRAI		NRVPSMRILV		TLLLDTLPML		GNVLLLCFFV		FFIFGIVGVQ
LWAGLLRNRC		FLDSAFVRNN		NLTFLRPYYQ		TEEGEENPFI		CSSRRDNGMQ
KCSHIPGRRE		LRMPCTLGWE		AYTQPQAEGV		GAARNACINW		NQYYNVCRSG
DSNPHNGAIN		FDNIGYAWIA		IFQVITLEGW		VDIMYYVMDA		HSFYNFIYFI
LLIIVGSFFM		INLCLVVIAT		QFSETKQRES		QLMREQRARH		LSNDSTLASF
SEPGSCYEEL		LKYVGHIFRK		VKRRSLRLYA		RWQSRWRKKV		DPSAVQGQGP
GHRQRRAGRH		TASVHHLVYH		HHHHHHHHYH		FSHGSPRRPG		PEPGACDTRL
VRAGAPPSPP		SPGRGPPDAE		SVHSIYHADC		HIEGPQERAR		VAHAAATAAA
SLRLATGLGT		MNYPTILPSG		VGSGKGSTSP		GPKGKWAGGP		PGTGGHGPLS
LNSPDPYEKI		PHVVGEHGLG		QAPGHLSGLS		VPCPLPSPPA		GTLTCELKSC
PYCTRALEDP		EGELSGSESG		DSDGRGVYEF		TQDVRHGDRW		DPTRPPRATD
TPGPGPGSPQ		RRAQQRAAPG		EPGWMGRLWV		TFSGKLRRIV		DSKYFSRGIM
MAILVNTLSM		GVEYHEQPEE		LTNALEISNI		VFTSMFALEM		LLKLLACGPL
GYIRNPYNIF		DGIIVVISVW		EIVGQADGGL		SVLRTFRLLR		VLKLVRFLPA
LRRQLVVLVK		TMDNVATFCT		LLMLFIFIFS		ILGMHLFGCK		FSLKTDTGDT
VPDRKNFDSL		LWAIVTVFQI		LTQEDWNVVL		YNGMASTSSW		AALYFVALMT
FGNYVLFNLL		VAILVEGFQA		EGDANRSDTD		EDKTSVHFEE		DFHKLRELQT
TELKMCSLAV		TPNGHLEGRG		SLSPPLIMCT		AATPMPTPKS		SPFLDAAPSL
PDSRRGSSSS		GDPPLGDQKP		PASLRSSPCA		PWGPSGAWSS		RRSSWSSLGR
APSLKRRGQC		GERESLLSGE		GKGSTDDEAE		DGRAAPGPRA		TPLRRAESLD
PRPLRPAALP		PTKCRDRDGQ		VVALPSDFFL		RIDSHREDAA		ELDDDSEDSC
CLRLHKVLEP		YKPQWCRSRE		AWALYLFSPQ		NRFRVSCQKV		ITHKMFDHVV
LVFIFLNCVT		IALERPDIDP		GSTERVFLSV		SNYIFTAIFV		AEMMVKVVAL
GLLSGEHAYL		QSSWNLLDGL		LVLVSLVDIV		VAMASAGGAK		ILGVLRVLRL
LRTLRPLRVI		SRAPGLKLVV		ETLISSLRPI		GNIVLICCAF		FIIFGILGVQ
LFKGKFYYCE		GPDTRNISTK		AQCRAAHYRW		VRRKYNFDNL		GQALMSLFVL
SSKDGWVNIM		YDGLDAVGVD		QQPVQNHNPW		MLLYFISFLL		IVSFFVLNMF
VGVVVENFHK		CRQHQEAEEA		RRREEKRLRR		LERRRRSTFP		SPEAQRRPYY
ADYSPTRRSI		HSLCTSHYLD		LFITFIICVN		VITMSMEHYN		QPKSLDEALK
YCNYVFTIVF		VFEAALKLVA		FGFRRFFKDR		WNQLDLAIVL		LSLMGITLEE
IEMSAALPIN		PTIIRIMRVL		RIARVLKLLK		MATGMRALLD		TVVQALPQVG
NLGLLFMLLF		FIYAALGVEL		FGRLECSEDN		PCEGLSRHAT		FSNFGMAFLT
LFRVSTGDNW		NGIMKDTLRE		CSREDKHCLS		YLPALSPVYF		VTFVLVAQFV
LVNVVVAVLM		KHLEESNKEA		REDAELDAEI		ELEMAQGPGS		ARRVDADRPP
LPQESPGARD		APNLVARKVS		VSRMLSLPND		SYMFRPVVPA		SAPHPRPLQE
VEMETYGAGT		PLGSVASVHS		PPAESCASLQ		IPLAVSSPAR		SGEPLHALSP
RGTARSPSLS		RLLCRQEAVH		TDSLEGKIDS		PRDTLDPAEP		GEKTPVRPVT
QGGSLQSPPR		SPRPASVRTR		KHTFGQRCVS		SRPAAPGGEE		AEASDPADEE
VSHITSSACP		WQPTAEPHGP		EASPVAGGER		DLRRLYSVDA		QGFLDKPGRA
DEQWRPSAEL		GSGEPGEAKA		WGPEAEPALG		ARRKKKMSPP		CISVEPPAED
EGSARPSAAE		GGSTTLRRRT		PSCEATPHRD		SLEPTEGSGA		GGDPAAKGER
WGQASCRAEH		LTVPSFAFEP		LDLGVPSGDP		FLDGSHSVTP		ESRASSSGAI
VPLEPPESEP		PMPVGDPPEK		RRGLYLTVPQ		CPLEKPGSPS		ATPAPGGGAD
DPV

