LPO

LPO
Ідентифікатори
Символи	LPO, SPO, lactoperoxidase
Зовнішні ІД	OMIM: 150205 MGI: 1923363 HomoloGene: 21240 GeneCards: LPO
Онтологія гена
Молекулярна функція	• thiocyanate peroxidase activity; • oxidoreductase activity; • heme binding; • зв'язування з іоном металу; • peroxidase activity;
Клітинна компонента	• extracellular region; • basolateral plasma membrane; • екзосома; • extracellular space; • цитоплазма;
Біологічний процес	• cellular oxidant detoxification; • defense response to bacterium; • detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste; • GO:0001306 response to oxidative stress; • hydrogen peroxide catabolic process; • thiocyanate metabolic process; • cell redox homeostasis;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	4025
	76113
	ENSG00000167419
	ENSMUSG00000009356
	P22079
	н/д
	NM_001160102; NM_006151
	NM_080420
	NP_001153574; NP_006142
	н/д
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

LPO (англ. Lactoperoxidase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 17-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 712 амінокислот, а молекулярна маса — 80 288^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRVLLHLPAL	LASLILLQAA	ASTTRAQTTR	TSAISDTVSQ	AKVQVNKAFL
DSRTRLKTAM	SSETPTSRQL	SEYLKHAKGR	TRTAIRNGQV	WEESLKRLRQ
KASLTNVTDP	SLDLTSLSLE	VGCGAPAPVV	RCDPCSPYRT	ITGDCNNRRK
PALGAANRAL	ARWLPAEYED	GLSLPFGWTP	GKTRNGFPLP	LAREVSNKIV
GYLNEEGVLD	QNRSLLFMQW	GQIVDHDLDF	APDTELGSSE	YSKAQCDEYC
IQGDNCFPIM	FPPNDPKAGT	QGKCMPFFRA	GFVCPTPPYK	SLAREQINAL
TSFLDASFVY	SSEPSLASRL	RNLSSPLGLM	AVNQEVSDHG	LPYLPYDSKK
PSPCEFINTT	ARVPCFLAGD	SRASEHILLA	TSHTLFLREH	NRLARELKRL
NPQWDGEKLY	QEARKILGAF	VQIITFRDYL	PILLGDHMQK	WIPPYQGYSE
SVDPRISNVF	TFAFRFGHLE	VPSSMFRLDE	NYQPWGPEPE	LPLHTLFFNT
WRMVKDGGID	PLVRGLLAKK	SKLMKQNKMM	TGELRNKLFQ	PTHRIHGFDL
AAINTQRCRD	HGQPGYNSWR	AFCDLSQPQT	LEELNTVLKS	KMLAKKLLGL
YGTPDNIDIW	IGAIAEPLVE	RGRVGPLLAC	LLGKQFQQIR	DGDRFWWENP
GVFTNEQKDS	LQKMSFSRLV	CDNTRITKVP	RDPFWANSYP	YDFVDCSAID
KLDLSPWASV	KN

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до оксидоредуктаз, пероксидаз, антимікробних білків, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як перекис водню, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном заліза, гемом. Секретований назовні.

Література[ред. | ред. код]

Kiser C., Caterina J., Engler J.A., Rahemtulla B., Rahemtulla F. (1996). Cloning and sequence analysis of the human salivary peroxidase-encoding cDNA.. Gene 173: 261 — 264. PubMed DOI:10.1016/0378-1119(96)00078-9
Fragoso M.A., Torbati A., Fregien N., Conner G.E. (2009). Molecular heterogeneity and alternative splicing of human lactoperoxidase.. Arch. Biochem. Biophys. 482: 52 — 57. PubMed DOI:10.1016/j.abb.2008.11.015
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).. Genome Res. 14: 2121 — 2127. 2004. PubMed DOI:10.1101/gr.2596504
Dull T.J., Uyeda C., Strosberg A.D., Nedwin G., Seilhamer J.J. (1990). Molecular cloning of cDNAs encoding bovine and human lactoperoxidase.. DNA Cell Biol. 9: 499 — 509. PubMed DOI:10.1089/dna.1990.9.499
Shin K., Tomita M., Loennerdal B. (2000). Identification of lactoperoxidase in mature human milk.. J. Nutr. Biochem. 11: 94 — 102. PubMed DOI:10.1016/S0955-2863(99)00082-0
Picariello G., Ferranti P., Mamone G., Roepstorff P., Addeo F. (2008). Identification of N-linked glycoproteins in human milk by hydrophilic interaction liquid chromatography and mass spectrometry.. Proteomics 8: 3833 — 3847. PubMed DOI:10.1002/pmic.200701057