ZNF106

ZNF106
Ідентифікатори
Символи	ZNF106, SH3BP3, ZFP106, ZNF474, zinc finger protein 106
Зовнішні ІД	MGI: 1270153 HomoloGene: 40787 GeneCards: ZNF106
Онтологія гена Молекулярна функція • зв'язування з іоном металу • SH3 domain binding • RNA binding • nucleic acid binding Клітинна компонента • клітинне ядро • ядерце • гіалоплазма • мембрана • nuclear speck Біологічний процес • GO:1901047 insulin receptor signaling pathway Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види	Людина	Миша
Entrez	64397	20402
Ensembl	ENSG00000103994	ENSMUSG00000027288
UniProt	Q9H2Y7	O88466
RefSeq (мРНК)	NM_001284306 NM_001284307 NM_022473 NM_001366844 NM_001366845 NM_001366846 NM_001381993 NM_001381994 NM_001381995 NM_001381996 NM_001381997 NM_001381998	NM_011743 NM_009165
RefSeq (білок)	NP_001271235 NP_001271236 NP_071918 NP_001353773 NP_001353774 NP_001353775 NP_001368922 NP_001368923 NP_001368924 NP_001368925 NP_001368926 NP_001368927	NP_035873.2 NP_035873
Локус (UCSC)	Хр. 15: 42.41 – 42.49 Mb	Хр. 2: 120.34 – 120.39 Mb
PubMed search
Вікідані
Див./Ред. для людей Див./Ред. для мишей

ZNF106 (англ. Zinc finger protein 106) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 15-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 883 амінокислот, а молекулярна маса — 208 883.

Послідовність амінокислот

10		20		30		40		50
MPVGRIECPS		SPSFPRDISH		ECRVCGVTEV		GLSAYAKHIS		GQLHKDNVDA
QEREDDGKGE		EEEEDYFDKE		LIQLIKQRKE		QSRQDEPSNS		NQEINSDDRR
PQWRREDRIP		YQDRESYSQP		AWHHRGPPQR		DWKWEKDGFN		NTRKNSFPHS
LRNGGGPRGR		SGWHKGVAGG		SSTWFHNHSN		SGGGWLSNSG		AVDWNHNGTG
RNSSWLSEGT		GGFSSWHMNN		SNGNWKSSVR		STNNWNYSGP		GDKFQPGRNR
NSNCQMEDMT		MLWNKKSNKS		NKYSHDRYNW		QRQENDKLGT		VATYRGPSEG
FTSDKFPSEG		LLDFNFEQLE		SQTTKQADTA		TSKVSGKNGS		AAREKPRRWT
PYPSQKTLDL		QSGLKDITGN		KSEMIEKPLF		DFSLITTGIQ		EPQTDETRNS
PTQKTQKEIH		TGSLNHKASS		DSAASFEVVR		QCPTAEKPEQ		EHTPNKMPSL
KSPLLPCPAT		KSLSQKQDPK		NISKNTKTNF		FSPGEHSNPS		NKPTVEDNHG
PYISKLRSSC		PHVLKGNKST		FGSQKQSGDN		LNDTLRKAKE		VLQCHESLQN
PLLSTSKSTR		NYAKASRNVE		ESEKGSLKIE		FQVHALEDES		DGETSDTEKH
GTKIGTLGSA		TTELLSGSTR		TADEKEEDDR		ILKTSRELST		SPCNPIVRQK
ESELQMTSAA		SPHPGLLLDL		KTSLEDAQVD		DSIKSHVSYE		TEGFESASLD
AELQKSDISQ		PSGPLLPELS		KLGFPASLQR		DLTRHISLKS		KTGVHLPEPN
LNSARRIRNI		SGHRKSETEK		ESGLKPTLRQ		ILNASRRNVN		WEQVIQQVTK
KKQELGKGLP		RFGIEMVPLV		QNEQEALDLD		GEPDLSSLEG		FQWEGVSISS
SPGLARKRSL		SESSVIMDRA		PSVYSFFSEE		GTGKENEPQQ		MVSPSNSLRA
GQSQKATMHL		KQEVTPRAAS		LRTGERAENV		ATQRRHSAQL		SSDHIIPLMH
LAKDLNSQER		SIPPSENQNS		QESNGEGNCL		SSSASSALAI		SSLADAATDS
SCTSGAEQND		GQSIRKKRRA		TGDGSSPELP		SLERKNKRRK		IKGKKERSQV
DQLLNISLRE		EELSKSLQCM		DNNLLQARAA		LQTAYVEVQR		LLMLKQQITM
EMSALRTHRI		QILQGLQETY		EPSEHPDQVP		CSLTRERRNS		RSQTSIDAAL
LPTPFFPLFL		EPPSSHVSPS		PTGASLQITT		SPTFQTHGSV		PAPDSSVQIK
QEPMSPEQDE		NVNAVPPSSA		CNVSKELLEA		NREISDSCPV		YPVITARLSL
PESTESFHEP		SQELKFSVEQ		RNTRNRENSP		SSQSAGLSSI		NKEGEEPTKG
NSGSEACTSS		FLRLSFASET		PLEKEPHSPA		DQPEQQAEST		LTSAETRGSK
KKKKLRKKKS		LRAAHVPENS		DTEQDVLTVK		PVRKVKAGKL		IKGGKVTTST
WEDSRTGREQ		ESVRDEPDSD		SSLEVLEIPN		PQLEVVAIDS		SESGEEKPDS
PSKKDIWNST		EQNPLETSRS		GCDEVSSTSE		IGTRYKDGIP		VSVAETQTVI
SSIKGSKNSS		EISSEPGDDD		EPTEGSFEGH		QAAVNAIQIF		GNLLYTCSAD
KTVRVYNLVS		RKCIGVFEGH		TSKVNCLLVT		QTSGKNAALY		TGSSDHTIRC
YNVKSRECVE		QLQLEDRVLC		LHSRWRILYA		GLANGTVVTF		NIKNNKRLEI
FECHGPRAVS		CLATAQEGAR		KLLVVGSYDC		TISVRDARNG		LLLRTLEGHS
KTILCMKVVN		DLVFSGSSDQ		SVHAHNIHTG		ELVRIYKGHN		HAVTVVNILG
KVMVTACLDK		FVRVYELQSH		DRLQVYGGHK		DMIMCMTIHK		SMIYTGCYDG
SIQAVRLNLM		QNYRCWWHGC		SLIFGVVDHL		KQHLLTDHTN		PNFQTLKCRW
KNCDAFFTAR		KGSKQDAAGH		IERHAEDDSK		IDS

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у ядрі.

Література

• The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
• Impens F., Radoshevich L., Cossart P., Ribet D. (2014). Mapping of SUMO sites and analysis of SUMOylation changes induced by external stimuli. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 111: 12432—12437. PMID 25114211 DOI:10.1073/pnas.1413825111
• Hendriks I.A., Treffers L.W., Verlaan-de Vries M., Olsen J.V., Vertegaal A.C. (2015). SUMO-2 orchestrates chromatin modifiers in response to DNA damage. Cell Rep. 10: 1778—1791. PMID 25772364 DOI:10.1016/j.celrep.2015.02.033

Див. також

• Хромосома 15