SPTB

SPTB
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1S35, 3EDU, 3F57, 3KBT, 3KBU, 3LBX
Ідентифікатори
Символи	SPTB, EL3, HS2, HSPTB1, SPH2, spectrin beta, erythrocytic
Зовнішні ІД	OMIM: 182870 MGI: 98387 HomoloGene: 295 GeneCards: SPTB
Пов'язані генетичні захворювання
ожиріння, hereditary spherocytosis type 2
Онтологія гена Молекулярна функція • actin filament binding • structural constituent of cytoskeleton • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ankyrin binding • actin binding Клітинна компонента • spectrin • intrinsic component of the cytoplasmic side of the plasma membrane • cell surface • cell cortex • actin cytoskeleton • spectrin-associated cytoskeleton • Цитоскелет • цитоплазма • комплекс Ґольджі • гіалоплазма • GO:0009327 protein-containing complex Біологічний процес • MAPK cascade • axon guidance • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • actin filament capping • cytoskeleton organization Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6710	20741
Ensembl	ENSG00000070182	ENSMUSG00000021061
UniProt	P11277	P15508
RefSeq (мРНК)	NM_000347 NM_001024858 NM_001355436 NM_001355437	NM_013675
RefSeq (білок)	NP_001020029 NP_001342365 NP_001342366	н/д
Локус (UCSC)	Хр. 14: 64.75 – 64.88 Mb	Хр. 12: 76.63 – 76.76 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SPTB (англ. Spectrin beta, erythrocytic) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 137 амінокислот, а молекулярна маса — 246 468.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MTSATEFENV		GNQPPYSRIN		ARWDAPDDEL		DNDNSSARLF		ERSRIKALAD
EREVVQKKTF		TKWVNSHLAR		VSCRITDLYK		DLRDGRMLIK		LLEVLSGEML
PKPTKGKMRI		HCLENVDKAL		QFLKEQRVHL		ENMGSHDIVD		GNHRLVLGLI
WTIILRFQIQ		DIVVQTQEGR		ETRSAKDALL		LWCQMKTAGY		PHVNVTNFTS
SWKDGLAFNA		LIHKHRPDLI		DFDKLKDSNA		RHNLEHAFNV		AERQLGIIPL
LDPEDVFTEN		PDEKSIITYV		VAFYHYFSKM		KVLAVEGKRV		GKVIDHAIET
EKMIEKYSGL		ASDLLTWIEQ		TITVLNSRKF		ANSLTGVQQQ		LQAFSTYRTV
EKPPKFQEKG		NLEVLLFTIQ		SRMRANNQKV		YTPHDGKLVS		DINRAWESLE
EAEYRRELAL		RNELIRQEKL		EQLARRFDRK		AAMRETWLSE		NQRLVAQDNF
GYDLAAVEAA		KKKHEAIETD		TAAYEERVRA		LEDLAQELEK		ENYHDQKRIT
ARKDNILRLW		SYLQELLQSR		RQRLETTLAL		QKLFQDMLHS		IDWMDEIKAH
LLSAEFGKHL		LEVEDLLQKH		KLMEADIAIQ		GDKVKAITAA		TLKFTEGKGY
QPCDPQVIQD		RISHLEQCFE		ELSNMAAGRK		AQLEQSKRLW		KFFWEMDEAE
SWIKEKEQIY		SSLDYGKDLT		SVLILQRKHK		AFEDELRGLD		AHLEQIFQEA
HGMVARKQFG		HPQIEARIKE		VSAQWDQLKD		LAAFCKKNLQ		DAENFFQFQG
DADDLKAWLQ		DAHRLLSGED		VGQDEGATRA		LGKKHKDFLE		ELEESRGVME
HLEQQAQGFP		EEFRDSPDVT		HRLQALRELY		QQVVAQADLR		QQRLQEALDL
YTVFGETDAC		ELWMGEKEKW		LAEMEMPDTL		EDLEVVQHRF		DILDQEMKTL
MTQIDGVNLA		ANSLVESGHP		RSREVKQYQD		HLNTRWQAFQ		TLVSERREAV
DSALRVHNYC		VDCEETSKWI		TDKTKVVEST		KDLGRDLAGI		IAIQRKLSGL
ERDVAAIQAR		VDALERESQQ		LMDSHPEQKE		DIGQRQKHLE		ELWQGLQQSL
QGQEDLLGEV		SQLQAFLQDL		DDFQAWLSIT		QKAVASEDMP		ESLPEAEQLL
QQHAGIKDEI		DGHQDSYQRV		KESGEKVIQG		QTDPEYLLLG		QRLEGLDTGW
NALGRMWESR		SHTLAQCLGF		QEFQKDAKQA		EAILSNQEYT		LAHLEPPDSL
EAAEAGIRKF		EDFLGSMENN		RDKVLSPVDS		GNKLVAEGNL		YSDKIKEKVQ
LIEDRHRKNN		EKAQEASVLL		RDNLELQNFL		QNCQELTLWI		NDKLLTSQDV
SYDEARNLHN		KWLKHQAFVA		ELASHEGWLE		NIDAEGKQLM		DEKPQFTALV
SQKLEALHRL		WDELQATTKE		KTQHLSAARS		SDLRLQTHAD		LNKWISAMED
QLRSDDPGKD		LTSVNRMLAK		LKRVEDQVNV		RKEELGELFA		QVPSMGEEGG
DADLSIEKRF		LDLLEPLGRR		KKQLESSRAK		LQISRDLEDE		TLWVEERLPL
AQSADYGTNL		QTVQLFMKKN		QTLQNEILGH		TPRVEDVLQR		GQQLVEAAEI
DCQDLEERLG		HLQSSWDRLR		EAAAGRLQRL		RDANEAQQYY		LDADEAEAWI
GEQELYVISD		EIPKDEEGAI		VMLKRHLRQQ		RAVEDYGRNI		KQLASRAQGL
LSAGHPEGEQ		IIRLQGQVDK		HYAGLKDVAE		ERKRKLENMY		HLFQLKRETD
DLEQWISEKE		LVASSPEMGQ		DFDHVTLLRD		KFRDFARETG		AIGQERVDNV
NAFIERLIDA		GHSEAATIAE		WKDGLNEMWA		DLLELIDTRM		QLLAASYDLH
RYFYTGAEIL		GLIDEKHREL		PEDVGLDAST		AESFHRVHTA		FERELHLLGV
QVQQFQDVAT		RLQTAYAGEK		AEAIQNKEQE		VSAAWQALLD		ACAGRRTQLV
DTADKFRFFS		MARDLLSWME		SIIRQIETQE		RPRDVSSVEL		LMKYHQGINA
EIETRSKNFS		ACLELGESLL		QRQHQASEEI		REKLQQVMSR		RKEMNEKWEA
RWERLRMLLE		VCQFSRDASV		AEAWLIAQEP		YLASGDFGHT		VDSVEKLIKR
HEAFEKSTAS		WAERFAALEK		PTTLELKERQ		IAERPAEETG		PQEEEGETAG
EAPVSHHAAT		ERTSPVSLWS		RLSSSWESLQ		PEPSHPY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

