Нейропілін-1

NRP1
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	1KEX, 2QQI, 2QQM, 2QQN, 3I97, 4DEQ, 4RN5, 5C7G
Ідентифікатори
Символи	NRP1, BDCA4, CD304, NP1, NRP, VEGF165R, Neuropilin 1
Зовнішні ІД	OMIM: 602069 MGI: 106206 HomoloGene: 2876 GeneCards: NRP1
Пов'язані генетичні захворювання
	Тетрада Фалло
Онтологія гена
Молекулярна функція	• heparin binding; • vascular endothelial growth factor binding; • GO:0019974 cytokine binding; • semaphorin receptor activity; • coreceptor activity; • зв'язування з іоном металу; • vascular endothelial growth factor-activated receptor activity; • growth factor binding; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • GO:0005097, GO:0005099, GO:0005100 GTPase activator activity; • protein kinase binding;
Клітинна компонента	• гіалоплазма; • мембрана; • extracellular region; • semaphorin receptor complex; • cell surface; • sorting endosome; • integral component of membrane; • growth cone; • receptor complex; • клітинна мембрана; • аксон; • neuronal cell body; • early endosome; • neurofilament; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • міжклітинний простір; • focal adhesion; • neuron projection; • glutamatergic synapse; • integral component of postsynaptic membrane;
Біологічний процес	• GO:1904089 negative regulation of neuron apoptotic process; • facioacoustic ganglion development; • vascular endothelial growth factor signaling pathway; • VEGF-activated neuropilin signaling pathway involved in axon guidance; • toxin transport; • cell migration involved in sprouting angiogenesis; • semaphorin-plexin signaling pathway involved in axon guidance; • positive regulation of retinal ganglion cell axon guidance; • positive regulation of smooth muscle cell migration; • sympathetic neuron projection guidance; • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway; • sensory neuron axon guidance; • Ангіогенез; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • animal organ morphogenesis; • protein localization to early endosome; • trigeminal nerve structural organization; • regulation of axon extension involved in axon guidance; • coronary artery morphogenesis; • negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway; • neuron development; • trigeminal nerve morphogenesis; • angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis; • commissural neuron axon guidance; • negative regulation of axon extension involved in axon guidance; • heart development; • response to wounding; • artery morphogenesis; • positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation; • branching involved in blood vessel morphogenesis; • platelet-derived growth factor receptor signaling pathway; • positive chemotaxis; • facial nerve structural organization; • hepatocyte growth factor receptor signaling pathway; • axonal fasciculation; • retina vasculature morphogenesis in camera-type eye; • dorsal root ganglion morphogenesis; • axon extension involved in axon guidance; • sympathetic ganglion development; • диференціація клітин; • semaphorin-plexin signaling pathway involved in neuron projection guidance; • cellular response to hepatocyte growth factor stimulus; • dendrite development; • sprouting angiogenesis; • neuron migration; • нейробіологія розвитку; • regulation of retinal ganglion cell axon guidance; • branchiomotor neuron axon guidance; • gonadotrophin-releasing hormone neuronal migration to the hypothalamus; • negative regulation of axon extension; • retinal ganglion cell axon guidance; • renal artery morphogenesis; • ventral trunk neural crest cell migration; • positive regulation of endothelial cell proliferation; • sympathetic nervous system development; • endothelial tip cell fate specification; • cell-cell signaling; • regulation of vesicle-mediated transport; • trigeminal ganglion development; • positive regulation of cytokine activity; • positive regulation of axon extension involved in axon guidance; • axon guidance; • vestibulocochlear nerve structural organization; • multicellular organism development; • neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development; • endothelial cell chemotaxis; • axonogenesis involved in innervation; • dichotomous subdivision of terminal units involved in salivary gland branching; • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus; • motor neuron axon guidance; • nerve development; • cell migration; • sympathetic neuron projection extension; • semaphorin-plexin signaling pathway; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • otic placode development; • motor neuron migration; • outflow tract septum morphogenesis; • substrate-dependent cell migration, cell extension; • integrin-mediated signaling pathway; • positive regulation of endothelial cell migration; • actin cytoskeleton reorganization; • regulation of Cdc42 protein signal transduction; • substrate adhesion-dependent cell spreading; • neuropilin signaling pathway; • VEGF-activated neuropilin signaling pathway; • positive regulation of phosphorylation; • endothelial cell migration; • GO:0032320, GO:0032321, GO:0032855, GO:0043089, GO:0032854 positive regulation of GTPase activity; • positive regulation of angiogenesis; • positive regulation of filopodium assembly; • positive regulation of stress fiber assembly; • positive regulation of focal adhesion assembly; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading; • positive regulation of actin cytoskeleton reorganization; • postsynapse organization; • basal dendrite development; • basal dendrite arborization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	8829
	18186
	ENSG00000099250
	ENSMUSG00000025810
	O14786
	P97333
NM_001024628; NM_001024629; NM_001244972; NM_001244973; NM_003873;
	NM_001330068
	NM_008737; NM_001358959; NM_001358960
NP_001019799; NP_001019800; NP_001231901; NP_001231902; NP_001316997;
	NP_003864
	NP_032763; NP_001345888; NP_001345889
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

