HSP90AA1

HSP90AA1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1BYQ, 1OSF, 1UY6, 1UY7, 1UY8, 1UY9, 1UYC, 1UYD, 1UYE, 1UYF, 1UYG, 1UYH, 1UYI, 1UYK, 1UYL, 1YC1, 1YC3, 1YC4, 1YER, 1YES, 1YET, 2BSM, 2BT0, 2BYH, 2BYI, 2BZ5, 2C2L, 2CCS, 2CCT, 2CCU, 2FWY, 2FWZ, 2JJC, 2K5B, 2QF6, 2QFO, 2QG0, 2QG2, 2UWD, 2VCI, 2VCJ, 2WI1, 2WI2, 2WI3, 2WI4, 2WI5, 2WI6, 2WI7, 2XAB, 2XDK, 2XDS, 2XDU, 2XDX, 2XHR, 2XHT, 2XHX, 2XJG, 2XJJ, 2XJX, 2XK2, 2YE2, 2YE3, 2YE4, 2YE5, 2YE6, 2YE7, 2YE8, 2YE9, 2YEA, 2YEB, 2YEC, 2YED, 2YEE, 2YEF, 2YEG, 2YEH, 2YEI, 2YEJ, 2YI0, 2YI5, 2YI6, 2YI7, 2YJW, 2YJX, 2YK2, 2YK9, 2YKB, 2YKC, 2YKE, 2YKI, 2YKJ, 3B24, 3B25, 3B26, 3B27, 3B28, 3BM9, 3BMY, 3D0B, 3EKO, 3EKR, 3FT5, 3FT8, 3HEK, 3HHU, 3HYY, 3HYZ, 3HZ1, 3HZ5, 3INW, 3INX, 3K97, 3K98, 3K99, 3MNR, 3O0I, 3OW6, 3OWB, 3OWD, 3Q6M, 3Q6N, 3QDD, 3QTF, 3R4M, 3R4N, 3R4O, 3R4P, 3R91, 3R92, 3RKZ, 3RLP, 3RLQ, 3RLR, 3T0H, 3T0Z, 3T10, 3T1K, 3T2S, 3TUH, 3VHA, 3VHC, 3VHD, 3WHA, 3WQ9, 4AIF, 4AWO, 4AWP, 4AWQ, 4B7P, 4BQJ, 4CGQ, 4CGU, 4CGV, 4CGW, 4CWF, 4CWN, 4CWO, 4CWP, 4CWQ, 4CWR, 4CWS, 4CWT, 4EEH, 4EFT, 4EFU, 4EGH, 4EGI, 4EGK, 4FCP, 4FCQ, 4FCR, 4HY6, 4JQL, 4L8Z, 4L90, 4L91, 4L93, 4L94, 4LWE, 4LWF, 4LWG, 4LWH, 4LWI, 4NH7, 4NH8, 4O04, 4O05, 4O07, 4O0B, 4R3M, 4U93, 4W7T, 4XIP, 4XIQ, 4XIR, 4XIT, 4YKT, 4YKW, 4YKU, 4YKQ, 4YKY, 4YKR, 4YKX, 4YKZ, 2BUG, 5CF0, 2H55, 4BQG
Ідентифікатори
Символи	HSP90AA1, EL52, HSP86, HSP89A, HSP90A, HSP90N, HSPC1, HSPCA, HSPCAL1, HSPCAL4, HSPN, Hsp89, Hsp90, LAP-2, LAP2, HEL-S-65p, Heat shock protein 90kDa alpha, heat shock protein 90kDa alpha family class A member 1, heat shock protein 90 alpha family class A member 1, Hsp103
Зовнішні ІД	OMIM: 140571 MGI: 96250 HomoloGene: 68464 GeneCards: HSP90AA1
Реагує на сполуку
	luminespib
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • protein homodimerization activity; • unfolded protein binding; • histone deacetylase binding; • nitric-oxide synthase regulator activity; • ATPase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • MHC class II protein complex binding; • identical protein binding; • GTPase binding; • TPR domain binding; • protein tyrosine kinase activity; • RNA binding; • ATP binding; • DNA polymerase binding; • protein tyrosine kinase binding; • disordered domain specific binding; • ubiquitin protein ligase binding; • tau protein binding; • scaffold protein binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • endocytic vesicle lumen; • мембрана; • Меланосома; • myelin sheath; • клітинна мембрана; • внутрішньоклітинний; • ruffle membrane; • extracellular region; • lysosomal lumen; • екзосома; • клітинне ядро; • Нуклеоплазма; • secretory granule lumen; • ficolin-1-rich granule lumen; • цитоплазма; • cell surface; • GO:0009327 protein-containing complex; • neuronal cell body; • dendritic growth cone; • axonal growth cone; • perinuclear region of cytoplasm;
Біологічний процес	• chaperone-mediated autophagy; • protein insertion into mitochondrial outer membrane; • chaperone-mediated protein complex assembly; • Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis; • GO:1904576 response to antibiotic; • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process; • regulation of protein ubiquitination; • regulation of nitric-oxide synthase activity; • response to stress; • mitochondrial transport; • рецептор-опосередкований ендоцитоз; • response to unfolded protein; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • згортання білків; • protein refolding; • protein unfolding; • regulation of cellular response to heat; • response to cold; • GO:0106159 regulation of protein-containing complex assembly; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • ERBB2 signaling pathway; • telomere maintenance via telomerase; • response to heat; • neutrophil degranulation; • protein stabilization; • positive regulation of telomerase activity; • ciliary basal body-plasma membrane docking; • telomerase holoenzyme complex assembly; • regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • positive regulation of protein phosphorylation; • cytokine-mediated signaling pathway; • central nervous system neuron axonogenesis; • establishment of cell polarity; • positive regulation of protein polymerization; • positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation; • cellular response to heat; • axon extension; • positive regulation of protein kinase B signaling; • positive regulation of tau-protein kinase activity;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	3320
	15519
	ENSG00000080824
	ENSMUSG00000021270
	P07900
	P07901
	NM_001017963; NM_005348
	NM_010480
	NP_001017963; NP_005339
	NP_034610
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

