COL17A1

COL17A1
Ідентифікатори
Символи	COL17A1, BA16H23.2, BP180, BPA-2, BPAG2, LAD-1, ERED, collagen type XVII alpha 1, collagen type XVII alpha 1 chain, JEB4
Зовнішні ІД	OMIM: 113811 MGI: 88450 HomoloGene: 133558 GeneCards: COL17A1
Пов'язані генетичні захворювання
гіпертрофічна кардіоміопатія, epithelial recurrent erosion dystrophy, Mitis junctional epidermolysis bullosa
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • extracellular matrix structural constituent • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength Клітинна компонента • integral component of membrane • extracellular region • Базальна мембрана • Міжклітинні контакти • клітинна мембрана • Колаген • integral component of plasma membrane • hemidesmosome • endoplasmic reticulum lumen • мембрана • cell-cell junction • міжклітинний простір • GO:0005578 Позаклітинна матриця • collagen-containing extracellular matrix Біологічний процес • hemidesmosome assembly • cell-matrix adhesion • epidermis development • regulation of immune response • extracellular matrix organization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	1308	12821
Ensembl	ENSG00000065618	ENSMUSG00000025064
UniProt	Q9UMD9	Q07563
RefSeq (мРНК)	NM_130778 NM_000494	NM_007732 NM_001290825
RefSeq (білок)	NP_000485	NP_001277754 NP_031758
Локус (UCSC)	Хр. 10: 104.03 – 104.09 Mb	Хр. 19: 47.63 – 47.68 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

COL17A1 (англ. Collagen type XVII alpha 1 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 497 амінокислот, а молекулярна маса — 150 419.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MDVTKKNKRD		GTEVTERIVT		ETVTTRLTSL		PPKGGTSNGY		AKTASLGGGS
RLEKQSLTHG		SSGYINSTGS		TRGHASTSSY		RRAHSPASTL		PNSPGSTFER
KTHVTRHAYE		GSSSGNSSPE		YPRKEFASSS		TRGRSQTRES		EIRVRLQSAS
PSTRWTELDD		VKRLLKGSRS		ASVSPTRNSS		NTLPIPKKGT		VETKIVTASS
QSVSGTYDAT		ILDANLPSHV		WSSTLPAGSS		MGTYHNNMTT		QSSSLLNTNA
YSAGSVFGVP		NNMASCSPTL		HPGLSTSSSV		FGMQNNLAPS		LTTLSHGTTT
TSTAYGVKKN		MPQSPAAVNT		GVSTSAACTT		SVQSDDLLHK		DCKFLILEKD
NTPAKKEMEL		LIMTKDSGKV		FTASPASIAA		TSFSEDTLKK		EKQAAYNADS
GLKAEANGDL		KTVSTKGKTT		TADIHSYGSS		GGGGSGGGGG		VGGAGGGPWG
PAPAWCPCGS		CCSWWKWLLG		LLLTWLLLLG		LLFGLIALAE		EVRKLKARVD
ELERIRRSIL		PYGDSMDRIE		KDRLQGMAPA		AGADLDKIGL		HSDSQEELWM
FVRKKLMMEQ		ENGNLRGSPG		PKGDMGSPGP		KGDRGFPGTP		GIPGPLGHPG
PQGPKGQKGS		VGDPGMEGPM		GQRGREGPMG		PRGEAGPPGS		GEKGERGAAG
EPGPHGPPGV		PGSVGPKGSS		GSPGPQGPPG		PVGLQGLRGE		VGLPGVKGDK
GPMGPPGPKG		DQGEKGPRGL		TGEPGMRGLP		GAVGEPGAKG		AMGPAGPDGH
QGPRGEQGLT		GMPGIRGPPG		PSGDPGKPGL		TGPQGPQGLP		GTPGRPGIKG
EPGAPGKIVT		SEGSSMLTVP		GPPGPPGAMG		PPGPPGAPGP		AGPAGLPGHQ
EVLNLQGPPG		PPGPRGPPGP		SIPGPPGPRG		PPGEGLPGPP		GPPGSFLSNS
ETFLSGPPGP		PGPPGPKGDQ		GPPGPRGHQG		EQGLPGFSTS		GSSSFGLNLQ
GPPGPPGPQG		PKGDKGDPGV		PGALGIPSGP		SEGGSSSTMY		VSGPPGPPGP
PGPPGSISSS		GQEIQQYISE		YMQSDSIRSY		LSGVQGPPGP		PGPPGPVTTI
TGETFDYSEL		ASHVVSYLRT		SGYGVSLFSS		SISSEDILAV		LQRDDVRQYL
RQYLMGPRGP		PGPPGASGDG		SLLSLDYAEL		SSRILSYMSS		SGISIGLPGP
PGPPGLPGTS		YEELLSLLRG		SEFRGIVGPP		GPPGPPGIPG		NVWSSISVED
LSSYLHTAGL		SFIPGPPGPP		GPPGPRGPPG		VSGALATYAA		ENSDSFRSEL
ISYLTSPDVR		SFIVGPPGPP		GPQGPPGDSR		LLSTDASHSR		GSSSSSHSSS
VRRGSSYSSS		MSTGGGGAGS		LGAGGAFGEA		AGDRGPYGTD		IGPGGGYGAA
AEGGMYAGNG		GLLGADFAGD		LDYNELAVRV		SESMQRQGLL		QGMAYTVQGP
PGQPGPQGPP		GISKVFSAYS		NVTADLMDFF		QTYGAIQGPP		GQKGEMGTPG
PKGDRGPAGP		PGHPGPPGPR		GHKGEKGDKG		DQVYAGRRRR		RSIAVKP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані, клітинних контактах, позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література

• Giudice G.J., Emery D.J., Diaz L.A. (1992). Cloning and primary structural analysis of the bullous pemphigoid autoantigen, BP180. J. Invest. Dermatol. 99: 243—250. PMID 1324962 DOI:10.1111/1523-1747.ep12616580
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Zone J.J., Taylor T.B., Meyer L.J., Petersen M.J. (1998). The 97 kDa linear IgA bullous disease antigen is identical to a portion of the extracellular domain of the 180 kDa bullous pemphigoid antigen, BPAg2. J. Invest. Dermatol. 110: 207—210. PMID 9506436 DOI:10.1046/j.1523-1747.1998.00129.x
• Marinkovich M.P., Taylor T.B., Keene D.R., Burgeson R.E., Zone J.J. (1996). LAD-1, the linear IgA bullous dermatosis autoantigen, is a novel 120-kDa anchoring filament protein synthesized by epidermal cells. J. Invest. Dermatol. 106: 734—738. PMID 8618013 DOI:10.1111/1523-1747.ep12345782
• Schaecke H., Schumann H., Hammami-Hauasli N., Raghunath M., Bruckner-Tuderman L. (1998). Two forms of collagen XVII in keratinocytes. A full-length transmembrane protein and a soluble ectodomain. J. Biol. Chem. 273: 25937—25943. PMID 9748270 DOI:10.1074/jbc.273.40.25937
• Hopkinson S.B., Jones J.C. (2000). The N terminus of the transmembrane protein BP180 interacts with the N-terminal domain of BP230, thereby mediating keratin cytoskeleton anchorage to the cell surface at the site of the hemidesmosome. Mol. Biol. Cell. 11: 277—286. PMID 10637308 DOI:10.1091/mbc.11.1.277

Див. також

• Хромосома 10