COL4A2

COL4A2
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1LI1
Ідентифікатори
Символи	COL4A2, ICH, POREN2, collagen type IV alpha 2, collagen type IV alpha 2 chain, BSVD2
Зовнішні ІД	OMIM: 120090 MGI: 88455 HomoloGene: 1390 GeneCards: COL4A2
Пов'язані генетичні захворювання
	porencephaly
Реагує на сполуку
	ocriplasmin
Онтологія гена
Молекулярна функція	• extracellular matrix structural constituent; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength;
Клітинна компонента	• GO:0005578 Позаклітинна матриця; • extracellular region; • Базальна мембрана; • Колаген; • collagen type IV trimer; • endoplasmic reticulum lumen; • екзосома; • міжклітинний простір; • collagen-containing extracellular matrix;
Біологічний процес	• collagen catabolic process; • negative regulation of angiogenesis; • cellular response to transforming growth factor beta stimulus; • extracellular matrix organization; • endodermal cell differentiation; • Ангіогенез; • transcription, DNA-templated; • collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway; • GO:0010260 старіння людини; • response to activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	1284
	12827
	ENSG00000134871
	ENSMUSG00000031503
	P08572
	P08122
	NM_001846
	NM_009932
	NP_001837
	NP_034062
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

COL4A2 (англ. Collagen type IV alpha 2 chain) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 13-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 712 амінокислот, а молекулярна маса — 167 553^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGRDQRAVAG	PALRRWLLLG	TVTVGFLAQS	VLAGVKKFDV	PCGGRDCSGG
CQCYPEKGGR	GQPGPVGPQG	YNGPPGLQGF	PGLQGRKGDK	GERGAPGVTG
PKGDVGARGV	SGFPGADGIP	GHPGQGGPRG	RPGYDGCNGT	QGDSGPQGPP
GSEGFTGPPG	PQGPKGQKGE	PYALPKEERD	RYRGEPGEPG	LVGFQGPPGR
PGHVGQMGPV	GAPGRPGPPG	PPGPKGQQGN	RGLGFYGVKG	EKGDVGQPGP
NGIPSDTLHP	IIAPTGVTFH	PDQYKGEKGS	EGEPGIRGIS	LKGEEGIMGF
PGLRGYPGLS	GEKGSPGQKG	SRGLDGYQGP	DGPRGPKGEA	GDPGPPGLPA
YSPHPSLAKG	ARGDPGFPGA	QGEPGSQGEP	GDPGLPGPPG	LSIGDGDQRR
GLPGEMGPKG	FIGDPGIPAL	YGGPPGPDGK	RGPPGPPGLP	GPPGPDGFLF
GLKGAKGRAG	FPGLPGSPGA	RGPKGWKGDA	GECRCTEGDE	AIKGLPGLPG
PKGFAGINGE	PGRKGDRGDP	GQHGLPGFPG	LKGVPGNIGA	PGPKGAKGDS
RTITTKGERG	QPGVPGVPGM	KGDDGSPGRD	GLDGFPGLPG	PPGDGIKGPP
GDPGYPGIPG	TKGTPGEMGP	PGLGLPGLKG	QRGFPGDAGL	PGPPGFLGPP
GPAGTPGQID	CDTDVKRAVG	GDRQEAIQPG	CIGGPKGLPG	LPGPPGPTGA
KGLRGIPGFA	GADGGPGPRG	LPGDAGREGF	PGPPGFIGPR	GSKGAVGLPG
PDGSPGPIGL	PGPDGPPGER	GLPGEVLGAQ	PGPRGDAGVP	GQPGLKGLPG
DRGPPGFRGS	QGMPGMPGLK	GQPGLPGPSG	QPGLYGPPGL	HGFPGAPGQE
GPLGLPGIPG	REGLPGDRGD	PGDTGAPGPV	GMKGLSGDRG	DAGFTGEQGH
PGSPGFKGID	GMPGTPGLKG	DRGSPGMDGF	QGMPGLKGRP	GFPGSKGEAG
FFGIPGLKGL	AGEPGFKGSR	GDPGPPGPPP	VILPGMKDIK	GEKGDEGPMG
LKGYLGAKGI	QGMPGIPGLS	GIPGLPGRPG	HIKGVKGDIG	VPGIPGLPGF
PGVAGPPGIT	GFPGFIGSRG	DKGAPGRAGL	YGEIGATGDF	GDIGDTINLP
GRPGLKGERG	TTGIPGLKGF	FGEKGTEGDI	GFPGITGVTG	VQGPPGLKGQ
TGFPGLTGPP	GSQGELGRIG	LPGGKGDDGW	PGAPGLPGFP	GLRGIRGLHG
LPGTKGFPGS	PGSDIHGDPG	FPGPPGERGD	PGEANTLPGP	VGVPGQKGDQ
GAPGERGPPG	SPGLQGFPGI	TPPSNISGAP	GDKGAPGIFG	LKGYRGPPGP
PGSAALPGSK	GDTGNPGAPG	TPGTKGWAGD	SGPQGRPGVF	GLPGEKGPRG
EQGFMGNTGP	TGAVGDRGPK	GPKGDPGFPG	APGTVGAPGI	AGIPQKIAVQ
PGTVGPQGRR	GPPGAPGEMG	PQGPPGEPGF	RGAPGKAGPQ	GRGGVSAVPG
FRGDEGPIGH	QGPIGQEGAP	GRPGSPGLPG	MPGRSVSIGY	LLVKHSQTDQ
EPMCPVGMNK	LWSGYSLLYF	EGQEKAHNQD	LGLAGSCLAR	FSTMPFLYCN
PGDVCYYASR	NDKSYWLSTT	APLPMMPVAE	DEIKPYISRC	SVCEAPAIAI
AVHSQDVSIP	HCPAGWRSLW	IGYSFLMHTA	AGDEGGGQSL	VSPGSCLEDF
RATPFIECNG	GRGTCHYYAN	KYSFWLTTIP	EQSFQGSPSA	DTLKAGLIRT
HISRCQVCMK	NL

