GLRX2

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
GLRX2
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Ідентифікатори
Символи GLRX2, CGI-133, GRX2, glutaredoxin 2
Зовнішні ІД OMIM: 606820 MGI: 1916617 HomoloGene: 41098 GeneCards: GLRX2
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)
NM_001243399
NM_016066
NM_197962
NM_001038592
NM_001038593
NM_001038594
NM_023505
RefSeq (білок)
NP_001230328
NP_057150
NP_932066
NP_001033681
NP_001033682
NP_001033683
NP_075994
Локус (UCSC) Хр. 1: 193.09 – 193.11 Mb Хр. 1: 143.59 – 143.63 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

GLRX2 (англ. Glutaredoxin 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 164 амінокислот, а молекулярна маса — 18 052[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MIWRRAALAGTRLVWSRSGSAGWLDRAAGAAGAAAAAASGMESNTSSSLE
NLATAPVNQIQETISDNCVVIFSKTSCSYCTMAKKLFHDMNVNYKVVELD
LLEYGNQFQDALYKMTGERTVPRIFVNGTFIGGATDTHRLHKEGKLLPLV
HQCYLKKSKRKEFQ

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як транспорт, транспорт електронів, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, залізо-сірчаною групою, групою 2fe-2s. Локалізований у ядрі, мітохондрії.

Література[ред. | ред. код]

  • Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 DOI:10.1101/gr.10.5.703
  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Lundberg M., Fernandes A.P., Kumar S., Holmgren A. (2004). Cellular and plasma levels of human glutaredoxin 1 and 2 detected by sensitive ELISA systems. Biochem. Biophys. Res. Commun. 319: 801—809. PMID 15184054 DOI:10.1016/j.bbrc.2004.04.199
  • Johansson C., Lillig C.H., Holmgren A. (2004). Human mitochondrial glutaredoxin reduces S-glutathionylated proteins with high affinity accepting electrons from either glutathione or thioredoxin reductase. J. Biol. Chem. 279: 7537—7543. PMID 14676218 DOI:10.1074/jbc.M312719200
  • Lillig C.H., Loenn M.E., Enoksson M., Fernandes A.P., Holmgren A. (2004). Short interfering RNA-mediated silencing of glutaredoxin 2 increases the sensitivity of HeLa cells toward doxorubicin and phenylarsine oxide. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101: 13227—13232. PMID 15328416 DOI:10.1073/pnas.0401896101
  • Johansson C., Kavanagh K.L., Gileadi O., Oppermann U. (2007). Reversible sequestration of active site cysteines in a 2Fe-2S-bridged dimer provides a mechanism for glutaredoxin 2 regulation in human mitochondria. J. Biol. Chem. 282: 3077—3082. PMID 17121859 DOI:10.1074/jbc.M608179200

Примітки[ред. | ред. код]

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:16065 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.
  4. UniProt, Q9NS18 (англ.) . Архів оригіналу за 23 липня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.

Див. також[ред. | ред. код]