Протеаза: відмінності між версіями
Перейти до навігації
Перейти до пошуку
[неперевірена версія] | [неперевірена версія] |
Вилучено вміст Додано вміст
Нова сторінка: '''Протеази''' — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок... |
мНемає опису редагування |
||
Рядок 31: | Рядок 31: | ||
[[pl:Proteazy]] |
[[pl:Proteazy]] |
||
[[pt:Protease]] |
[[pt:Protease]] |
||
[[ru:Протеаза]] |
|||
[[simple:Protease]] |
[[simple:Protease]] |
||
[[sl:Peptidaza]] |
[[sl:Peptidaza]] |
Версія за 18:53, 27 січня 2008
Протеази — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.
Класифікація
Протеази розділяють на шість груп по будові активного центру ферменту:
- Серинові
- Треонінові
- Цистеїнові
- Аспаргінові
- Металопротези
- Глютамінові
Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.
Це незавершена стаття з біохімії. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |