MME (ген)

MME
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1DMT, 1R1H, 1R1I, 1R1J, 1Y8J, 2QPJ, 2YB9, 4CTH, 5JMY
Ідентифікатори
Символи	MME, CALLA, CD10, NEP, SFE, membrane metallo-endopeptidase, membrane metalloendopeptidase, CMT2T, SCA43
Зовнішні ІД	OMIM: 120520 MGI: 97004 HomoloGene: 5275 GeneCards: MME
Пов'язані генетичні захворювання
	cerebellar ataxia type 43, Roussy–Lévy syndrome
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • zinc ion binding; • exopeptidase activity; • hydrolase activity; • endopeptidase activity; • зв'язування з іоном металу; • GO:0070122 peptidase activity; • пептидний зв'язок; • metalloendopeptidase activity; • metallopeptidase activity; • phosphatidylserine binding; • protein homodimerization activity; • oligopeptidase activity; • cardiolipin binding;
Клітинна компонента	• brush border; • focal adhesion; • integral component of plasma membrane; • цитоплазма; • мембрана; • екзосома; • integral component of membrane; • Синаптичні бульбашки; • клітинна мембрана; • синапс; • аксон; • дендрит (нейробіологія); • neuron projection terminus; • secretory granule membrane; • early endosome; • trans-Golgi network; • cell surface; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • neuronal cell body; • membrane raft; • presynapse;
Біологічний процес	• angiotensin maturation; • cellular response to UV-B; • cellular response to cytokine stimulus; • розвиток нирки; • replicative senescence; • cellular response to UV-A; • creatinine metabolic process; • peptide metabolic process; • amyloid-beta metabolic process; • протеоліз; • sensory perception of pain; • neutrophil degranulation; • placenta development; • GO:0010260 старіння людини; • learning or memory; • lung development; • positive regulation of neurogenesis; • neuropeptide processing; • amyloid-beta clearance; • amyloid-beta clearance by cellular catabolic process; • positive regulation of long-term synaptic potentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	4311
	17380
	ENSG00000196549
	ENSMUSG00000027820
	P08473; Q3KQS6
	Q61391
NM_000902; NM_007287; NM_007288; NM_007289; NM_001354642;
	NM_001354643; NM_001354644
	NM_008604; NM_001289462; NM_001289463; NM_001357335
NP_000893; NP_009218; NP_009219; NP_009220; NP_001341571;
	NP_001341572; NP_001341573
	NP_001276391; NP_001276392; NP_032630; NP_001344264
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

MME (англ. Membrane metalloendopeptidase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 3-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 750 амінокислот, а молекулярна маса — 85 514^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGKSESQMDI	TDINTPKPKK	KQRWTPLEIS	LSVLVLLLTI	IAVTMIALYA
TYDDGICKSS	DCIKSAARLI	QNMDATTEPC	TDFFKYACGG	WLKRNVIPET
SSRYGNFDIL	RDELEVVLKD	VLQEPKTEDI	VAVQKAKALY	RSCINESAID
SRGGEPLLKL	LPDIYGWPVA	TENWEQKYGA	SWTAEKAIAQ	LNSKYGKKVL
INLFVGTDDK	NSVNHVIHID	QPRLGLPSRD	YYECTGIYKE	ACTAYVDFMI
SVARLIRQEE	RLPIDENQLA	LEMNKVMELE	KEIANATAKP	EDRNDPMLLY
NKMTLAQIQN	NFSLEINGKP	FSWLNFTNEI	MSTVNISITN	EEDVVVYAPE
YLTKLKPILT	KYSARDLQNL	MSWRFIMDLV	SSLSRTYKES	RNAFRKALYG
TTSETATWRR	CANYVNGNME	NAVGRLYVEA	AFAGESKHVV	EDLIAQIREV
FIQTLDDLTW	MDAETKKRAE	EKALAIKERI	GYPDDIVSND	NKLNNEYLEL
NYKEDEYFEN	IIQNLKFSQS	KQLKKLREKV	DKDEWISGAA	VVNAFYSSGR
NQIVFPAGIL	QPPFFSAQQS	NSLNYGGIGM	VIGHEITHGF	DDNGRNFNKD
GDLVDWWTQQ	SASNFKEQSQ	CMVYQYGNFS	WDLAGGQHLN	GINTLGENIA
DNGGLGQAYR	AYQNYIKKNG	EEKLLPGLDL	NHKQLFFLNF	AQVWCGTYRP
EYAVNSIKTD	VHSPGNFRII	GTLQNSAEFS	EAFHCRKNSY	MNPEKKCRVW

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, протеаз, металопротеаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література[ред. | ред. код]

D'Adamio L., Shipp M.A., Masteller E.L., Reinherz E.L. (1989). Organization of the gene encoding common acute lymphoblastic leukemia antigen (neutral endopeptidase 24.11): multiple miniexons and separate 5' untranslated regions. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86: 7103—7107. PMID 2528730 DOI:10.1073/pnas.86.18.7103
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Malfroy B., Kuang W.-J., Seeburg P.H., Mason A.J., Schofield P.R. (1988). Molecular cloning and amino acid sequence of human enkephalinase (neutral endopeptidase). FEBS Lett. 229: 206—210. PMID 3162217 DOI:10.1016/0014-5793(88)80828-7
Vanneste Y., Michel A., Dimaline R., Najdovski T., Deschodt-Lanckman M. (1988). Hydrolysis of alpha-human atrial natriuretic peptide in vitro by human kidney membranes and purified endopeptidase-24.11. Evidence for a novel cleavage site. Biochem. J. 254: 531—537. PMID 2972276 DOI:10.1042/bj2540531
Yandle T.G., Brennan S.O., Espiner E.A., Nicholls M.G., Richards A.M. (1989). Endopeptidase-24.11 in human plasma degrades atrial natriuretic factor (ANF) to ANF(99-105/106-126). Peptides. 10: 891—894. PMID 2531377 DOI:10.1016/0196-9781(89)90131-9
Le Moual H., Dion N., Roques B.P., Crine P., Boileau G. (1994). Asp650 is crucial for catalytic activity of neutral endopeptidase 24-11. Eur. J. Biochem. 221: 475—480. PMID 8168535 DOI:10.1111/j.1432-1033.1994.tb18760.x