NRP1 (англ. Neuropilin 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 923 амінокислот, а молекулярна маса — 103 134^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MERGLPLLCA	VLALVLAPAG	AFRNDKCGDT	IKIESPGYLT	SPGYPHSYHP
SEKCEWLIQA	PDPYQRIMIN	FNPHFDLEDR	DCKYDYVEVF	DGENENGHFR
GKFCGKIAPP	PVVSSGPFLF	IKFVSDYETH	GAGFSIRYEI	FKRGPECSQN
YTTPSGVIKS	PGFPEKYPNS	LECTYIVFVP	KMSEIILEFE	SFDLEPDSNP
PGGMFCRYDR	LEIWDGFPDV	GPHIGRYCGQ	KTPGRIRSSS	GILSMVFYTD
SAIAKEGFSA	NYSVLQSSVS	EDFKCMEALG	MESGEIHSDQ	ITASSQYSTN
WSAERSRLNY	PENGWTPGED	SYREWIQVDL	GLLRFVTAVG	TQGAISKETK
KKYYVKTYKI	DVSSNGEDWI	TIKEGNKPVL	FQGNTNPTDV	VVAVFPKPLI
TRFVRIKPAT	WETGISMRFE	VYGCKITDYP	CSGMLGMVSG	LISDSQITSS
NQGDRNWMPE	NIRLVTSRSG	WALPPAPHSY	INEWLQIDLG	EEKIVRGIII
QGGKHRENKV	FMRKFKIGYS	NNGSDWKMIM	DDSKRKAKSF	EGNNNYDTPE
LRTFPALSTR	FIRIYPERAT	HGGLGLRMEL	LGCEVEAPTA	GPTTPNGNLV
DECDDDQANC	HSGTGDDFQL	TGGTTVLATE	KPTVIDSTIQ	SEFPTYGFNC
EFGWGSHKTF	CHWEHDNHVQ	LKWSVLTSKT	GPIQDHTGDG	NFIYSQADEN
QKGKVARLVS	PVVYSQNSAH	CMTFWYHMSG	SHVGTLRVKL	RYQKPEEYDQ
LVWMAIGHQG	DHWKEGRVLL	HKSLKLYQVI	FEGEIGKGNL	GGIAVDDISI
NNHISQEDCA	KPADLDKKNP	EIKIDETGST	PGYEGEGEGD	KNISRKPGNV
LKTLDPILIT	IIAMSALGVL	LGAVCGVVLY	CACWHNGMSE	RNLSALENYN
FELVDGVKLK	KDKLNTQSTY	SEA

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, диференціація клітин, нейрогенез.

Білок має сайт для зв'язування з іоном кальцію та з молекулою гепарину. Локалізований у клітинній мембрані, а також секретований назовні.

Нейропілін-1 на високому рівні експресується в клітинах слизового та нюхового епітелію, а також у ендотелії судин. Він є корецептором білка ACE2 для входу в клітину вірусу SARS-CoV-2.^[6] Взаємодія вірусу з нейропіліном значно підвищує рівень інфікування клітин^[7].

Література[ред. | ред. код]

He Z., Tessier-Lavigne M. (1997). Neuropilin is a receptor for the axonal chemorepellent semaphorin III. Cell. 90: 739—751. PMID 9288753 DOI:10.1016/S0092-8674(00)80534-6
Soker S., Takashima S., Miao H.-Q., Neufeld G., Klagsbrun M. (1998). Neuropilin-1 is expressed by endothelial and tumor cells as an isoform-specific receptor for vascular endothelial growth factor. Cell. 92: 735—745. PMID 9529250 DOI:10.1016/S0092-8674(00)81402-6
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Gluzman-Poltorak Z., Cohen T., Herzog Y., Neufeld G. (2000). Neuropilin-2 is a receptor for the vascular endothelial growth factor (VEGF) forms VEGF-145 and VEGF-165. J. Biol. Chem. 275: 18040—18045. PMID 10748121 DOI:10.1074/jbc.M909259199
Lee C.C., Kreusch A., McMullan D., Ng K., Spraggon G. (2003). Crystal structure of the human neuropilin-1 b1 domain. Structure. 11: 99—108. PMID 12517344 DOI:10.1016/S0969-2126(02)00941-3

