SERBP1

SERBP1
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 4V6X
Ідентифікатори
Символи	SERBP1, CHD3IP, HABP4L, PAI-RBP1, PAIRBP1, CGI-55, SERPINE1 mRNA binding protein 1
Зовнішні ІД	OMIM: 607378 MGI: 1914120 HomoloGene: 134277 GeneCards: SERBP1
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • mRNA 3'-UTR binding • RNA binding • cadherin binding • SUMO binding Клітинна компонента • perinuclear region of cytoplasm • клітинна мембрана • екзосома • мембрана • гіалоплазма • клітинне ядро • цитоплазма Біологічний процес • regulation of apoptotic process • regulation of mRNA stability • PML body organization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	26135	66870
Ensembl	ENSG00000142864	ENSMUSG00000036371
UniProt	Q8NC51	Q9CY58
RefSeq (мРНК)	NM_015640 NM_001018067 NM_001018068 NM_001018069	NM_001113564 NM_001113565 NM_001113566 NM_025814
RefSeq (білок)	NP_001018077 NP_001018078 NP_001018079 NP_056455	NP_001107036 NP_001107037 NP_001107038 NP_080090
Локус (UCSC)	Хр. 1: 67.41 – 67.43 Mb	Хр. 6: 67.22 – 67.27 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SERBP1 (англ. SERPINE1 mRNA binding protein 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 408 амінокислот, а молекулярна маса — 44 965.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPGHLQEGFG		CVVTNRFDQL		FDDESDPFEV		LKAAENKKKE		AGGGGVGGPG
AKSAAQAAAQ		TNSNAAGKQL		RKESQKDRKN		PLPPSVGVVD		KKEETQPPVA
LKKEGIRRVG		RRPDQQLQGE		GKIIDRRPER		RPPRERRFEK		PLEEKGEGGE
FSVDRPIIDR		PIRGRGGLGR		GRGGRGRGMG		RGDGFDSRGK		REFDRHSGSD
RSSFSHYSGL		KHEDKRGGSG		SHNWGTVKDE		LTESPKYIQK		QISYNYSDLD
QSNVTEETPE		GEEHHPVADT		ENKENEVEEV		KEEGPKEMTL		DEWKAIQNKD
RAKVEFNIRK		PNEGADGQWK		KGFVLHKSKS		EEAHAEDSVM		DHHFRKPAND
ITSQLEINFG		DLGRPGRGGR		GGRGGRGRGG		RPNRGSRTDK		SSASAPDVDD
PEAFPALA

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Білок має сайт для зв'язування з РНК. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• Lai C.-H., Chou C.-Y., Ch'ang L.-Y., Liu C.-S., Lin W.-C. (2000). Identification of novel human genes evolutionarily conserved in Caenorhabditis elegans by comparative proteomics. Genome Res. 10: 703—713. PMID 10810093 DOI:10.1101/gr.10.5.703
• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Lemos T.A., Passos D.O., Nery F.C., Kobarg J. (2003). Characterization of a new family of proteins that interact with the C-terminal region of the chromatin-remodeling factor CHD-3. FEBS Lett. 533: 14—20. PMID 12505151 DOI:10.1016/S0014-5793(02)03737-7
• Heaton J.H., Dlakic W.M., Dlakic M., Gelehrter T.D. (2001). Identification and cDNA cloning of a novel RNA-binding protein that interacts with the cyclic nucleotide-responsive sequence in the type-1 plasminogen activator inhibitor mRNA. J. Biol. Chem. 276: 3341—3347. PMID 11001948 DOI:10.1074/jbc.M006538200
• Goulet I., Boisvenue S., Mokas S., Mazroui R., Cote J. (2008). TDRD3, a novel Tudor domain-containing protein, localizes to cytoplasmic stress granules. Hum. Mol. Genet. 17: 3055—3074. PMID 18632687 DOI:10.1093/hmg/ddn203
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111

Див. також

• Хромосома 1