HSP90AA1 (англ. Heat shock protein 90 alpha family class A member 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми. ^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 732 амінокислот, а молекулярна маса — 84 660^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPEETQTQDQ	PMEEEEVETF	AFQAEIAQLM	SLIINTFYSN	KEIFLRELIS
NSSDALDKIR	YESLTDPSKL	DSGKELHINL	IPNKQDRTLT	IVDTGIGMTK
ADLINNLGTI	AKSGTKAFME	ALQAGADISM	IGQFGVGFYS	AYLVAEKVTV
ITKHNDDEQY	AWESSAGGSF	TVRTDTGEPM	GRGTKVILHL	KEDQTEYLEE
RRIKEIVKKH	SQFIGYPITL	FVEKERDKEV	SDDEAEEKED	KEEEKEKEEK
ESEDKPEIED	VGSDEEEEKK	DGDKKKKKKI	KEKYIDQEEL	NKTKPIWTRN
PDDITNEEYG	EFYKSLTNDW	EDHLAVKHFS	VEGQLEFRAL	LFVPRRAPFD
LFENRKKKNN	IKLYVRRVFI	MDNCEELIPE	YLNFIRGVVD	SEDLPLNISR
EMLQQSKILK	VIRKNLVKKC	LELFTELAED	KENYKKFYEQ	FSKNIKLGIH
EDSQNRKKLS	ELLRYYTSAS	GDEMVSLKDY	CTRMKENQKH	IYYITGETKD
QVANSAFVER	LRKHGLEVIY	MIEPIDEYCV	QQLKEFEGKT	LVSVTKEGLE
LPEDEEEKKK	QEEKKTKFEN	LCKIMKDILE	KKVEKVVVSN	RLVTSPCCIV
TSTYGWTANM	ERIMKAQALR	DNSTMGYMAA	KKHLEINPDH	SIIETLRQKA
EADKNDKSVK	DLVILLYETA	LLSSGFSLED	PQTHANRIYR	MIKLGLGIDE
DDPTADDTSA	AVTEEMPPLE	GDDDTSRMEE	VD

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до шаперонів. Задіяний у такому біологічному процесі як відповідь на стрес. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, мембрані.

Література[ред. | ред. код]

Yamazaki M., Tashiro H., Yokoyama K., Soeda E. (1990). Molecular cloning of cDNA encoding a human heat-shock protein whose expression is induced by adenovirus type 12 E1A in HeLa cells. Agric. Biol. Chem. 54: 3163—3170. PMID 1368637 DOI:10.1271/bbb1961.54.3163
Hickey E., Brandon S.E., Smale G., Lloyd D., Weber L.A. (1989). Sequence and regulation of a gene encoding a human 89-kilodalton heat shock protein. Mol. Cell. Biol. 9: 2615—2626. PMID 2527334 DOI:10.1128/MCB.9.6.2615
Chen B., Piel W.H., Gui L., Bruford E., Monteiro A. (2005). The HSP90 family of genes in the human genome: insights into their divergence and evolution. Genomics. 86: 627—637. PMID 16269234 DOI:10.1016/j.ygeno.2005.08.012
Hoffmann T., Hovemann B. (1988). Heat-shock proteins, Hsp84 and Hsp86, of mice and men: two related genes encode formerly identified tumour-specific transplantation antigens. Gene. 74: 491—501. PMID 2469626 DOI:10.1016/0378-1119(88)90182-5
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Minami Y., Kimura Y., Kawasaki H., Suzuki K., Yahara I. (1994). The carboxy-terminal region of mammalian HSP90 is required for its dimerization and function in vivo. Mol. Cell. Biol. 14: 1459—1464. PMID 8289821 DOI:10.1128/MCB.14.2.1459

Примітки[ред. | ред. код]

↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Heat shock protein HSP 90-alpha переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5253 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.
↑ UniProt, P07900 (англ.) . Архів оригіналу за 10 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

Див. також[ред. | ред. код]

Хромосома 14

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Сполуки, які фізично взаємодіють з Heat shock protein HSP 90-alpha переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:5253 (англ.) . Процитовано 6 лютого 2017.

[UniProt-5] UniProt, P07900 (англ.) . Архів оригіналу за 10 грудня 2016. Процитовано 6 лютого 2017.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

HSP90AA1

Література[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]

Навігаційне меню

Пошук