SELENON

SELENON
Ідентифікатори
Символи	SELENON, CFTD, MDRS1, RSMD1, RSS, SELN, SEPN1, selenoprotein N, 1, selenoprotein N
Зовнішні ІД	OMIM: 606210 MGI: 2151208 HomoloGene: 10723 GeneCards: SELENON
Пов'язані генетичні захворювання
rigid spine syndrome
Онтологія гена Молекулярна функція • calcium ion binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • oxidoreductase activity Клітинна компонента • endoplasmic reticulum membrane • ендоплазматичний ретикулум • мембрана Біологічний процес • regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity • positive regulation of response to oxidative stress • calcium ion homeostasis • skeletal muscle fiber development • respiratory system process • mitochondrion organization • skeletal muscle satellite cell differentiation • skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration • positive regulation of skeletal muscle cell proliferation • response to muscle activity involved in regulation of muscle adaptation • multicellular organismal response to stress • cellular response to oxidative stress • skeletal muscle tissue regeneration • lung alveolus development • cellular response to caffeine Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	57190	74777
Ensembl	ENSG00000162430	ENSMUSG00000050989
UniProt	Q9NZV5	D3Z2R5
RefSeq (мРНК)	NM_206926 NM_020451	NM_029100
RefSeq (білок)	NP_065184 NP_996809	NP_083376
Локус (UCSC)	Хр. 1: 25.8 – 25.82 Mb	Хр. 4: 134.27 – 134.28 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SELENON (англ. Selenoprotein N) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 590 амінокислот, а молекулярна маса — 65 813.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MGRARPGQRG		PPSPGPAAQP		PAPPRRRARS		LALLGALLAA		AAAAAVRVCA
RHAEAQAAAR		QELALKTLGT		DGLFLFSSLD		TDGDMYISPE		EFKPIAEKLT
GSCSVTQTGV		QWCSHSSLQP		QLPWLNSSC		LSLLRSTPAA		SCEEEELPPD
PSEETLTIEA		RFQPLLPETM		TKSKDGFLGV		SRLALSGLRN		WTAAASPSAV
FATRHFQPFL		PPPGQELGEP		WWIIPSELSM		FTGYLSNNRF		YPPPPKGKEV
IIHRLLSMFH		PRPFVKTRFA		PQGAVACLTA		ISDFYYTVMF		RIHAEFQLSE
PPDFPFWFSP		AQFTGHIILS		KDATHVRDFR		LFVPNHRSLN		VDMEWLYGAS
ESSNMEVDIG		YIPQMELEAT		GPSVPSVILD		EDGSMIDSHL		PSGEPLQFVF
EEIKWQQELS		WEEAARRLEV		AMYPFKKVSY		LPFTEAFDRA		KAENKLVHSI
LLWGALDDQS		CGSGRTLRE		TVLESSPILT		LLNESFISTW		SLVKELEELQ
NNQENSSHQK		LAGLHLEKYS		FPVEMMICLP		NGTVVHHINA		NYFLDITSVK
PEEIESNLFS		FSSTFEDPST		ATYMQFLKEG		LRRGLPLLQP

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
G: UГліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: UСерин
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Задіяний у такому біологічному процесі як альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані, ендоплазматичному ретикулумі.

Література

• Lescure A., Gautheret D., Carbon P., Krol A. (1999). Novel selenoproteins identified in silico and in vivo by using a conserved RNA structural motif. J. Biol. Chem. 274: 38147—38154. PMID 10608886 DOI:10.1074/jbc.274.53.38147
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Arbogast S., Ferreiro A. (2010). Selenoproteins and protection against oxidative stress: selenoprotein N as a novel player at the crossroads of redox signaling and calcium homeostasis. Antioxid. Redox Signal. 12: 893—904. PMID 19769461 DOI:10.1089/ars.2009.2890
• Castets P., Lescure A., Guicheney P., Allamand V. (2012). Selenoprotein N in skeletal muscle: from diseases to function. J. Mol. Med. 90: 1095—1107. PMID 22527882 DOI:10.1007/s00109-012-0896-x
• Venance S.L., Koopman W.J., Miskie B.A., Hegele R.A., Hahn A.F. (2005). Rigid spine muscular dystrophy due to SEPN1 mutation presenting as cor pulmonale. Neurology. 64: 395—396. PMID 15668457 DOI:10.1212/01.WNL.0000149755.85666.DB

Див. також

• Хромосома 1