Кальмодулін-1

CALM1
Наявні структури PDB Пошук для людей: PDBe RCSB Список кодів PDB 2VAY, 1Y6W, 4JPZ, 3UCY, 1WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1YR5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2M55, 1CTR, 2I08, 2MG5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2WEL, 3DVK, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1K93, 4G27, 1CLL, 2KUG, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1NKF, 2JZI, 3UCT, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3BYA, 4Q57, 2KNE, 1YRU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1S26, 4DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4OVN, 3J41, 2BKI, 1SK6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2K61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC
Ідентифікатори
Символи	CALM1, CALML2, CAMI, CPVT4, DD132, PHKD, caM, LQT14, Calmodulin 1, calmodulin 1 (phosphorylase kinase, delta), CAMC, CAMB, CAMIII, CAM3, CAM2
Зовнішні ІД	OMIM: 114180 HomoloGene: 134804 GeneCards: CALM1
Пов'язані генетичні захворювання
синдром подовженого інтервалу QT, long QT syndrome 14
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • calcium channel inhibitor activity • protein kinase binding • titin binding • protein serine/threonine kinase activator activity • transmembrane transporter binding • зв'язування з іоном металу • protein phosphatase activator activity • adenylate cyclase binding • disordered domain specific binding • inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity • ligand-gated ion channel activity • adenylate cyclase activator activity • protein domain specific binding • nitric-oxide synthase regulator activity • type 3 metabotropic glutamate receptor binding • N-terminal myristoylation domain binding • phosphatidylinositol 3-kinase binding • protein N-terminus binding • calcium-dependent protein binding • nitric-oxide synthase binding Клітинна компонента • цитоплазма • гіалоплазма • Кальцієві канали • extracellular region • spindle microtubule • neuron projection • Цитоскелет • клітинне ядро • центросома • voltage-gated potassium channel complex • екзосома • spindle pole • growth cone • клітинна мембрана • Веретено поділу • Саркомера • Нуклеоплазма • везикула • GO:0097483, GO:0097481 Постсинаптичне ущільнення • catalytic complex • Центр організації мікротрубочок • synaptic vesicle membrane • мітохондріальна мембрана • GO:0009327 protein-containing complex • myelin sheath Біологічний процес • м'язове скорочення • response to amphetamine • positive regulation of protein serine/threonine kinase activity • detection of calcium ion • Fc-epsilon receptor signaling pathway • positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity • G2/M transition of mitotic cell cycle • regulation of high voltage-gated calcium channel activity • positive regulation of DNA binding • substantia nigra development • positive regulation of protein dephosphorylation • inositol phosphate metabolic process • positive regulation of nitric-oxide synthase activity • Глікогеноліз • positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity • G protein-coupled receptor signaling pathway • regulation of cytokinesis • regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion • regulation of rhodopsin mediated signaling pathway • response to corticosterone • negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation • activation of adenylate cyclase activity • регуляція серцевого ритму • positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity • response to calcium ion • regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity • regulation of nitric-oxide synthase activity • platelet degranulation • negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity • MAPK cascade • positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation • positive regulation of protein autophosphorylation • regulation of cardiac muscle contraction • regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction • regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum • calcium-mediated signaling • ion transmembrane transport • Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity • Метилювання білків • establishment of protein localization to membrane • establishment of protein localization to mitochondrial membrane • regulation of synaptic vesicle endocytosis • regulation of synaptic vesicle exocytosis Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	801	н/д
Ensembl	ENSG00000198668	н/д
UniProt	P0DP23 P0DP24	н/д
RefSeq (мРНК)	NM_001166106 NM_006888 NM_001363669 NM_001363670	н/д
RefSeq (білок)	NP_001292553 NP_001292554 NP_001292555 NP_001734 NP_001316850 NP_001316851 NP_001316852 NP_001316853 NP_001316854 NP_001316855 NP_005175 NP_008819 NP_001350598 NP_001350599 NP_008819 NP_001292553 NP_001292554 NP_001292555 NP_001734 NP_001316850 NP_001316851 NP_001316852 NP_001316853 NP_001316854 NP_001316855 NP_005175	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 14: 90.4 – 90.41 Mb	н/д
PubMed search		н/д
Вікідані
Див./Ред. для людей

CALM1 (англ. Calmodulin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 149 амінокислот, а молекулярна маса — 16 838.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MADQLTEEQI		AEFKEAFSLF		DKDGDGTITT		KELGTVMRSL		GQNPTEAELQ
DMINEVDADG		NGTIDFPEFL		TMMARKMKDT		DSEEEIREAF		RVFDKDGNGY
ISAAELRHVM		TNLGEKLTDE		EVDEMIREAD		IDGDGQVNYE		EFVQMMTAK

A: Аланін
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

• Rhyner J.A., Ottiger M., Wicki R., Greenwood T.M., Strehler E.E. (1994). Structure of the human CALM1 calmodulin gene and identification of two CALM1-related pseudogenes CALM1P1 and CALM1P2. Eur. J. Biochem. 225: 71—82. PMID 7925473 DOI:10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Kelly S., Yotis J., Macris M., Harley V. (2003). Recombinant expression, purification and characterisation of the HMG domain of human SRY. Protein Pept. Lett. 10: 281—286. PMID 12871148 DOI:10.2174/0929866033479004
• Spektor A., Tsang W.Y., Khoo D., Dynlacht B.D. (2007). Cep97 and CP110 suppress a cilia assembly program. Cell. 130: 678—690. PMID 17719545 DOI:10.1016/j.cell.2007.06.027
• Siedlecka M., Goch G., Ejchart A., Sticht H., Bierzyski A. (1999). Alpha-helix nucleation by a calcium-binding peptide loop. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96: 903—908. PMID 9927666 DOI:10.1073/pnas.96.3.903
• Chou J.J., Li S., Klee C.B., Bax A. (2001). Solution structure of Ca(2+)-calmodulin reveals flexible hand-like properties of its domains. Nat. Struct. Biol. 8: 990—997. PMID 11685248 DOI:10.1038/nsb1101-990

Див. також

• Хромосома 14