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі, як ангіогенез. Локалізований у позаклітинному матриксі, базальній мембрані. Також секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

Brazel D., Pollner R., Oberbaeumer I., Kuehn K. (1988). Human basement membrane collagen (type IV). The amino acid sequence of the alpha 2(IV) chain and its comparison with the alpha 1(IV) chain reveals deletions in the alpha 1(IV) chain. Eur. J. Biochem. 172: 35—42. PMID 3345760 DOI:10.1111/j.1432-1033.1988.tb13852.x
Killen P.D., Francomano C.A., Yamada Y., Modi W.S., O'Brien S.J. (1987). Partial structure of the human alpha 2(IV) collagen chain and chromosomal localization of the gene (COL4A2). Hum. Genet. 77: 318—324. PMID 3692475 DOI:10.1007/BF00291418
Hostikka S.L., Kurkinen M., Tryggvason K. (1987). Nucleotide sequence coding for the human type IV collagen alpha 2 chain cDNA reveals extensive homology with the NC-1 domain of alpha 1 (IV) but not with the collagenous domain or 3'-untranslated region. FEBS Lett. 216: 281—286. PMID 3582677 DOI:10.1016/0014-5793(87)80706-8
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Griffin C.A., Emanuel B.S., Hansen J.R., Cavenee W.K., Myers J.C. (1987). Human collagen genes encoding basement membrane alpha 1 (IV) and alpha 2 (IV) chains map to the distal long arm of chromosome 13. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84: 512—516. PMID 3025878 DOI:10.1073/pnas.84.2.512
Siebold B., Deutzmann R., Kuehn K. (1988). The arrangement of intra- and intermolecular disulfide bonds in the carboxyterminal, non-collagenous aggregation and cross-linking domain of basement-membrane type IV collagen. Eur. J. Biochem. 176: 617—624. PMID 2844531 DOI:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14321.x