Примітки[ред. | ред. код]

↑ Захворювання, генетично пов'язані з NRP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8004 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, O14786 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
↑ Daly, James L.; Simonetti, Boris; Klein, Katja; Chen, Kai-En; Williamson, Maia Kavanagh; Antón-Plágaro, Carlos; Shoemark, Deborah K.; Simón-Gracia, Lorena; Bauer, Michael; Hollandi, Reka; Greber, Urs F.; Horvath, Peter; Sessions, Richard B.; Helenius, Ari; Hiscox, Julian A.; Teesalu, Tambet; Matthews, David A.; Davidson, Andrew D.; Collins, Brett M.; Cullen, Peter J.; Yamauchi, Yohei (2020). Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection. Science. 370 (6518): 861—865. doi:10.1126/science.abd3072. ISSN 0036-8075.(англ.)
↑ Cantuti-Castelvetri, Ludovico; Ojha, Ravi; Pedro, Liliana D.; Djannatian, Minou; Franz, Jonas; Kuivanen, Suvi; van der Meer, Franziska; Kallio, Katri; Kaya, Tuğberk; Anastasina, Maria; Smura, Teemu; Levanov, Lev; Szirovicza, Leonora; Tobi, Allan; Kallio-Kokko, Hannimari; Österlund, Pamela; Joensuu, Merja; Meunier, Frédéric A.; Butcher, Sarah J.; Winkler, Martin Sebastian; Mollenhauer, Brit; Helenius, Ari; Gokce, Ozgun; Teesalu, Tambet; Hepojoki, Jussi; Vapalahti, Olli; Stadelmann, Christine; Balistreri, Giuseppe; Simons, Mikael (2020). Neuropilin-1 facilitates SARS-CoV-2 cell entry and infectivity. Science. 370 (6518): 856—860. doi:10.1126/science.abd2985. ISSN 0036-8075.

Див. також[ред. | ред. код]

Хромосома 10

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

[1] Захворювання, генетично пов'язані з NRP1 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.

[2] Human PubMed Reference:.

[3] Mouse PubMed Reference:.

[HGNC-4] HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:8004 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.

[UniProt-5] UniProt, O14786 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.

[DalySimonetti2020-6] Daly, James L.; Simonetti, Boris; Klein, Katja; Chen, Kai-En; Williamson, Maia Kavanagh; Antón-Plágaro, Carlos; Shoemark, Deborah K.; Simón-Gracia, Lorena; Bauer, Michael; Hollandi, Reka; Greber, Urs F.; Horvath, Peter; Sessions, Richard B.; Helenius, Ari; Hiscox, Julian A.; Teesalu, Tambet; Matthews, David A.; Davidson, Andrew D.; Collins, Brett M.; Cullen, Peter J.; Yamauchi, Yohei (2020). Neuropilin-1 is a host factor for SARS-CoV-2 infection. Science. 370 (6518): 861—865. doi:10.1126/science.abd3072. ISSN 0036-8075.(англ.)

[Cantuti-CastelvetriOjha2020-7] Cantuti-Castelvetri, Ludovico; Ojha, Ravi; Pedro, Liliana D.; Djannatian, Minou; Franz, Jonas; Kuivanen, Suvi; van der Meer, Franziska; Kallio, Katri; Kaya, Tuğberk; Anastasina, Maria; Smura, Teemu; Levanov, Lev; Szirovicza, Leonora; Tobi, Allan; Kallio-Kokko, Hannimari; Österlund, Pamela; Joensuu, Merja; Meunier, Frédéric A.; Butcher, Sarah J.; Winkler, Martin Sebastian; Mollenhauer, Brit; Helenius, Ari; Gokce, Ozgun; Teesalu, Tambet; Hepojoki, Jussi; Vapalahti, Olli; Stadelmann, Christine; Balistreri, Giuseppe; Simons, Mikael (2020). Neuropilin-1 facilitates SARS-CoV-2 cell entry and infectivity. Science. 370 (6518): 856—860. doi:10.1126/science.abd2985. ISSN 0036-8075.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

Нейропілін-1

Література[ред. | ред. код]

Примітки[ред. | ред. код]

Див. також[ред. | ред. код]

Навігаційне меню

Пошук