• Yoon S.H., Kentros C.G., Prchal J.T. (1990). Identification of an unusual deletion within homologous repeats of human reticulocyte beta-spectrin and probable peptide polymorphism. Gene. 91: 297—302. PMID 1976574 DOI:10.1016/0378-1119(90)90104-Y
• Speicher D.W., Marchesi V.T. (1984). Erythrocyte spectrin is comprised of many homologous triple helical segments. Nature. 311: 177—180. PMID 6472478 DOI:10.1038/311177a0
• Tang H.Y., Speicher D.W. (2004). In vivo phosphorylation of human erythrocyte spectrin occurs in a sequential manner. Biochemistry. 43: 4251—4262. PMID 15065869 DOI:10.1021/bi036092x
• Maciag M., Plochocka D., Adamowicz-Salach A., Burzynska B. (2009). Novel beta-spectrin mutations in hereditary spherocytosis associated with decreased levels of mRNA. Br. J. Haematol. 146: 326—332. PMID 19538529 DOI:10.1111/j.1365-2141.2009.07759.x
• Kusunoki H., MacDonald R.I., Mondragon A. (2004). Structural insights into the stability and flexibility of unusual erythroid spectrin repeats. Structure. 12: 645—656. PMID 15062087 DOI:10.1016/j.str.2004.02.022
• Maillet P., Alloisio N., Morle L., Delaunay J. (1996). Spectrin mutations in hereditary elliptocytosis and hereditary spherocytosis. Hum. Mutat. 8: 97—107. PMID 8844207 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1996)8:2<97::AID-HUMU1>3.3.CO;2-W

Див. також

• Хромосома 14