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок Ca_v3.2 за функціями належить до низькопорогових кальцієвих каналів. Він утворює пору в клітинній мембрані, за допомогою якої транспортує іони кальцію до клітини за електрохімічним градієнтом. Білок має сайти для зв'язування з іонами цинку та кальцію.

У нейронах кальцієвий канал Ca_v3.2 регулює збудливість клітинної мембрани.

Поширення

Виявлений в багатьох відділах головного мозку. Зокрема в мишей найбільше прдставлений у нейронах мозочка, кори великих півкуль, гіпокампу, ядер перетинки, смугастого тіла, зубчастої звивини, менше виражений у нервових клітинах таламуса.

Білок наявний у мишей уже при народженні в невеликих кількостях у гіпокампі, його кількість збільшується до 3-го тижня розвитку, а надалі в дорослих двомісячних тварин знижується.

На субклітинному рівні Ca_v3.2 наявний у дендритах, дендритних шипиках, пресинаптичних закінченнях аксонів.

Канал виявляється у хромафінних клітинах наднирників та в пухлині феохромоцитомі, що походить з них.

Регуляція

У промоторі гену Cacna1H виявлено фрагмент, що зв'язує фактор, індукований гіпоксією. Стабілізація транскрипційного фактору HIF1A за допомогою G-білка RHOA призводить до збільшення кількості білка в кардіоміоцитах, що знаходяться в умовах гіпоксії.

Патології

У моделі абсансної епілепсії — щурів лінії GAERS — було знайдено мутацію в гені Cacna1H, яка призводить до збільшення струмів через кальцієвий канал. Показано, що саме збільшена активність цих іонних каналів у ретикулярному ядрі таламусу лежить в основі появи абсансів у цих щурів.

Література

• Kang H.W., Vitko I., Lee S.S., Perez-Reyes E., Lee J.H. (2010). Structural determinants of the high affinity extracellular zinc binding site on Cav3.2 T-type calcium channels. J. Biol. Chem. 285: 3271—3281. PMID 19940152 DOI:10.1074/jbc.M109.067660
• Koyama, Riko; Mannic, Tiphaine; Ito, Jumpei; Amar, Laurence; Zennaro, Maria-Christina; Rossier, Michel; Maturana, Andrés (2018). MicroRNA-204 Is Necessary for Aldosterone-Stimulated T-Type Calcium Channel Expression in Cardiomyocytes. International Journal of Molecular Sciences. 19 (10): 2941. doi:10.3390/ijms19102941. ISSN 1422-0067.{{cite journal}}: Обслуговування CS1: Сторінки із непозначеним DOI з безкоштовним доступом (посилання)
• Chiang, Chien-Sung; Huang, Ching-Hui; Chieng, Hockling; Chang, Ya-Ting; Chang, Dory; Chen, Ji-Jr; Chen, Yong-Cyuan; Chen, Yen-Hui; Shin, Hee-Sup; Campbell, Kevin P.; Chen, Chien-Chang (2009). The CaV3.2 T-Type Ca2+ Channel Is Required for Pressure Overload–Induced Cardiac Hypertrophy in Mice. Circulation Research. 104 (4): 522—530. doi:10.1161/CIRCRESAHA.108.184051. ISSN 0009-7330.
• Houser, Steven R. (2009). Ca2+ Signaling Domains Responsible For Cardiac Hypertrophy and Arrhythmias. Circulation Research. 104 (4): 413—415. doi:10.1161/CIRCRESAHA.109.193821. ISSN 0009-7330.

Див. також

• Хромосома 16