Антитіла: відмінності між версіями
[перевірена версія] | [неперевірена версія] |
Shynkar (обговорення | внесок) |
|||
Рядок 51: | Рядок 51: | ||
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969 |
* ''Портер Р.'', Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969 |
||
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968. |
* ''Kabat Е. A.'', Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968. |
||
== Посилання == |
|||
*[http://www.pharmencyclopedia.com.ua/article/538/sirovatki-imunni СИРОВАТКИ ІМУННІ] //[[Фармацевтична енциклопедія]] |
|||
{{protein-stub}} |
{{protein-stub}} |
||
{{Імунологія-доробити}} |
{{Імунологія-доробити}} |
Версія за 11:36, 23 березня 2016
Антитіла́ або імуноглобулі́ни (Ig) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму з метою знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких по структурі глікопротеїдів.
Класифікація
Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE).
Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.
Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.
Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG і називається варіабельною ділянкою, в інших частинах ланцюжків вона майже не варіює. Варіабельна ділянка формується завдяки V(D)J-рекомбінації та соматичному гіпермутагенезі лімфоцитів[1].
Інші класи імуноглобулінів (реагіни[2]) відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найдавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети (зокрема слину, молозиво, кишковий сік), де вони існують в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, відносяться до IgE.
Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких ураженнях цих клітин в крові та сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів здорового організму, однорідні по складу.
За характером впливу на антиген розрізняють:
- аглютиніни — антитіла, що зумовлюють аглютинацію мікроорганізмів;
- лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їх руйнуванню;
- преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.
Застосування в медицині
При верифікації типу клітин, їх органел або, навіть, молекул використовують антитіла. Антитіла широко використовують з діагностичною метою в медицині: на принципі реакції антиген-антитіло засновані методи іммуносцинтіграфії, імуногістохімії, вестерн-блоту тощо.
Для лікування або профілактики деяких інфекційних хвороб (наприклад, правець, сказ тощо) застосовують лікувальні алогенні чи гетерогенні імуноглобуліни, які отримують введенням деяких збудників або токсинів донорам — людям або тваринам, спричиняючи, таким чином, в них імунну реакцію, яка призводить до виробляння антитіл. Після цього в них беруть кров, яку очищують від баласту і готують стерильний розчин, що містить велику кількість захисних антитіл.
Примітки
- ↑ Eugene V. Koonin & Mart Krupovic (March 2015). Evolution of adaptive immunity from transposable elements combined with innate immune systems. Nature reviews. Genetics. 16 (3): 184—192. doi:10.1038/nrg3859. PMID 25488578.
- ↑ Кардіоліпінові антитіла
Див. також
- Поліклональні антитіла
- Імунітет
- Імунологія
- Імуногенетика
- фагоцитоз
- сироватка крові
- антиген
- антигени лейкоцитів людини(HLA)
- Імунна реакція
- імунний фактор
Література
- Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969
- Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966
- Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969
- Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
Посилання
Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Це незавершена стаття з імунології. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
|