ME2

ME2
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1DO8, 1EFK, 1EFL, 1GZ3, 1GZ4, 1PJ2, 1PJ3, 1PJ4, 1PJL, 1QR6
Ідентифікатори
Символи	ME2, ODS1, malic enzyme 2
Зовнішні ІД	OMIM: 154270 MGI: 2147351 HomoloGene: 37615 GeneCards: ME2
Онтологія гена Молекулярна функція • malate dehydrogenase (decarboxylating) (NAD+) activity • electron transfer activity • oxidoreductase activity • NAD binding • oxaloacetate decarboxylase activity • каталітична активність • зв'язування з іоном металу • malic enzyme activity • malate dehydrogenase (decarboxylating) (NADP+) activity Клітинна компонента • мітохондрія • мітохондріальний матрикс Біологічний процес • regulation of NADP metabolic process • Обмін речовин • pyruvate metabolic process • malate metabolic process • Електронтранспортний ланцюг • цикл трикарбонових кислот Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	4200	107029
Ensembl	ENSG00000082212	н/д
UniProt	P23368	Q99KE1
RefSeq (мРНК)	NM_001168335 NM_002396	NM_145494
RefSeq (білок)	NP_001161807 NP_002387	NP_663469
Локус (UCSC)	Хр. 18: 50.88 – 50.95 Mb	н/д
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ME2 (англ. Malic enzyme 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 18-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 584 амінокислот, а молекулярна маса — 65 444.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MLSRLRVVST		TCTLACRHLH		IKEKGKPLML		NPRTNKGMAF		TLQERQMLGL
QGLLPPKIET		QDIQALRFHR		NLKKMTSPLE		KYIYIMGIQE		RNEKLFYRIL
QDDIESLMPI		VYTPTVGLAC		SQYGHIFRRP		KGLFISISDR		GHVRSIVDNW
PENHVKAVVV		TDGERILGLG		DLGVYGMGIP		VGKLCLYTAC		AGIRPDRCLP
VCIDVGTDNI		ALLKDPFYMG		LYQKRDRTQQ		YDDLIDEFMK		AITDRYGRNT
LIQFEDFGNH		NAFRFLRKYR		EKYCTFNDDI		QGTAAVALAG		LLAAQKVISK
PISEHKILFL		GAGEAALGIA		NLIVMSMVEN		GLSEQEAQKK		IWMFDKYGLL
VKGRKAKIDS		YQEPFTHSAP		ESIPDTFEDA		VNILKPSTII		GVAGAGRLFT
PDVIRAMASI		NERPVIFALS		NPTAQAECTA		EEAYTLTEGR		CLFASGSPFG
PVKLTDGRVF		TPGQGNNVYI		FPGVALAVIL		CNTRHISDSV		FLEAAKALTS
QLTDEELAQG		RLYPPLANIQ		EVSINIAIKV		TEYLYANKMA		FRYPEPEDKA
KYVKERTWRS		EYDSLLPDVY		EWPESASSPP		VITE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з НАД, іонами металів. Локалізований у мітохондрії.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Xu Y., Bhargava G., Wu H., Loeber G., Tong L. (1999). Crystal structure of human mitochondrial NAD(P)(+)-dependent malic enzyme: a new class of oxidative decarboxylases. Structure. 7: 877—889. PMID 10467136 DOI:10.1016/S0969-2126(99)80115-4
• Yang Z., Floyd D.L., Loeber G., Tong L. (2000). Structure of a closed form of human malic enzyme and implications for catalytic mechanism. Nat. Struct. Biol. 7: 251—257. PMID 10700286 DOI:10.1038/73378
• Yang Z., Lanks C.W., Tong L. (2002). Molecular mechanism for the regulation of human mitochondrial NAD(P)+-dependent malic enzyme by ATP and fumarate. Structure. 10: 951—960. PMID 12121650 DOI:10.1016/S0969-2126(02)00788-8
• Tao X., Yang Z., Tong L. (2003). Crystal structures of substrate complexes of malic enzyme and insights into the catalytic mechanism. Structure. 11: 1141—1150. PMID 12962632 DOI:10.1016/S0969-2126(03)00168-0
• Loeber G., Infante A.A., Maurer-Fogy I., Krystek E., Dworkin M.B. (1991). Human NAD(+)-dependent mitochondrial malic enzyme. cDNA cloning, primary structure, and expression in Escherichia coli. J. Biol. Chem. 266: 3016—3021. PMID 1993674

Див. також

• Хромосома 18