Антитіла: відмінності між версіями

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.
Перейти до навігації Перейти до пошуку
[перевірена версія][неперевірена версія]
Вилучено вміст Додано вміст
Shynkar (обговорення | внесок)
Рядок 51: Рядок 51:
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
== Посилання ==

*[http://www.pharmencyclopedia.com.ua/article/538/sirovatki-imunni СИРОВАТКИ ІМУННІ] //[[Фармацевтична енциклопедія]]
{{protein-stub}}
{{protein-stub}}
{{Імунологія-доробити}}
{{Імунологія-доробити}}

Версія за 11:36, 23 березня 2016

Кожне антитіло зв'язується їх специфічним антигеном, подібно до того, як кожний ключ відкриває лише один замок.

Антитіла́ або імуноглобулі́ни (Ig) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму з метою знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких по структурі глікопротеїдів.

Класифікація

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).

Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG і називається варіабельною ділянкою, в інших частинах ланцюжків вона майже не варіює. Варіабельна ділянка формується завдяки V(D)J-рекомбінації та соматичному гіпермутагенезі лімфоцитів[1].

Інші класи імуноглобулінів (реагіни[2]) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найдавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети (зокрема слину, молозиво, кишковий сік), де вони існують в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, відносяться до IgE.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких ураженнях цих клітин в крові та сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів здорового організму, однорідні по складу.

За характером впливу на антиген розрізняють:

  • аглютиніни — антитіла, що зумовлюють аглютинацію мікроорганізмів;
  • лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їх руйнуванню;
  • преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.

Застосування в медицині

Конфокальна мікрофотографія олігодендроцитів, пофарбованих антитілами Rip (зелений колір), у головному мозку дорослих мишей. Ядра клітин пофарбовані Hoechst-33342 (синій колір)
Мікрофотографія демонструє розподіл білку коннексину 43 у міокарді щура. Зображення отримане за допомогою флуоресцентно-помічених антитіл

При верифікації типу клітин, їх органел або, навіть, молекул використовують антитіла. Антитіла широко використовують з діагностичною метою в медицині: на принципі реакції антиген-антитіло засновані методи іммуносцинтіграфії, імуногістохімії, вестерн-блоту тощо.

Для лікування або профілактики деяких інфекційних хвороб (наприклад, правець, сказ тощо) застосовують лікувальні алогенні чи гетерогенні імуноглобуліни, які отримують введенням деяких збудників або токсинів донорам — людям або тваринам, спричиняючи, таким чином, в них імунну реакцію, яка призводить до виробляння антитіл. Після цього в них беруть кров, яку очищують від баласту і готують стерильний розчин, що містить велику кількість захисних антитіл.

Примітки

  1. Eugene V. Koonin & Mart Krupovic (March 2015). Evolution of adaptive immunity from transposable elements combined with innate immune systems. Nature reviews. Genetics. 16 (3): 184—192. doi:10.1038/nrg3859. PMID 25488578.
  2. Кардіоліпінові антитіла

Див. також

Література

  • Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969
  • Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966
  • Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
  • Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.

Посилання