SUMO3

SUMO3
Наявні структури PDB Пошук ортологів: PDBe RCSB Список кодів PDB 1U4A, 2IO1, 2MP2
Ідентифікатори
Символи	SUMO3, SMT3A, SMT3H1, SUMO-3, Smt3B, small ubiquitin-like modifier 3, small ubiquitin like modifier 3
Зовнішні ІД	OMIM: 602231 MGI: 1336201 HomoloGene: 38251 GeneCards: SUMO3
Онтологія гена Молекулярна функція • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein tag • enzyme binding • ubiquitin-like protein ligase binding Клітинна компонента • цитоплазма • PML body • клітинне ядро • кінетохор • Нуклеоплазма Біологічний процес • negative regulation of DNA binding • protein sumoylation Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	6612	20610
Ensembl	ENSG00000184900	ENSMUSG00000020265
UniProt	P55854	Q9Z172
RefSeq (мРНК)	NM_006936 NM_001286416	NM_001301671 NM_001301672 NM_001301673 NM_019929
RefSeq (білок)	NP_001273345 NP_008867	NP_001288600 NP_001288601 NP_001288602 NP_064313
Локус (UCSC)	Хр. 21: 44.81 – 44.82 Mb	Хр. 10: 77.44 – 77.45 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

SUMO3 (англ. Small ubiquitin-like modifier 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 103 амінокислот, а молекулярна маса — 11 637.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MSEEKPKEGV		KTENDHINLK		VAGQDGSVVQ		FKIKRHTPLS		KLMKAYCERQ
GLSMRQIRFR		FDGQPINETD		TPAQLEMEDE		DTIDVFQQQT		GGVPESSLAG
HSF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін

Y: Тирозин

Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Saitoh H., Hinchey J. (2000). Functional heterogeneity of small ubiquitin-related protein modifiers SUMO-1 versus SUMO-2/3. J. Biol. Chem. 275: 6252—6258. PMID 10692421 DOI:10.1074/jbc.275.9.6252
• Su H.-L., Li S.S.-L. (2002). Molecular features of human ubiquitin-like SUMO genes and their encoded proteins. Gene. 296: 65—73. PMID 12383504 DOI:10.1016/S0378-1119(02)00843-0
• Reverter D., Lima C.D. (2004). A basis for SUMO protease specificity provided by analysis of human Senp2 and a Senp2-SUMO complex. Structure. 12: 1519—1531. PMID 15296745 DOI:10.1016/j.str.2004.05.023
• Xu Z., Au S.W.N. (2005). Mapping residues of SUMO precursors essential in differential maturation by SUMO-specific protease, SENP1. Biochem. J. 386: 325—330. PMID 15487983 DOI:10.1042/BJ20041210
• Gong L., Yeh E.T.H. (2006). Characterization of a family of nucleolar SUMO-specific proteases with preference for SUMO-2 or SUMO-3. J. Biol. Chem. 281: 15869—15877. PMID 16608850 DOI:10.1074/jbc.M511658200

Див. також

• Хромосома 21