PTS

PTS
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3I2B
Ідентифікатори
Символи	PTS, Pts, PTPS, 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase, 6-pyruvoyl-tetrahydropterin synthase
Зовнішні ІД	OMIM: 612719 MGI: 1338783 HomoloGene: 268 GeneCards: PTS
Пов'язані генетичні захворювання
	BH4-deficient hyperphenylalaninemia A
Онтологія гена
Молекулярна функція	• GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • protein homodimerization activity; • зв’язування з іоном металу; • lyase activity; • 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase activity; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • гіалоплазма; • мітохондрія;
Біологічний процес	• tetrahydrobiopterin biosynthetic process; • cellular amino acid metabolic process; • central nervous system development;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	Більше даних
Ортологи
	5805
	19286
	ENSG00000150787
	ENSMUSG00000032067
	Q03393
	Q9R1Z7
	NM_000317
	NM_011220
	NP_000308
	NP_035350; NP_001351417; NP_001351418; NP_001351419
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

PTS (англ. 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 145 амінокислот, а молекулярна маса — 16 386^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSTEGGGRRC	QAQVSRRISF	SASHRLYSKF	LSDEENLKLF	GKCNNPNGHG
HNYKVVVTVH	GEIDPATGMV	MNLADLKKYM	EEAIMQPLDH	KNLDMDVPYF
ADVVSTTENV	AVYIWDNLQK	VLPVGVLYKV	KVYETDNNIV	VYKGE

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до ліаз, фосфопротеїнів. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку.

Література

Thoeny B., Leimbacher W., Buergisser D., Heizmann C.W. (1992). Human 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase: cDNA cloning and heterologous expression of the recombinant enzyme. Biochem. Biophys. Res. Commun. 189: 1437—1443. PMID 1282802 doi:10.1016/0006-291X(92)90235-D
Ashida A., Hatakeyama K., Kagamiyama H. (1993). cDNA cloning, expression in Escherichia coli and purification of human 6-pyruvoyl-tetrahydropterin synthase. Biochem. Biophys. Res. Commun. 195: 1386—1393. PMID 8216273 doi:10.1006/bbrc.1993.2197
Ashida A., Owada M., Hatakeyama K. (1994). A missense mutation (A to G) of 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase in tetrahydrobiopterin-deficient form of hyperphenylalaninemia. Genomics. 24: 408—410. PMID 7698774 doi:10.1006/geno.1994.1642
Kluge C., Brecevic L., Heizmann C.W., Blau N., Thoeny B. (1996). Chromosomal localization, genomic structure and characterization of the human gene and a retropseudogene for 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase. Eur. J. Biochem. 240: 477—484. PMID 8841415 doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0477h.x
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Scherer-Oppliger T., Leimbacher W., Blau N., Thoeny B. (1999). Serine 19 of human 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase is phosphorylated by cGMP protein kinase II. J. Biol. Chem. 274: 31341—31348. PMID 10531334 doi:10.1074/jbc.274.44.31341