Протеаза

Протеази — ферменти класу гідролаз, які розщеплюють пептидний зв'язок між амінокислотами в білках.

Класифікація

Протеази розділяють на шість груп по будові активного центру ферменту:

• Серинові
• Треонінові
• Цистеїнові
• Аспаргінові
• Металопротези
• Глютамінові

Треонінові і глутамінові протеази не були відомі до 1995 і 2004 років, відповідно. Механізм, що використовується для розщіплення поліпептиду, залучає створення залишку амінокислоти, такого як цистеїн або треонін, або молекули води (аспаргінові, метало- і глутамінові протеази), нуклеофільну таким чином, що вона зможе атакувати карбонильну групу поліпептиду. Одним з шляхів створення нуклеофілу є каталітична тріада, де залишок гістидину використовується для активізації серину, цистеїну або треоніну в якості нуклеофілу.